ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ: ХАРАКТЕРИСТИКА - БИОЛОГИЯ - 2025

Четвертичная структура белков определяет пространственные отношения между каждым из их полипептидных субъединиц соединена нековалентными силами. В полимерных белках каждая из составляющих их полипептидных цепей называется субъединицами или протомерами.

Белки могут состоять из одного (мономерного), двух (димерного), нескольких (олигомерных) или многих протомеров (полимерных). Эти протомеры могут иметь похожую или очень различную молекулярную структуру. В первом случае они называются гомотипическими белками, а во втором - гетеротипическими.

Пример четвертичной структуры ядерного антигенного белка пролиферирующих клеток. Взято и отредактировано: Thomas Shafee.

В научных обозначениях биохимики используют нижний индекс греческих букв для описания протомерного состава белков. Например, тетрамерный гомотипический белок обозначается α ₄ , а тетрамерный белок, состоящий из двух различных димеров, обозначается α ₂ β ₂ .

Белковая структура

Белки - это сложные молекулы, которые принимают различные трехмерные конфигурации. Эти конфигурации уникальны для каждого белка и позволяют им выполнять очень специфические функции. Уровни структурной организации белков следующие.

Первичная структура

Он относится к последовательности, в которой различные аминокислоты расположены в полипептидной цепи. Эта последовательность задается последовательностью ДНК, которая кодирует указанный белок.

Вторичная структура

Большинство белков не представляют собой полностью вытянутые длинные цепи аминокислот, а скорее имеют области, которые регулярно свернуты в спирали или листы. Это складывание и называется вторичной структурой.

Третичная структура

Свернутые участки вторичной конструкции, в свою очередь, можно складывать и собирать в более компактные конструкции. Эта последняя складка и придает белку трехмерную форму.

Четвертичная структура

В белках, которые состоят из более чем одной субъединицы, четвертичные структуры представляют собой пространственные отношения, существующие между каждой субъединицей, которые связаны нековалентными связями.

Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков, трехмерная конформация. Взято и отредактировано: Алехандро Порто.

Устойчивость четвертичной структуры

Трехмерная структура белков стабилизируется за счет слабых или нековалентных взаимодействий. Хотя эти связи или взаимодействия намного слабее, чем обычные ковалентные связи, их много, и их совокупный эффект мощный. Здесь мы рассмотрим некоторые из наиболее распространенных взаимодействий.

Гидрофобные взаимодействия

Некоторые аминокислоты содержат гидрофобные боковые цепи. Когда белки содержат эти аминокислоты, сворачивание молекулы направляет эти боковые цепи внутрь белка и защищает их от воды. Природа различных боковых цепей означает, что они по-разному способствуют гидрофобному эффекту.

Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия

Эти взаимодействия происходят, когда молекулы или атомы, которые не связаны ковалентными связями, становятся слишком близко друг к другу, и из-за этого их внешние электронные орбитали начинают перекрываться.

В это время между этими атомами устанавливается сила отталкивания, которая очень быстро растет по мере приближения их соответствующих центров. Это так называемые «силы Ван-дер-Ваальса».

Нагрузка-нагрузка взаимодействия

Это электростатическое взаимодействие, которое происходит между парой заряженных частиц. В белках этот тип взаимодействия возникает как из-за чистого электрического заряда белка, так и из-за индивидуального заряда содержащихся в нем ионов. Этот тип взаимодействия иногда называют солевым мостиком.

Водородные связи

Водородная связь устанавливается между атомом водорода, ковалентно связанным с донорной группой водородной связи, и парой свободных электронов, принадлежащих группе акцептора связи.

Этот тип связи очень важен, поскольку свойства многих молекул, в том числе молекул воды и биологических молекул, во многом обусловлены водородными связями. Он разделяет свойства ковалентных связей (электроны общие), а также нековалентных взаимодействий (заряд-заряд).

Дипольные взаимодействия

В молекулах, включая белки, которые не имеют чистого заряда, может иметь место неравномерное расположение их внутренних зарядов, причем один крайний предел немного более отрицательный, чем другой. Это так называемый диполь.

Это диполярное состояние молекулы может быть постоянным, но оно также может быть вызвано. Диполи могут притягиваться к ионам или другим диполям. Если диполи постоянные, взаимодействие имеет больший размах, чем взаимодействие с индуцированными диполями.

В дополнение к этим нековалентным взаимодействиям некоторые олигомерные белки стабилизируют свою четвертичную структуру посредством типа ковалентной связи, дисульфидной связи. Они установлены между сульфгидрильными группами цистеинов различных протомеров.

Дисульфидные связи также помогают стабилизировать вторичную структуру белков, но в этом случае они связывают цистеиниловые остатки в одном полипептиде (внутриполипептидные дисульфидные связи).

Взаимодействие между протомерами

Как отмечалось выше, в белках, которые состоят из нескольких субъединиц или протомеров, эти субъединицы могут быть похожими (гомотипическими) или разными (гетеротипическими).

Гомотипические взаимодействия

Субъединицы, составляющие белок, представляют собой асимметричные полипептидные цепи. Однако при гомотипических взаимодействиях эти субъединицы могут связываться по-разному, достигая разных типов симметрии.

Взаимодействующие группы каждого протомера обычно расположены в разных положениях, поэтому их называют гетерологичными взаимодействиями. Гетерологичные взаимодействия между различными субъединицами иногда происходят таким образом, что каждая субъединица скручивается по отношению к предыдущей, что позволяет получить спиральную структуру.

В других случаях взаимодействия происходят таким образом, что определенные группы субъединиц располагаются вокруг одной или нескольких осей симметрии, что известно как точечная групповая симметрия. Когда имеется несколько осей симметрии, каждая субъединица вращается относительно своего соседа на 360 ° / n (где n представляет количество осей).

К таким типам симметрии относятся, например, спиральная, кубическая и икосаэдрическая.

Когда две субъединицы взаимодействуют через бинарную ось, каждая единица поворачивается на 180 ° относительно другой вокруг этой оси. Эта симметрия известна как симметрия C ₂ . В нем сайты взаимодействия в каждой субъединице идентичны; в этом случае мы говорим не о гетерологичном взаимодействии, а об изологичном взаимодействии.

Если, наоборот, ассоциация между двумя компонентами димера гетерологична, тогда будет получен асимметричный димер.

Гетеротипические взаимодействия

Субъединицы, которые взаимодействуют в белке, не всегда имеют одинаковую природу. Есть белки, которые состоят из двенадцати или более различных субъединиц.

Взаимодействия, которые поддерживают стабильность белка, такие же, как и для гомотипических взаимодействий, но обычно получаются полностью асимметричные молекулы.

Гемоглобин, например, представляет собой тетрамер, который имеет две разные пары субъединиц (α ₂ β ₂ ).

Четвертичная структура гемоглобина. Взято и отредактировано по ссылке: Benjah-bmm27. Изменено Алехандро Порто. ,

Ссылки

1. К. К. Мэтьюз, К. Э. ван Холде и К. Г. Ахерн (2002). Biochemestry. 3-е издание. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Р. К. Мюррей, П. Мэйс, Д. К. Граннер и В. Родуэлл (1996). Биохимия Харпера. Appleton & Lange
3. Дж. М. Берг, Дж. Л. Тимочко и Л. Страйер (2002). Biochemestry. 5-е издание. WH Freeman and Company.
4. Дж. Кулман и К.-Х. Рём (2005). Цветной атлас биохимии. 2-е издание. Тиме.
5. А. Ленингер (1978). Биохимия. Ediciones Omega, SA
6. Л. Страйер (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, Нью-Йорк.