ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ: ФАКТОРЫ И ПОСЛЕДСТВИЯ - БИОЛОГИЯ - 2025

Денатурация белков состоит из потери трехмерной структуры из - за различных факторов окружающей среды, таких как температура, рН или некоторых химических агентов. Потеря структуры приводит к потере биологической функции, связанной с этим белком, будь то ферментативный, структурный, переносчик и другие.

Структура белка очень чувствительна к изменениям. Дестабилизация единственной существенной водородной связи может денатурировать белок. Таким же образом существуют взаимодействия, которые не являются строго необходимыми для выполнения функции белка и, если они дестабилизированы, не влияют на функцию.

Структура белков

Чтобы понять процессы денатурации белков, мы должны знать, как белки устроены. Они представляют собой первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру.

Первичная структура

Это последовательность аминокислот, из которых состоит указанный белок. Аминокислоты являются основными строительными блоками, из которых состоят эти биомолекулы, и существует 20 различных типов, каждый из которых обладает определенными физическими и химическими свойствами. Они связаны между собой пептидной связью.

Вторичная структура

В этой структуре линейная цепь аминокислот начинает складываться за счет водородных связей. Различают две основные вторичные структуры: α-спираль, спиралевидную; и сложенный лист β, когда две линейные цепи выровнены параллельно.

Третичная структура

Он включает в себя другие типы сил, которые приводят к определенным складкам трехмерной формы.

Цепи R аминокислотных остатков, составляющих структуру белка, могут образовывать дисульфидные мостики, и гидрофобные части белков слипаются внутри, в то время как гидрофильные части обращены к воде. Силы Ван-дер-Ваальса действуют как стабилизаторы описанных взаимодействий.

Четвертичная структура

Он состоит из агрегатов белковых единиц.

Когда белок денатурируется, он теряет свою четвертичную, третичную и вторичную структуру, в то время как первичная остается нетронутой. Белки, богатые дисульфидными связями (третичная структура), обеспечивают большую устойчивость к денатурации.

Факторы, вызывающие денатурацию

Любой фактор, дестабилизирующий нековалентные связи, ответственные за сохранение нативной структуры белка, может вызвать его денатурацию. Среди наиболее важных можно отметить:

pH

При очень экстремальных значениях pH, кислотных или основных, белок может потерять свою трехмерную конфигурацию. Избыток ионов H ⁺ и OH ^- в среде дестабилизирует белковые взаимодействия.

Это изменение ионной структуры вызывает денатурацию. Денатурация за счет pH может быть в одних случаях обратимой, а в других - необратимой.

температура

Термическая денатурация происходит при повышении температуры. У организмов, живущих в средних условиях окружающей среды, белки начинают дестабилизироваться при температуре выше 40 ° C. Ясно, что белки термофильных организмов могут выдерживать эти температурные диапазоны.

Повышение температуры приводит к увеличению молекулярных движений, которые влияют на водородные связи и другие нековалентные связи, что приводит к потере третичной структуры.

Эти повышения температуры приводят к снижению скорости реакции, если мы говорим о ферментах.

Химические субстанции

Полярные вещества, такие как мочевина, в высоких концентрациях влияют на водородные связи. Аналогичные последствия могут иметь и неполярные вещества.

Моющие средства также могут дестабилизировать структуру белка; однако это не агрессивный процесс, и они в основном обратимы.

Восстановители

Β-Меркаптоэтанол (HOCH2CH2SH) - это химический агент, часто используемый в лаборатории для денатурирования белков. Он отвечает за уменьшение дисульфидных мостиков между аминокислотными остатками. Он может дестабилизировать третичную или четвертичную структуру белка.

Другой восстановитель с аналогичными функциями - дитиотреитол (ДТТ). Кроме того, другими факторами, которые способствуют потере нативной структуры белков, являются тяжелые металлы в высоких концентрациях и ультрафиолетовое излучение.

последствия

Когда происходит денатурация, белок теряет свою функцию. Белки оптимально функционируют в своем естественном состоянии.

Утрата функции не всегда связана с процессом денатурации. Возможно, небольшое изменение в структуре белка приводит к потере функции без дестабилизации всей трехмерной структуры.

Этот процесс может быть или не быть необратимым. В лаборатории, если условия поменять местами, белок может вернуться к своей исходной конфигурации.

Ренатурация

Один из самых известных и убедительных экспериментов по ренатурации был продемонстрирован на рибонуклеазе А.

Когда исследователи добавляли денатурирующие агенты, такие как мочевина или β-меркаптоэтанол, белок денатурировался. Если эти агенты были удалены, белок вернулся к своей нативной конформации и мог выполнять свою функцию со 100% эффективностью.

Одним из наиболее важных выводов этого исследования было экспериментальное подтверждение того, что трехмерная конформация белка определяется его первичной структурой.

В некоторых случаях процесс денатурации совершенно необратим. Например, когда мы готовим яйцо, мы нагреваем белки (основной из них - альбумин), которые составляют его, белок приобретает твердый и беловатый вид. Интуитивно можно сделать вывод, что, даже если мы его охладим, он не вернется в исходную форму.

В большинстве случаев процесс денатурации сопровождается потерей растворимости. Он также снижает вязкость, скорость диффузии и легче кристаллизуется.

Белки-шапероны

Шапероны или белки-шаперонины несут ответственность за предотвращение денатурации других белков. Они также подавляют определенные взаимодействия, которые не подходят между белками, чтобы гарантировать их правильное сворачивание.

Когда температура среды увеличивается, эти белки увеличивают свою концентрацию и действуют, предотвращая денатурацию других белков. Вот почему их также называют «белками теплового шока» или HSP (белками теплового шока).

Шаперонины аналогичны клетке или бочке, которые защищают интересующий белок внутри.

Эти белки, которые реагируют на ситуации клеточного стресса, описаны в различных группах живых организмов и являются высококонсервативными. Существуют разные классы шаперонинов, и они классифицируются в соответствии с их молекулярной массой.

Ссылки

1. Кэмпбелл, Северная Каролина, и Рис, Дж. Б. (2007). Биология. Panamerican Medical Ed.
2. Девлин, Т.М. (2004). Биохимия: учебник с клиническими приложениями. Я поменял направление.
3. Кулман, Дж. И Рем, К. Х. (2005). Биохимия: текст и атлас. Panamerican Medical Ed.
4. Мело, В., Руис, В.М., и Куамаци, О. (2007). Биохимия обменных процессов. Реверте.
5. Пачеко Д. и Лил Д. П. (2004). Медицинская биохимия. От редакции Лимуса.
6. Пена, А., Арройо, А., Гомес, А., и Тапиа, Р. (1988). Биохимия. От редакции Лимуса.
7. Садава Д. и Пурвес WH (2009). Жизнь: Наука биологии. Panamerican Medical Ed.
8. Tortora, GJ, Funke, BR, и Case, CL (2007). Введение в микробиологию. Panamerican Medical Ed.
9. Воет Д., Воет Дж. Г. и Пратт CW (2007). Основы биохимии. Panamerican Medical Ed.