АМИЛАЗА: ХАРАКТЕРИСТИКА, КЛАССИФИКАЦИЯ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2025

Амилаза - это термин, используемый для идентификации важной группы ферментов, ответственных за гидролиз гликозидных связей между молекулами глюкозы, присутствующими в углеводах, таких как крахмал и другие родственные молекулы, которые попадают в рацион многих живых организмов.

Этот тип ферментов вырабатывается бактериями, грибами, животными и растениями, где они катализируют в основном одни и те же реакции и выполняют различные функции, в основном связанные с энергетическим обменом.

Графическое изображение альфа-амилазы животного происхождения (Источник: Джавахар Сваминатан и сотрудники MSD из Европейского института биоинформатики через Wikimedia Commons)

Продукты реакций гидролиза гликозидных связей можно рассматривать как характерные для каждого типа амилолитического фермента, поэтому часто это важный параметр для их классификации.

Значение этих ферментов, с антропоцентрической точки зрения, не только физиологическое, так как в настоящее время этот тип ферментов имеет большое биотехнологическое значение в промышленном производстве продуктов питания, бумаги, текстиля, сахара и других продуктов.

Термин «амилаза» происходит от греческого «амилон», что означает крахмал, и был придуман в 1833 году учеными Пайеном и Персозом, которые изучали гидролитические реакции этого фермента на крахмал.

характеристики

Некоторые амилазы являются мультимерными по своей природе, например β-амилаза сладкого картофеля, которая ведет себя как тетрамер. Однако приблизительная молекулярная масса мономеров амилазы находится в диапазоне 50 кДа.

В целом, ферменты растений и животных имеют относительно «общий» аминокислотный состав и оптимальную активность при pH от 5,5 до 8 единиц (при этом амилазы животных более активны при более нейтральном pH).

Амилазы - это ферменты, способные гидролизовать гликозидные связи большого количества полисахаридов, обычно образуя дисахариды, но они не способны гидролизовать комплексы, такие как целлюлоза.

Характеристики подложки

Причина, по которой амилазы так важны в природе, особенно в переваривании углеводов, связана с повсеместным присутствием их природного субстрата (крахмала) в тканях «высших» овощей, которые служат источником пищи для нескольких видов животных и микроорганизмов.

Этот полисахарид, в свою очередь, состоит из двух макромолекулярных комплексов, известных как амилоза (нерастворимый) и амилопектин (растворимый). Фрагменты амилозы состоят из линейных цепей остатков глюкозы, связанных α-1,4-связями, и разрушаются α-амилазами.

Амилопектин представляет собой высокомолекулярное соединение, оно состоит из разветвленных цепей остатков глюкозы, соединенных связями α-1,4, разветвления которых поддерживаются связями α-1,6.

классификация

Ферменты амилазы классифицируются в зависимости от участка, в котором они способны разрушать гликозидные связи, как эндоамилазы или экзоамилазы. Первые гидролизуют связи во внутренних областях углеводов, а вторые могут только катализировать гидролиз остатков на концах полисахаридов.

Кроме того, традиционная классификация связана со стереохимией продуктов их реакции, поэтому эти белки с ферментативной активностью также классифицируются как α-амилазы, β-амилазы или γ-амилазы.

-Амилазы (α-1,4-глюкан-4-глюкангидролазы) представляют собой эндоамилазы, которые действуют на внутренние связи субстратов с линейной конформацией, продукты которых имеют α-конфигурацию и представляют собой смеси олигосахаридов.

-Бета-амилазы (α-1,4-глюканмальтогидролазы) представляют собой экзоамилазы растений, которые действуют на связи на невосстанавливающих концах полисахаридов, таких как крахмал, и чьи продукты гидролиза являются остатками β-мальтозы.

-Наконец, γ-амилазы представляют собой третий класс амилаз, также называемых глюкоамилазами (α-1,4-глюканглюкогидролазы), которые, как и β-амилазы, являются экзоамилазами, способными удалять простые глюкозные единицы с невосстанавливающих концов. полисахариды и инвертировать их конфигурацию.

Последний класс ферментов может гидролизовать как α-1,4, так и α, 1-6 связи, превращая субстраты, такие как крахмал, в D-глюкозу. У животных они в основном находятся в ткани печени.

Текущий рейтинг

С появлением новых методов биохимического анализа как ферментов, так и их субстратов и продуктов некоторые авторы определили, что существует как минимум шесть классов ферментов амилазы:

1-Эндоамилазы, которые гидролизуют α-1,4-глюкозидные связи и могут «обходить» (обходить) α-1,6-связи. Примерами этой группы являются α-амилазы.

2-Экзоамилазы, способные гидролизовать α-1,4, основными продуктами которого являются остатки мальтозы, и связи α-1,6 нельзя «пропустить». Примером группы являются β-амилазы.

3-экзоамилазы, способные гидролизовать связи α-1,4 и α-1,6, такие как амилоглюкозидазы (глюкоамилазы) и другие экзоамилазы.

4-амилазы, которые гидролизуют только α-1,6-глюкозидные связи. В эту группу входят ферменты «разветвления» и другие, известные как пуллуланазы.

5-амилазы, такие как α-глюкозидазы, которые предпочтительно гидролизуют α-1,4-связи коротких олигосахаридов, образующихся под действием других ферментов на субстраты, такие как амилоза или амилопектин.

6-Ферменты, которые гидролизуют крахмал до невосстанавливающих циклических полимеров D-глюкозидных остатков, известных как циклодекстрины, таких как некоторые бактериальные амилазы.

Характеристики

Многие функции, которые приписываются ферментам с активностью амилазы, не только с естественной или физиологической точки зрения, но также с коммерческой и промышленной точки зрения, непосредственно связаны с человеком.

У животных

У животных амилазы в основном присутствуют в слюне, печени и поджелудочной железе, где они опосредуют разложение различных полисахаридов, потребляемых с пищей (животного происхождения (гликогены) или растительного происхождения (крахмалы)).

Присутствующая в слюне α-амилаза используется в качестве индикатора физиологического состояния слюнных желез, так как она составляет более 40% протеина, производимого этими железами.

В полости рта этот фермент отвечает за «предварительное переваривание» крахмала с образованием остатков мальтозы, мальтотриозы и декстрина.

В растениях

В растениях крахмал является резервным полисахаридом, и его гидролиз, опосредованный ферментами амилазы, выполняет множество важных функций. Среди них можно выделить:

• Проращивание семян злаков путем переваривания алейронового слоя.
• Разложение резервных веществ для получения энергии в виде АТФ.

В микроорганизмах

Многие микроорганизмы используют амилазы для получения углерода и энергии из различных источников полисахаридов. В промышленности эти микроорганизмы используются для крупномасштабного производства этих ферментов, которые служат для удовлетворения различных коммерческих потребностей человека.

Промышленное использование

Амилазы используются в промышленности для различных целей, включая производство мальтозы, сиропов с высоким содержанием фруктозы, смесей олигосахаридов, декстринов и т. Д.

Они также используются для прямого спиртового брожения крахмала в этанол в пивоваренной промышленности и для использования сточных вод, образующихся при переработке пищевых продуктов растительного происхождения, в качестве источника пищи, например, для роста микроорганизмов.

Ссылки

1. Айер, П.В. (2005). Амилазы и их приложения. Африканский журнал биотехнологии, 4 (13), 1525–1529.
2. Азкон-Бьето, Дж. И Талон, М. (2008). Основы физиологии растений (2-е изд.). Мадрид: McGraw-Hill Interamericana Испании.
3. Дель Винья, П., Тринидад, А., Наваль, М., Соарес, А., и Рейс, Л. (2008). Состав и функции слюны: всесторонний обзор. Журнал современной стоматологической практики, 9 (3), 72–80.
4. Найду, М.А., и Саранрадж, П. (2013). Бактериальная амилаза: обзор. Международный журнал фармацевтических и биологических архивов, 4 (2), 274–287.
5. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Амилаза - его клиническое значение: обзор литературы. Медицина, 55 (4), 269–289.
6. Саранрадж, П., и Стелла, Д. (2013). Грибковая амилаза - обзор. Международный журнал микробиологических исследований, 4 (2), 203–211.
7. Соломон, Э., Берг, Л., и Мартин, Д. (1999). Биология (5-е изд.). Филадельфия, Пенсильвания: издательство Saunders College.
8. Тома, Дж. А., Спрэдлин, Дж. Э., и Дигерт, С. (1925). Амилазы растений и животных. Энн. Chem., 1, 115-189.