ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ: ХАРАКТЕРИСТИКА - БИОЛОГИЯ - 2024

Вторичная структура белков является именем , с помощью которого определяются локально сложенная конформация некоторых частей полипептидной цепи. Эта структура состоит из нескольких повторяющихся закономерностей.

Есть много способов сворачивания белковых цепей. Однако лишь некоторые из этих форм очень стабильны. В природе наиболее распространенными формами, которые принимают белки, являются α-спираль, а также β-лист. Эти структуры можно описать валентными углами ψ (psi) и φ (phi) аминокислотных остатков.

Схема и модель шариков и стержней альфа-спирали белков (вторичная структура). Взято и отредактировано: Алехандро Порто.

Взаимодействия, которые устанавливаются между боковыми цепями аминокислотных остатков, могут помочь стабилизировать или, наоборот, дестабилизировать вторичную структуру белков. Вторичную структуру можно наблюдать в составе многих волокнистых белков.

история

В 30-х годах прошлого века Уильям Атсбери, работая с рентгеновскими лучами, обнаружил, что белок волос, как и белок игл дикобраза, имеет в своей структуре сегменты, которые регулярно повторяются.

Основываясь на этих результатах и ​​зная о важности водородных связей в ориентации полярных групп пептидных связей, Уильям Полинг и его сотрудники, следовательно, гипотетически определили возможные регулярные конформации, которыми могут обладать белки.

Полинг и его сотрудники в десятилетие 50-х установили несколько постулатов, которые должны были выполняться в связях полипептидных цепей между ними, и, во-первых, что два атома не могут приближаться друг к другу на расстояние меньшее, чем расстояние между ними. соответствующие радиостанции Ван дер Ваальса.

Они также указали, что нековалентные связи необходимы для стабилизации складывания цепей.

Основываясь на этих постулатах и ​​предыдущих знаниях, а также используя молекулярные модели, они смогли описать некоторые регулярные конформации белков, в том числе те, которые, как позднее было показано, являются наиболее частыми в природе, такие как α-спираль и β-лист. ,

Α спираль

Это простейшая вторичная структура, в которой полипептидная цепь скручена и уплотнена вокруг воображаемой оси. Кроме того, боковые цепи каждой аминокислоты выступают из этой спиральной основной цепи.

Аминокислоты в этом случае расположены так, что они имеют валентные углы ψ от -45 ° до -50 ° и φ от -60 °. Эти углы относятся к связи между α-углеродом и кислородом карбонила и связи между азотом и α-углеродом каждой аминокислоты, соответственно.

Кроме того, ученые определили, что для каждого витка α-спирали присутствует 3,6 аминокислотных остатка, и что этот поворот всегда является правовращающим в белках. Помимо простейшей структуры, α-спираль является преобладающей формой α-кератинов, и около 25% аминокислот в глобулярных белках принимают эту структуру.

Спираль α стабилизирована за счет многочисленных водородных связей. Таким образом, в каждом витке спирали устанавливаются три-четыре звена этого типа.

В водородных связях азот пептидной связи и атом кислорода карбонильной группы последующей четвертой аминокислоты взаимодействуют в направлении аминоконцевой стороны этой цепи.

Ученые показали, что α-спираль может быть образована полипептидными цепями, состоящими из L- или D-аминокислот, при условии, что все аминокислоты имеют одинаковую стереоизомерную конфигурацию. Кроме того, природные L-аминокислоты могут образовывать α-спирали, которые вращаются как вправо, так и влево.

Однако не все полипептиды могут образовывать стабильные α-спирали, поскольку их первичная структура влияет на ее стабильность. R-цепи некоторых аминокислот могут дестабилизировать структуру, препятствуя конформации α-спиралей.

Β лист

В β-листе или β-сложенном листе каждый из аминокислотных остатков имеет поворот на 180 ° по отношению к предыдущему аминокислотному остатку. Таким образом, в результате остов полипептидной цепи остается вытянутым и имеет форму зигзага или гармошки.

Сложенные «гармошкой» полипептидные цепи могут быть расположены рядом друг с другом и образуют линейные водородные связи между обеими цепями.

Две соседние полипептидные цепи могут быть расположены параллельно, то есть обе могут быть ориентированы в амино-карбоксильном направлении, образуя параллельный β-лист; или они могут быть расположены в противоположных направлениях, при этом формируется антипараллельный β-лист.

Боковые цепи соседних аминокислотных остатков выступают из основной цепи цепи в противоположных направлениях, что приводит к чередующемуся рисунку. Некоторые белковые структуры ограничивают аминокислотные типы β-структур.

Например, в плотно упакованных белках аминокислоты с короткой R-цепью, такие как глицин и аланин, чаще встречаются на их контактных поверхностях.

Β-лист вторичных структур белков. Взято и отредактировано: Preston Manor School + JFL.

Другие конформации вторичной структуры

Пропеллер 3

Эта структура характеризуется наличием 3 аминокислотных остатков на оборот вместо 3,6, представленных α-спиралью и петлей водородных связей, состоящей из 10 элементов. Эта структура наблюдалась в некоторых белках, но не очень распространена в природе.

Π спираль

Эта структура, с другой стороны, имеет 4,4 аминокислотных остатка на виток спирали и 16-членную петлю водородных связей. Хотя такая конфигурация стерически возможна, в природе она никогда не наблюдалась.

Возможной причиной этого может быть его полый центр, который слишком велик, чтобы позволить силам Ван-дер-Ваальса действовать, которые помогли бы стабилизировать структуру, и все же он слишком мал, чтобы позволить молекулам воды проходить.

Супер вторичная структура

Супервторичные структуры представляют собой комбинации вторичных структур α-спиралей и β-складчатых листов. Эти структуры могут встречаться во многих глобулярных белках. Возможны разные комбинации, каждая из которых имеет свои особенности.

Некоторые примеры супервторичных структур: блок βαβ, в котором два параллельных β-листа соединены сегментом α-спирали; блок αα, характеризующийся двумя последовательными α-спиралями, но разделенными не спиральным сегментом, связанным совместимостью их боковых цепей.

Несколько β-листов могут быть сложены сами по себе, создавая β-цилиндрическую конфигурацию, в то время как антипараллельный β-лист, сложенный сам по себе, составляет супервторичную структуру, называемую греческим ключом.

Ссылки

1. К. К. Мэтьюз, К. Э. ван Холде и К. Г. Ахерн (2002). Biochemestry. 3-е издание. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Р. Мюррей, П. Мэйс, Д. К. Граннер и В. В. Родвелл (1996). Биохимия Харпера. Appleton & Lange.
3. Дж. М. Берг, Дж. Л. Тимочко и Л. Страйер (2002). Biochemestry. 5-е издание. WH Freeman and Company.
4. Дж. Кулман и К.-Х. Рём (2005). Цветной атлас биохимии. 2-е издание. Тиме.
5. А. Ленингер (1978). Биохимия. Ediciones Omega, SA
6. Т. Макки и Дж. Р. Макки (2003). Биохимия: молекулярная основа жизни. 3- ^е издание. Компании McGraw-HiII, Inc.