Овальбумин наиболее распространенный белок в «прозрачных» яйца птиц. Он принадлежит к семейству белков, известных как «серпин» или «ингибитор сериновой протеазы», которое представляет собой очень разнообразную группу эукариотических белков (включает более 300 гомологичных белков).
Это был один из первых белков, выделенных с высокой степенью чистоты, и, благодаря своему удивительному изобилию в репродуктивных структурах птиц, он широко используется в качестве «модели» при приготовлении «стандартов» для изучения структуры, свойств, синтез и секреция многих белков.
Молекулярная структура овальбумина (Источник: Джавахар Сваминатан и сотрудники MSD из Европейского института биоинформатики через Wikimedia Commons)
В процентном отношении овальбумин составляет от 60 до 65% от общего содержания белка яичного белка, но, в отличие от других членов семейства белков Serpin, он не проявляет активности в качестве ингибитора протеазы.
В белке куриных яиц есть и другие белки:
- Овотрансферрин, также называемый кональбумином, который составляет 13% от общего содержания белка в белом
- Овомукоид, гликопротеин, составляющий 11% от общего количества
- Овомуцин, другой сульфатированный гликопротеин, составляющий 3,5%
- лизоцим или мурамидаза, которые также составляют 3,5% от общего белка белого цвета.
- Глобулины, составляющие 4%
Синтез овальбумина происходит из смеси промежуточных пептидов во время прохождения яйца через яйцевод птиц, и есть сообщения, что транскрипция вовлеченных генов происходит только в ответ на присутствие эстрогена, полового гормона.
Структура
Яичный альбумин - это мономерный фосфогликопротеин с молекулярной массой около 45 кДа и изоэлектрической точкой, близкой к 4,5. Таким образом, в его структуре имеется множество сайтов для фосфорилирования и гликозилирования, которые являются очень распространенными посттрансляционными модификациями белков.
Этот белок кодируется геном из 7700 пар оснований, характеризующимся наличием 8 экзонов, перемежающихся с 7 интронами, поэтому есть подозрение, что его мессенджер подвергается множественным посттранскрипционным модификациям с образованием зрелого белка.
Яичный альбумин из куриных яиц имеет 386 аминокислотных остатков, и было показано, что чистая форма этого белка состоит из трех подклассов, известных как A1, A2 и A3, которые характеризуются тем, что содержат две, одну и не содержат фосфатных групп соответственно.
Что касается третичной структуры, аминокислотная последовательность овальбумина показывает наличие 6 остатков цистеина, между которыми образуются четыре дисульфидных мостика. Кроме того, некоторые структурные исследования показали, что N-конец этого белка ацетилирован.
S-
Когда яйца хранятся, структура овальбумина изменяется, образуя то, что известно в литературе как S-овальбумин, который является более устойчивой к нагреванию формой и образуется благодаря механизмам обмена между дисульфидами и сульфгидрилами.
Помимо температуры хранения, эта «форма» овальбумина также формируется в зависимости от внутреннего pH яиц, чего можно ожидать от любого типа белка в природе.
Таким образом, S-овальбумин является причиной некоторых реакций гиперчувствительности, которые возникают у некоторых людей после проглатывания яиц.
Характеристики
Несмотря на то, что овальбумин принадлежит к семейству белков, характеризующихся своей активностью в качестве ингибиторов протеаз, он не обладает ингибирующей активностью, и его функция полностью не выяснена.
Однако была выдвинута гипотеза, что потенциальной функцией этого фермента является транспортировка и хранение ионов металлов к эмбриону и от него. Другие авторы предположили, что он также функционирует как источник питания для эмбриона во время его роста.
С экспериментальной точки зрения овальбумин представляет собой один из основных «модельных» белков для различных структурных, функциональных, синтетических и белковых систем исследования секреции, поэтому он очень важен для научного прогресса.
Функции для пищевой промышленности
Кроме того, поскольку это один из самых распространенных белков в белке куриных яиц, это чрезвычайно важный белок для питания людей и других животных, которые питаются яйцами разных птиц.
В кулинарии овальбумин, как и остальные белки яичного белка, используются из-за их функциональных свойств, особенно из-за способности вспениваться - процесса, во время которого полипептиды денатурируются, образуя поверхность раздела с воздухом. / стабильная жидкость, характерная для указанного состояния дисперсии.
Денатурация
Поскольку овальбумин имеет множество сульфгидрильных групп, это довольно реактивный и легко денатурируемый белок.
Температура денатурации овальбумина составляет от 84 до 93 ° C, 93 - это температура, характеризующая форму S-овальбумина, которая более стабильна при более высоких температурах. Денатурация яичного альбумина при нагревании приводит к образованию характерных не совсем белых «гелей», наблюдаемых при варке яиц.
Жареные яйца (Источник: WhatamIdoing через Wikimedia Commons)
PH также является важным фактором при рассмотрении денатурации этого белка, а также типа и концентрации солей. Для овальбумина денатурирующий pH составляет около 6,6.
В различных условиях денатурации молекулы овальбумина имеют высокую тенденцию к агрегации, процесс, который обычно можно ускорить, добавив соли и повысив температуру.
Способность яичного альбумина и других белков яичного белка образовывать гелеобразные структуры при нагревании, а также их способность связываться с молекулами воды и действовать в качестве эмульгаторов - вот что придает им наиболее важные функциональные характеристики и именно поэтому они так часто используются в пищевой промышленности.
Процесс денатурации этого белка был очень полезен для исследования механизмов перехода между твердым и гелевым состояниями, а также для изучения влияния различных типов солей при разных концентрациях (ионной силе) на целостность. белков.
Ссылки
- Хантингтон, Дж. А., и Стейн, ЧП (2001). Состав и свойства яичного альбумина. Журнал хроматографии B: биомедицинские науки и приложения, 756 (1-2), 189-198.
- Косеки Т., Китабатаке Н. и Дои Э. (1989). Необратимая термическая денатурация и образование линейных агрегатов овальбумина. Пищевые гидроколлоиды, 3 (2), 123-134.
- Нисбет, А.Д., САНДРИ, Р.Х., Мойр, А.Дж., Фотергилл, Л.А., и Фотергилл, Дж.Э. (1981). Полная аминокислотная последовательность яичного альбумина курицы. Европейский журнал биохимии, 115 (2), 335-345.
- Филлипс, GO, и Уильямс, Пенсильвания (ред.). (2011). Справочник пищевых белков. Elsevier.
- Ремольд-О'Доннелл, Э. (1993). Семейство серпиновых белков овальбумина. Письма FEBS, 315 (2), 105-108.
- Санкар, Д.С., и Тайс, HW (1959). Биосинтез яичного альбумина. Природа, 183 (4667), 1057.
- Шариф, М.К., Салим, М., и Джавед, К. (2018). Пищевое материаловедение в производстве яичного порошка. В роли материаловедения в пищевой биоинженерии (стр. 505-537). Академическая пресса.
- Вейерс, М., Барневельд, Пенсильвания, Коэн Стюарт, Массачусетс, и Вишерс, Р.В. (2003). Вызванная нагреванием денатурация и агрегация овальбумина при нейтральном pH описываются необратимой кинетикой первого порядка. Наука о протеине: публикация Общества протеинов, 12 (12), 2693–2703.