ВАЛИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦИИ, ЖИРНАЯ ПИЩА, ПОЛЬЗА - БИОЛОГИЯ - 2025

Валин принадлежит к 22 аминокислот , определенных в качестве «основных» компонентов белков; он обозначается аббревиатурой «Val» и буквой «V». Эта аминокислота не может быть синтезирована человеческим организмом, поэтому она относится к группе девяти незаменимых аминокислот для человека.

Многие глобулярные белки имеют внутреннюю часть, богатую остатками валина и лейцина, так как оба они связаны гидрофобными взаимодействиями и важны для складывания структуры и трехмерной конформации белков.

Химическая структура аминокислоты валин (Источник: Clavecin через Wikimedia Commons)

Впервые валин был очищен в 1856 г. В. Груп-Безанезом из водного экстракта поджелудочной железы. Однако название «валин» было придумано Э. Фишером в 1906 году, когда ему удалось синтезировать его искусственно и он заметил, что его структура очень похожа на структуру валериановой кислоты, обнаруженной в растениях, обычно известных как «валериана».

Валин является одной из аминокислот, обнаруженных в консервативных положениях в определенных белках, общих у позвоночных, например, в положении 80 цитохрома С позвоночных, лейцин, валин, изолейцин и метионин находятся в том же порядке.

Большое количество валина содержится в тканях или биоматериалах с устойчивыми, твердыми и эластичными характеристиками, такими как связки, сухожилия, кровеносные сосуды, нити или паутина, что обеспечивает гибкость и устойчивость благодаря своим гидрофобным взаимодействиям с другими аминокислотами.

Замена остатка глутамата на остаток валина в β-цепи гемоглобина, белка, ответственного за транспортировку кислорода через кровь, вызывает плохое образование в структуре белка, что приводит к образованию гемоглобина «S».

Эта мутация вызывает серповидно-клеточную анемию или серповидно-клеточную анемию, патологическое состояние, при котором красные кровяные тельца приобретают характерную серповидную или серповидную форму, которая отличает их от нормальных кровяных телец, с округлым и уплощенным видом.

Некоторые из наиболее используемых сегодня гербицидов содержат сульфонилмочевину и метилсульфометурон в качестве активных соединений, которые вызывают повреждение фермента ацетолактатсинтазы, необходимого для первой стадии синтеза валина, лейцина и изолейцина. Ущерб, причиненный этими пестицидами, препятствует нормальному развитию трав и сорняков.

характеристики

Валин - это аминокислота с пятиуглеродным скелетом, принадлежащая к группе аминокислот с алифатическими боковыми цепями. Его гидрофобный характер таков, что его можно сравнить с фенилаланином, лейцином и изолейцином.

Аминокислоты, которые содержат углеводородные цепи в своих R-группах или боковых цепях, обычно известны в литературе как аминокислоты с разветвленной или разветвленной цепью. В эту группу входят валин, фенилаланин, лейцин и изолейцин.

Как правило, аминокислоты этой группы используются в качестве внутренних структурных элементов в синтезе белка, поскольку они могут связываться друг с другом посредством гидрофобных взаимодействий, «уходя» от воды и создавая структурные складки, характерные для многих белков.

Его молекулярная масса составляет около 117 г / моль, и, поскольку его группа R или боковая цепь представляет собой разветвленный углеводород, он не имеет заряда, а его относительное содержание в белковых структурах составляет немногим более 6%.

Структура

Валин разделяет общую структуру и три типичные химические группы всех аминокислот: карбоксильную группу (COOH), аминогруппу (NH2) и атом водорода (-H). В его группе R или боковой цепи он имеет три атома углерода, которые придают ему очень гидрофобные характеристики.

Как и все химические соединения, классифицируемые как «аминокислоты», валин имеет центральный атом углерода, который является хиральным и известен как α-углерод, к которому присоединены четыре упомянутые химические группы.

ИЮПАК называет валин 2-3-амино-3-бутановой кислотой, но некоторые химики также называют ее α-аминовалериановой кислотой, а ее химическая формула - C5H11NO2.

Все аминокислоты можно найти в D- или L-форме, и валин не исключение. Однако форма L-валина гораздо более распространена, чем форма D-валина, и, кроме того, она более спектроскопически активна, чем форма D.

L-валин - это форма, которая используется для образования клеточных белков и, следовательно, является одной из двух биологически активной формой. Он выполняет функции нутрицевтика, питательного микроэлемента для растений, метаболита для человека, водорослей, дрожжей и бактерий, а также многих других функций.

Характеристики

Валин, несмотря на то, что он является одной из девяти незаменимых аминокислот, не играет значительной роли в дополнение к его участию в синтезе белка и в качестве метаболита в собственном пути деградации.

Однако громоздкие аминокислоты, такие как валин и тирозин, ответственны за гибкость фиброина, основного белкового компонента шелковых нитей, производимых червями вида Bombyx mori, широко известных как шелкопряды или шелкопряды. тутовое дерево.

Такие ткани, как связки и артериальные кровеносные сосуды, состоят из волокнистого белка, известного как эластин. Он состоит из полипептидных цепей с повторяющимися последовательностями аминокислот глицина, аланина и валина, причем валин является наиболее важным остатком с точки зрения удлинения и гибкости белка.

Валин участвует в основных путях синтеза соединений, ответственных за характерный запах фруктов. Молекулы валина превращаются в разветвленные и метилированные производные сложных эфиров и спиртов.

В пищевой промышленности

Существует множество химических добавок, в которых валин в сочетании с глюкозой используется для придания приятного запаха определенным кулинарным изделиям.

При температуре 100 ° C эти добавки имеют характерный запах ржи, а при температуре выше 170 ° C они пахнут горячим шоколадом, что делает их популярными при производстве продуктов питания в хлебопекарной и кондитерской промышленности.

В этих химических добавках используется искусственно синтезированный L-валин, поскольку их очистка из биологических источников затруднительна, а требуемая степень чистоты обычно не достигается.

Биосинтез

Все аминокислоты с разветвленной цепью, такие как валин, лейцин и изолейцин, в основном синтезируются в растениях и бактериях. Это означает, что животные, такие как люди и другие млекопитающие, должны есть пищу, богатую этими аминокислотами, чтобы удовлетворить свои потребности в питании.

Биосинтез валина обычно начинается с переноса двух атомов углерода от гидроксиэтилтиаминпирофосфата к пирувату ферментом редуктазой ацетогидроксиизомерной кислоты.

Два атома углерода образуются из второй молекулы пирувата через TPP-зависимую реакцию, очень похожую на реакцию, катализируемую ферментом пируватдекарбоксилазой, но катализируемую дегидратазой дигидроксикислот.

Фермент валинаминотрансфераза, наконец, включает аминогруппу кетокислотного соединения, полученного в результате предыдущего декарбоксилирования, тем самым образуя L-валин. Аминокислоты лейцин, изолейцин и валин имеют большое структурное сходство, и это связано с тем, что они имеют много общих промежуточных продуктов и ферментов в своих биосинтетических путях.

Кетокислота, продуцируемая во время биосинтеза L-валина, регулирует некоторые ферментативные стадии посредством отрицательной обратной связи или аллостерической регуляции пути биосинтеза лейцина и других родственных аминокислот.

Это означает, что пути биосинтеза тормозятся образующимся в них метаболитом, который при накоплении дает клеткам специфический сигнал, указывающий на то, что определенная аминокислота находится в избытке и, следовательно, ее синтез может быть остановлен.

деградация

Первые три стадии деградации валина являются общими в пути деградации всех аминокислот с разветвленной цепью.

Валин может войти в цикл лимонной кислоты или цикл Кребса, чтобы превратиться в сукцинил-КоА. Путь деградации состоит из начального трансаминирования, катализируемого ферментом, известным как аминотрансфераза аминокислот с разветвленной цепью (BCAT).

Этот фермент катализирует обратимое трансаминирование, которое превращает аминокислоты с разветвленной цепью в их соответствующие α-кетокислоты с разветвленной цепью.

В этой реакции необходимо участие пары глутамат / 2-кетоглутарат, поскольку 2-кетоглутарат получает аминогруппу, которая удаляется из метаболизируемой аминокислоты и становится глутаматом.

Эта первая реакционная стадия катаболизма валина дает 2-кетоизовалерат и сопровождается превращением пиридоксаль-5'-фосфата (PLP) в пиридоксамин-5'-фосфат (PMP).

Затем 2-кетоизовалерат используется в качестве субстрата для комплекса митохондриальных ферментов, известного как дегидрогеназа α-кетокислоты с разветвленной цепью, который добавляет часть CoASH и образует изобутирил-КоА, который впоследствии дегидрируется и превращается в метакрилил-КоА.

Метакрилил-КоА обрабатывается ниже по потоку в 5 дополнительных ферментативных стадиях, включая гидратацию, удаление части CoASH, окисление, добавление другой части CoASH и молекулярную перегруппировку, заканчивающуюся образованием сукцинил-КоА, который немедленно входит в цикл. Кребса.

Продукты, богатые валином

Белки, содержащиеся в кунжуте или семенах кунжута, богаты валином, почти 60 мг аминокислоты на каждый грамм белка. По этой причине детям с дефицитом этой аминокислоты рекомендуется употреблять кунжутное печенье, торты и батончики или нугу.

В целом соя богата всеми незаменимыми аминокислотами, включая валин. Однако они бедны метионином и цистеином. Соевый белок или текстурированный белок имеет очень сложную четвертичную структуру, но они легко растворяются и разделяются на более мелкие субъединицы в присутствии желудочного сока.

Казеин, который обычно содержится в молоке и его производных, богат повторяющимися последовательностями валина. Как и соевый белок, этот белок легко расщепляется и всасывается в кишечном тракте млекопитающих.

Было подсчитано, что на каждые 100 граммов соевого протеина приходится около 4,9 грамма валина; в то время как на каждые 100 мл молока попадает около 4,6 мл валина.

Другие продукты, богатые этой аминокислотой, - это говядина, рыба, различные виды овощей и зелени.

Преимущества его приема

Валин, как и большая часть аминокислот, является глюкогенной аминокислотой, то есть может быть включен в глюконеогенный путь, и многие неврологи утверждают, что его потребление помогает поддерживать психическое здоровье, координацию мышц и снижать стресс.

Многие спортсмены употребляют таблетки, богатые валином, поскольку они помогают регенерировать ткани, особенно мышечные ткани. Будучи аминокислотой, способной включаться в глюконеогенез, она помогает выработке энергии, что важно не только для физической активности, но и для нервной функции.

Продукты, богатые валином, помогают поддерживать баланс соединений азота в организме. Этот баланс необходим для выработки энергии из потребляемых белков, для роста тела и исцеления.

Его потребление предотвращает повреждение печени и желчного пузыря, а также способствует оптимизации многих функций организма.

Одна из самых популярных пищевых добавок среди спортсменов для увеличения объема и восстановления мышц - это BCAA.

Этот тип таблеток состоит из таблеток со смесями различных аминокислот, которые обычно включают аминокислоты с разветвленной цепью, такие как L-валин, L-изолейцин и L-лейцин; они также богаты витамином B12 и другими витаминами.

Некоторые эксперименты, проведенные на свиньях, показали, что потребности в валине намного выше и ограничены для матерей во время стадии лактации, поскольку эта аминокислота помогает секреции молока и улучшает скорость роста кормящих новорожденных.

Расстройства дефицита

Рекомендуемая суточная доза валина для младенцев составляет около 35 мг на каждый грамм потребляемого белка, в то время как для взрослых количество немного ниже (около 13 мг).

Наиболее распространенное заболевание, связанное с валином и другими аминокислотами с разветвленной цепью, известно как «болезнь мочи кленового сиропа» или «кетоацидурия».

Это наследственное заболевание, вызванное дефектом генов, кодирующих ферменты дегидрогеназы α-кетокислот, полученных из лейцина, изолейцина и валина, которые необходимы для их метаболизма.

При этом заболевании организм не может усвоить ни одну из этих трех аминокислот, когда они получены с пищей, поэтому полученные кетокислоты накапливаются и выводятся с мочой (они также могут быть обнаружены в сыворотке крови и в спинномозговой жидкости).

С другой стороны, дефицит валина в диете связан с неврологическими патологиями, такими как эпилепсия. Это также может вызвать потерю веса, болезнь Хантингтона и даже может привести к развитию определенных типов рака, поскольку система восстановления тканей и синтез биомолекул нарушены.

Ссылки

1. Абу-Бейкер, С. (2015). Обзор биохимии: концепции и связи
2. Нельсон, Д.Л., Ленингер, А.Л., и Кокс, М.М. (2008). Принципы биохимии Ленингера. Macmillan.
3. Плиммер, RHA, и Филлипс, Х. (1924). Анализ белков. III. Оценка гистидина и тирозина бромированием. Биохимический журнал, 18 (2), 312
4. Плиммер, RHA (1912). Химический состав белков (Том 1). Лонгманс, Грин.
5. Тории, КАЗУО, и Иитака, Ю. (1970). Кристаллическая структура L-валина. Acta Crystallographica Раздел B: Структурная кристаллография и кристаллохимия, 26 (9), 1317-1326.
6. Тости В., Бертоцци Б. и Фонтана Л. (2017). Польза средиземноморской диеты для здоровья: метаболические и молекулярные механизмы. Журналы геронтологии: Series A, 73 (3), 318-326.