В волокнистых белках , также известные как склеропротеины, представляют собой класс белков , которые являются важными структурными компонентами любой живой клетки. Коллаген, эластин, кератин или фиброин являются примерами этого типа белка.
Они выполняют очень разнообразные и сложные функции. Наиболее важными из них являются защитные (например, шипы дикобраза) или опоры (например, та, которая обеспечивает пауков паутиной, которую они сами ткут и которая удерживает их в подвешенном состоянии).
Повторяющаяся структура фиброина шелка, волокнистого белка (Источник: Sponk через Wikimedia Commons)
Волокнистые белки состоят из полностью вытянутых полипептидных цепей, которые организованы в своего рода «волокно» или «веревку» с большим сопротивлением. Эти белки механически очень прочны и нерастворимы в воде.
По большей части компоненты волокнистых белков представляют собой полимеры последовательно повторяющихся аминокислот.
Человечество пыталось воссоздать свойства волокнистых белков с помощью различных биотехнологических инструментов, однако выяснить с такой точностью расположение каждой аминокислоты в полипептидной цепи - непростая задача.
Структура
Волокнистые белки имеют относительно простой состав по своей структуре. Обычно они состоят из трех или четырех аминокислот, соединенных вместе, которые повторяются много раз.
То есть, если белок состоит из таких аминокислот, как лизин, аргинин и триптофан, следующей аминокислотой, которая свяжется с триптофаном, снова будет лизин, за которым следуют аргинин и еще одна молекула триптофана и так далее.
Существуют волокнистые белки, которые имеют аминокислотные мотивы, расположенные на расстоянии двух или трех разных аминокислот, кроме повторяющихся мотивов их последовательностей, а в других белках аминокислотная последовательность может быть сильно вариабельной, от 10 до 15 различных аминокислот.
Структуры многих волокнистых белков охарактеризованы методами рентгеновской кристаллографии и методами ядерного магнитного резонанса. Благодаря этому были детализированы белки в форме волокон, трубчатые, ламинарные, спиральные, в форме «воронки» и т. Д.
Каждый полипептид с уникальной повторяющейся структурой образует цепочку, и каждая цепочка является одной из сотен единиц, составляющих ультраструктуру «волокнистого белка». Как правило, каждая нить накала расположена по спирали относительно друг друга.
Характеристики
Благодаря сети волокон, из которых состоят волокнистые белки, их основные функции заключаются в том, чтобы служить в качестве структурного материала поддержки, сопротивления и защиты тканей различных живых организмов.
Защитные структуры, состоящие из волокнистых белков, могут защитить жизненно важные органы позвоночных от механических ударов, неблагоприятных погодных условий или нападений хищников.
Уровень специализации волокнистых белков уникален в животном мире. Паутина, например, является существенной поддержкой ткани для образа жизни пауки ведут. Этот материал обладает уникальной прочностью и гибкостью.
Настолько, что в наши дни многие синтетические материалы пытаются воссоздать гибкость и устойчивость паутины, даже используя трансгенные организмы для синтеза этого материала с помощью биотехнологических инструментов. Однако следует отметить, что ожидаемого успеха пока достичь не удалось.
Важным свойством волокнистых белков является то, что они обеспечивают связь между различными тканями позвоночных животных.
Кроме того, универсальные свойства этих белков позволяют живым организмам создавать материалы, сочетающие прочность и гибкость. Во многих случаях это то, что составляет основные компоненты движения мышц у позвоночных.
Пример волокнистого белка
Коллаген
Это белок животного происхождения и, пожалуй, один из самых распространенных в организме позвоночных животных, поскольку он составляет большую часть соединительной ткани. Коллаген выделяется своими сильными, растяжимыми, нерастворимыми и химически инертными свойствами.
Молекулярная структура коллагена, волокнистого белка животного происхождения (Источник: Невит Дилмен через Wikimedia Commons)
В основном он состоит из кожи, роговицы, межпозвонковых дисков, сухожилий и кровеносных сосудов. Коллагеновое волокно состоит из параллельной тройной спирали, которая почти на треть состоит только из аминокислоты глицина.
Этот белок образует структуры, известные как «микрофибриллы коллагена», которые состоят из объединения нескольких тройных спиралей коллагена.
Эластин
Как и коллаген, эластин - это белок, входящий в состав соединительной ткани. Однако, в отличие от первого, он придает тканям эластичность, а не сопротивление.
Волокна эластина состоят из аминокислот валина, пролина и глицина. Эти аминокислоты обладают высокой гидрофобностью, и было определено, что эластичность этого волокнистого белка обусловлена электростатическими взаимодействиями внутри его структуры.
Эластин содержится в тканях, которые интенсивно подвергаются циклам растяжения и расслабления. У позвоночных он обнаружен в артериях, связках, легких и коже.
Кератин
Кератин - это белок, содержащийся преимущественно в эктодермальном слое позвоночных животных. Этот белок образует важные структуры, такие как волосы, ногти, шипы, перья, рога и другие.
Кератин может состоять из α-кератина или β-кератина. -Кератин намного жестче, чем β-кератин. Это связано с тем, что α-кератин состоит из α-спиралей, которые богаты аминокислотой цистеином, который способен образовывать дисульфидные мостики с другими равными аминокислотами.
С другой стороны, в β-кератине он состоит в большей пропорции из полярных и аполярных аминокислот, которые могут образовывать водородные связи и организованы в складчатые β-листы. Это означает, что его структура менее устойчива.
Фиброин
Это белок, из которого состоит паутина и нити, производимые шелкопрядами. Эти нити состоят в основном из аминокислот глицина, серина и аланина.
Структуры этих белков представляют собой β-листы, организованные антипараллельно ориентации филамента. Эта характеристика придает ему устойчивость, гибкость и небольшую способность к растяжению.
Фиброин плохо растворяется в воде и обязан своей большой гибкостью большой жесткости, которую объединение аминокислот придает ему в его первичной структуре, а также мостикам Вандера-Ваальса, которые образуются между вторичными группами аминокислот.
Ссылки
- Бейли, К. (1948). Волокнистые белки как компоненты биологических систем. Британский медицинский бюллетень, 5 (4-5), 338-341.
- Хаггинс, ML (1943). Строение волокнистых белков. Химические обзоры, 32 (2), 195-218.
- Каплан, DL (1998). Волокнистые протеины-шелк как модельная система. Разложение и стабильность полимера, 59 (1-3), 25-32.
- Парри, Д.А., и Кример, Л.К. (1979). Волокнистые белки, научные, промышленные и медицинские аспекты. В Международной конференции по волокнистым белкам 1979: Университет Мэсси). Академическая пресса.
- Парри, Д.А., и Сквайр, Дж. М. (2005). Волокнистые белки: раскрыты новые структурные и функциональные аспекты. В «Успехах в химии белков» (том 70, стр. 1-10). Академическая пресса.
- Шмитт, ФО (1968). Волокнистые белки - нейрональные органеллы. Слушания Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки, 60 (4), 1092.
- Ван, X., Ким, HJ, Вонг, C., Vepari, C., Matsumoto, A., & Kaplan, DL (2006). Волокнистые белки и тканевая инженерия. Материалы сегодня, 9 (12), 44-53.