АЛЬФА-АМИЛАЗА: ХАРАКТЕРИСТИКА, СТРОЕНИЕ, ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2025

Альфа - амилаза (α-амилаза) представляет собой фермент , амилолитическую группы амилазы Endo , который отвечает за гидролиз & alpha; 1,4 связей между остатками глюкозы , которые содержат различные типы углеводов в природе.

Систематически известный как систематически известный как α-1,4-глюкан. 4-глюканогидролы имеют широкое распространение, поскольку он обнаружен у животных, растений и микроорганизмов. Например, у людей амилазы, присутствующие в слюне и секретируемые поджелудочной железой, относятся к типу α-амилаз.

Структура С-концевого домена фермента альфа-амилазы животных (Источник: Джавахар Сваминатан и сотрудники MSD Европейского института биоинформатики через Wikimedia Commons)

Кун в 1925 году первым ввел термин «α-амилаза» на основании того факта, что продукты гидролиза, которые катализируют эти ферменты, имеют α-конфигурацию. Позже, в 1968 году, было установлено, что они действуют преимущественно на подложки линейной и неразветвленной структурной конфигурации.

Как и другие амилолитические ферменты, α-амилаза отвечает за гидролиз крахмала и других родственных молекул, таких как гликоген, с образованием более мелких полимеров, состоящих из повторяющихся единиц глюкозы.

В дополнение к физиологическим функциям, которые этот фермент выполняет у животных, растений и микроорганизмов, которые его экспрессируют, α-амилаза вместе с другими существующими классами амилаз составляет 25% ферментов, используемых для промышленных и биотехнологических целей. текущий рынок.

Многие виды грибов и бактерий являются основным источником получения α-амилаз, которые чаще используются в промышленности и научных экспериментах. В основном это связано с его универсальностью, легкостью получения, простым обращением и низкими затратами, связанными с его производством.

характеристики

Α-амилазы, встречающиеся в природе, могут иметь самые разные оптимальные диапазоны pH для их функции; например, оптимум для α-амилаз животных и растений составляет от 5,5 до 8,0 единиц pH, но некоторые бактерии и грибы имеют больше щелочных и более кислых ферментов.

Ферменты, присутствующие в слюне и поджелудочной железе млекопитающих, лучше всего работают при pH, близком к 7 (нейтральный), кроме того, им требуются ионы хлора для достижения максимальной ферментативной активности и они способны связываться с двухвалентными ионами кальция.

Оба животных фермента, слюнные и панкреатические, продуцируются в организмах независимыми механизмами, которые включают определенные клетки и железы и, вероятно, не связаны с ферментами, присутствующими в кровотоке и других полостях тела.

Как оптимальный pH, так и температура для функционирования этих ферментов во многом зависят от физиологии рассматриваемого организма, поскольку существуют экстремофильные микроорганизмы, которые растут в очень определенных условиях в отношении этих и многих других параметров.

Наконец, с точки зрения регуляции их активности, общая характеристика ферментов группы α-амилаз состоит в том, что они, как и другие амилазы, могут ингибироваться ионами тяжелых металлов, такими как ртуть, медь, серебро и свинец.

Структура

-Амилаза представляет собой мультидоменный фермент, который у животных и растений имеет приблизительную молекулярную массу 50 кДа, и разные авторы соглашаются, что ферменты, принадлежащие к этому семейству гликогидролаз, являются ферментами с более чем десятью структурными доменами.

Центральный домен или каталитический домен является высококонсервативным и известен как домен A, который состоит из симметричной складки из 8 β-складчатых листов, расположенных в форме «бочки», которые окружены 8 альфа-спиралями, поэтому он также может быть встречается в литературе как (β / α) 8 или цилиндрический тип «TIM».

Важно отметить, что на С-конце β-листов домена А находятся консервативные аминокислотные остатки, которые участвуют в катализе и связывании субстрата, и что этот домен расположен в N-концевом участке белка. ,

Еще одним из наиболее изученных доменов этих ферментов является так называемый B-домен, который выделяется между β-складчатым листом и альфа-спиралью номер 3 домена A. Он играет фундаментальную роль в связывании субстрата и двухвалентного кальция.

Для ферментов α-амилазы были описаны дополнительные домены, такие как домены C, D, F, G, H и I, которые расположены перед или за доменом A и чьи функции точно не известны и зависят от организма, который это изучено.

α-амилазы микроорганизмов

Молекулярный вес α-амилаз зависит, как и другие биохимические и структурные характеристики, от исследуемого организма. Таким образом, α-амилазы многих грибов и бактерий имеют массу от 10 кДа до 210 кДа.

Высокая молекулярная масса некоторых из этих микробных ферментов часто связана с наличием гликозилирования, хотя гликозилирование белков у бактерий происходит довольно редко.

Характеристики

У животных α-амилазы отвечают за первые шаги метаболизма крахмала и гликогена, поскольку они ответственны за их гидролиз до более мелких фрагментов. Органы желудочно-кишечного тракта, ответственные за его выработку у млекопитающих, - это поджелудочная железа и слюнные железы.

Помимо очевидной метаболической функции, продукция α-амилаз, продуцируемых слюнными железами многих млекопитающих, активируемая действием норадреналина, рассматривается многими авторами как важный «психобиологический» маркер стресса в центральной нервной системе.

Он также выполняет второстепенные функции в отношении здоровья полости рта, поскольку его активность заключается в уничтожении бактерий полости рта и предотвращении их прилипания к поверхностям полости рта.

Основная функция в растениях

У растений α-амилазы играют важную роль в прорастании семян, поскольку они являются ферментами, которые гидролизуют крахмал, присутствующий в эндосперме, который питает зародыш внутри, процесс, в основном контролируемый гиббереллином, фитогормоном.

Промышленное применение

Ферменты, принадлежащие к семейству α-амилазы, имеют множество применений в самых разных контекстах: в промышленности, науке, биотехнологии и т. Д.

В крупных отраслях по переработке крахмала α-амилазы широко используются для производства глюкозы и фруктозы, а также для производства хлеба с улучшенной текстурой и более высокой производительностью.

В области биотехнологии большой интерес вызывает улучшение ферментов, используемых в коммерческих целях, с целью улучшения их стабильности и производительности в различных условиях.

Ссылки

1. Айер, П.В. (2005). Амилазы и их приложения. Африканский журнал биотехнологии, 4 (13), 1525–1529.
2. Бернфельд, П. (1960). Амилазы, а и Б. в ферментах углеводного обмена (том I, стр. 149–158).
3. Грейнджер, Д.А., Кивлиган, К.Т., Эл, М., Гордис, Э.Б., и Страуд, Л.Р. (2007). Слюнная а-амилаза в биоповеденческих исследованиях. Последние разработки и приложения. Энн. NY Acad. Sci., 1098, 122–144.
4. Монтейро П. и Оливейра П. (2010). Применение микробной a-амилазы в промышленности - обзор. Бразильский журнал микробиологии, 41, 850–861.
5. Редди, Н.С., Ниммагадда, А., и Рао, KRSS (2003). Обзор микробного семейства α-амилазы. Африканский журнал биотехнологии, 2 (12), 645–648.
6. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Амилаза - его клиническое значение: обзор литературы. Медицина, 55 (4), 269–289.
7. Свенссон, Б., и Макгрегор, Е.А. (2001). Связь последовательности и структуры со специфичностью ферментов семейства а-амилазы. Biochimica et Biophysica Acta, 1546, 1–20.
8. Тома, Дж. А., Спрэдлин, Дж. Э., и Дигерт, С. (1925). Амилазы растений и животных. Энн. Chem., 1, 115-189.