ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ: ХАРАКТЕРИСТИКА - БИОЛОГИЯ - 2025

Первичная структура белков является порядком , в котором аминокислота полипептида или полипептидов , которые делают их расположена. Белок - это биополимер, состоящий из мономеров α-аминокислот, связанных пептидными связями. Каждый белок имеет определенную последовательность этих аминокислот.

Белки выполняют широкий спектр биологических функций, включая формирование и поддержание целостности клеток через цитоскелет, защиту организма от чужеродных агентов с помощью антител и катализирование химических реакций в организме с помощью ферментов.

Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков, трехмерная конформация. Взято и отредактировано: Алехандро Порто.

Сегодня определение состава белков и порядка расположения аминокислот (секвенирование) происходит быстрее, чем несколько лет назад. Эта информация хранится в международных электронных базах данных, к которым можно получить доступ через Интернет (GenBank, PIR и другие).

Аминокислоты

Аминокислоты - это молекулы, которые содержат аминогруппу и группу карбоновой кислоты. В случае α-аминокислот они имеют центральный атом углерода (α углерод), к которому присоединены как аминогруппа, так и карбоксильная группа, в дополнение к атому водорода и особой группе R, которая называется боковая цепь.

Благодаря такой конфигурации α-углерода образующиеся аминокислоты, известные как α-аминокислоты, являются хиральными. Производятся две формы, которые являются зеркальным отображением друг друга и называются энантиомерами L и D.

Все белки в живых существах состоят из 20 α-аминокислот конфигурации L. Боковые цепи этих 20 аминокислот различны и имеют большое разнообразие химических групп.

В основном α-аминокислоты можно сгруппировать (произвольно) в зависимости от типа боковой цепи следующим образом.

Алифатические аминокислоты

В эту группу входят, по мнению некоторых авторов, глицин (Gli), аланин (Ala), валин (Val), лейцин (Leu) и изолейцин (Ile). Другие авторы также включают метионин (Met) и пролин (Pro).

Аминокислоты с гидроксильными или серосодержащими боковыми цепями

Он содержит серин (Ser), цистеин (Cys), треонин (Thr), а также метионин. По мнению некоторых авторов, группа должна включать только Ser и Thr.

Циклические аминокислоты

Состоит исключительно из пролина, который, как уже отмечалось, включен другими авторами в число алифатических аминокислот.

Ароматические аминокислоты

Фенилаланин (Phe), тирозин (Tyr) и триптофан (Trp).

Основные аминокислоты

Гистидин (His), лизин (Lys) и аргинин (Arg)

Кислотные аминокислоты и их амиды

Он содержит аспарагиновую (Asp) и глутаминовую (Glu) кислоты, а также амиды аспаргин (Asn) и глутамин (Gln). Некоторые авторы разделяют эту последнюю группу на две части; с одной стороны, кислотных аминокислот (первые две), а с другой - тех, которые содержат карбоксиламид (оставшиеся две).

Пептидные связи

Аминокислоты могут быть связаны друг с другом пептидными связями. Эти связи, также называемые амидными связями, устанавливаются между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой. Этот союз образуется при потере молекулы воды.

Объединение двух аминокислот приводит к образованию дипептида, и если добавляются новые аминокислоты, трипептиды, тетрапептиды и так далее могут образовываться последовательно.

Полипептиды, состоящие из небольшого количества аминокислот, обычно называют олигопептидами, а если количество аминокислот велико, то их называют полипептидами.

Каждая аминокислота, добавляемая к полипептидной цепи, высвобождает одну молекулу воды. Часть аминокислоты, потерявшая H + или OH- во время связывания, называется аминокислотным остатком.

Большинство этих олигопептидных и полипептидных цепей будут иметь на одном конце амино-концевую группу (N-конец), а на другом конце - карбоксил (С-конец). Кроме того, они могут содержать множество ионизируемых групп между боковыми цепями аминокислотных остатков, из которых они состоят. Благодаря этому они считаются полиамполитами.

Образование пептидной связи между двумя аминокислотами. Взято и отредактировано: Алехандро Порто.

Аминокислотная последовательность

Каждый белок имеет определенную последовательность своих аминокислотных остатков. Этот порядок известен как первичная структура белка.

Каждый отдельный белок в каждом организме зависит от вида. То есть миоглобин человека идентичен миоглобину другого человека, но имеет небольшие отличия от миоглобина других млекопитающих.

Количество и типы аминокислот, содержащихся в белке, так же важны, как и расположение этих аминокислот в полипептидной цепи. Чтобы понять белки, биохимики должны сначала выделить и очистить каждый конкретный белок, затем провести анализ содержания аминокислот и, наконец, определить его последовательность.

Существуют различные методы выделения и очистки белков, среди которых центрифугирование, хроматография, гель-фильтрация, диализ и ультрафильтрация, а также использование свойств растворимости исследуемого белка.

Определение аминокислот, присутствующих в белках, осуществляется в три этапа. Первый - разорвать пептидные связи путем гидролиза. Впоследствии различные типы аминокислот в смеси разделяются; и, наконец, количественно определяют каждый из типов полученных аминокислот.

Для определения первичной структуры белка можно использовать разные методы; но в настоящее время наиболее широко используется метод Эдмана, который в основном состоит из многократного маркирования и отделения N-концевой аминокислоты от остальной части цепи и идентификации каждой высвобождаемой аминокислоты по отдельности.

Кодирование белков

Первичная структура белков закодирована в генах организмов. Генетическая информация содержится в ДНК, но для ее трансляции в белки ее сначала необходимо транскрибировать в молекулы мРНК. Каждый триплет (кодон) нуклеотидов кодирует аминокислоту.

Поскольку существует 64 возможных кодона и только 20 аминокислот используются в конструкции белков, каждая аминокислота может кодироваться более чем одним кодоном. Практически все живые существа используют одни и те же кодоны для кодирования одних и тех же аминокислот. Поэтому генетический код считается почти универсальным языком.

В этом коде используются кодоны для запуска и остановки трансляции полипептида. Стоп-кодоны не кодируют какие-либо аминокислоты, а вместо этого останавливают трансляцию на С-конце цепи и представлены тройками UAA, UAG и UGA.

С другой стороны, кодон AUG обычно функционирует как стартовый сигнал, а также кодирует метионин.

После трансляции белки могут подвергаться некоторой обработке или модификации, такой как укорачивание путем фрагментации, для достижения своей окончательной конфигурации.

Ссылки

1. К. К. Мэтьюз, К. Е. ван Холде и К. Г. Ахерн. 2002. Биохимия. 3- ^е издание. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Мюррей, П. Мэйс, Д. К. Граннер и Ф. В. Родвелл. 1996. Биохимия Харпера. Appleton & Lange
3. Дж. М. Берг, Дж. Л. Тимочко и Л. Страйер (б. Д.). Biochemestry. 5- ^е издание. WH Freeman and Company.
4. Дж. Кулман и К.-Х. Рём (2005). Цветной атлас биохимии. 2- ^е издание. Тиме.
5. А. Ленингер (1978). Биохимия. Ediciones Omega, SA
6. Л. Страйер (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, Нью-Йорк.