РЕЗИСТИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СОСТАВ, ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ

Резистин , также известный как фактор специфической секреторная жировой ткань (ADSF на короткий английском языке), представляет собой пептидный гормон , богатый цистеин. Его название связано с положительной корреляцией (резистентностью), которую он представляет с действием инсулина. Это цитокин, содержащий от 10 до 11 остатков цистеина.

Он был обнаружен в 2001 году в жировых клетках (жировой ткани) мышей, а также в иммунных и эпителиальных клетках людей, собак, свиней, крыс и нескольких видов приматов.

Resistin. Взятые и отредактировано: Эшли Hellenbrand через Викисклад роль этого гормона был весьма спорными с момента его открытия, в связи с его участием в физиологии сахарного диабета и ожирения. Также известно, что он имеет другие медицинские последствия, такие как повышение уровня плохого холестерина и липопротеинов низкой плотности в артериях.

Общие характеристики

Резистин является частью семейства молекул резистинового типа (резистиноподобные молекулы, RELM). Все члены семейства RELM представляют собой N-концевую последовательность, которая представляет сигнал секреции между 28 и 44 остатками.

У них есть вариабельная центральная область или зона с карбоксильным концом домена, который варьируется от 57 до примерно 60 остатков, хорошо сохранившийся или консервативный и богатый цистеином.

Этот белок был обнаружен у нескольких млекопитающих. Наибольшее внимание было уделено резистину, секретируемому мышами и присутствующему у людей. Эти два белка имеют от 53 до 60% сходства (гомологии) в их аминокислотных последовательностях.

У мышей

У этих млекопитающих основным источником резистина являются жировые клетки или белая жировая ткань.

Резистин у мышей богат цистеином 11 кДа. Ген этого белка расположен на восьмой (8) хромосоме. Он синтезируется как предшественник 114 аминокислот. Они также имеют сигнальную последовательность из 20 аминокислот и зрелый сегмент из 94 аминокислот.

Структурно резистин у мышей имеет пять дисульфидных связей и несколько β-поворотов. Он может образовывать комплексы из двух идентичных молекул (гомодимеры) или образовывать белки с четвертичной структурой (мультимеры) разного размера благодаря дисульфидным и недисульфидным связям.

В людях

Человеческий резистин характеризуется тем, что, как и у мышей или других животных, представляет собой пептидный белок, богатый цистеином, только у людей он составляет 12 кДа со зрелой последовательностью из 112 аминокислот.

Ген этого белка находится на хромосоме 19. Источником резистина у человека являются клетки макрофагов (клетки иммунной системы) и эпителиальная ткань. Он циркулирует в крови в виде димерного белка из 92 аминокислот, связанных дисульфидными связями.

На идеограмме хромосомы человека выделена 19-я хромосома, на которой обнаружен ген белка резистина. Взято и отредактировано: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США, через Wikimedia Commons.

Синонимия

Резистин известен под несколькими названиями, среди которых выделяются следующие: богатый цистеином секретируемый белок FIZZ3, специфический секреторный фактор жировой ткани (ADSF), специфический секреторный фактор жировой ткани (ADSF), белок богатый C / EBP-эпсилон-регулируемым миелоид-специфическим секретируемым богатым цистеином белком, секретируемый богатый цистеином белок A12-альфа-подобный 2 (богатый цистеином секретируемый белок A12- альфа-подобный 2), RSTN, XCP1, RETN1, MGC126603 и MGC126609.

открытие

Этот белок относительно новый для научного сообщества. Он был независимо открыт тремя группами ученых в начале этого века, которые дали ему разные названия: FIZZ3, ADSF и резистин.

FIZZ3

Он был обнаружен в 2000 году в воспаленной ткани легких. Были идентифицированы и описаны три гена от мышей и два гомологичных гена от человека, связанные с продуцированием этого белка.

ADSF

Белок был открыт в 2001 году благодаря идентификации фактора секреции, богатого цистином (Ser / Cys) (ADSF), специфичного для белой липидной ткани (жировых отложений).

Этому белку отводилась важная роль в процессе дифференцировки мультипотентных клеток в зрелые адипозиты (адипогенез).

Resistin

Также в 2001 году группа исследователей описала тот же богатый цистином белок в зрелой липидной ткани мышей, который они назвали резистином из-за его устойчивости к инсулину.

сооружения

Структурно известно, что этот белок состоит из ламинарной передней области или головы и спиральной задней области (хвоста), образующих олигомеры разной молекулярной массы, в зависимости от того, является ли он человеческим или другого происхождения.

Он имеет центральную область с 11 остатками Ser / Cys (серин / цистеин) и область, также богатую Ser / Cys с последовательностью CX11CX8CXCX3CX10CXCXCX9CCX3-6, где C представляет собой Ser / Cys, а X представляет собой любую аминокислоту.

Его структурный состав считается необычным, поскольку он образован несколькими субъединицами, соединенными нековалентными взаимодействиями, то есть они не используют электроны, а используют рассеянные электромагнитные вариации для создания своей структуры.

Характеристики

Функции резистина на сегодняшний день являются предметом обширных научных дискуссий. Среди наиболее важных открытий биологических эффектов у людей и мышей:

На резистин реагируют многие ткани человека и мышей, включая печень, мышцы, сердце, иммунные и жировые клетки.
У мышей с гиперрезистинемией (то есть с повышенным уровнем резистина) наблюдается нарушение саморегуляции глюкозы (гомеостаз).
Резистин снижает стимулируемое инсулином поглощение глюкозы клетками сердечной мышцы.
В иммунных клетках (макрофагах) человека резистин вызывает выработку белков, которые координируют реакцию иммунной системы (воспалительные цитокины).

болезни

Считается, что у людей этот белок физиологически способствует резистентности к инсулину при сахарном диабете.

Роль, которую он играет в ожирении, до сих пор неизвестна, хотя было обнаружено, что существует корреляция между увеличением жировой ткани и уровнями резистина, то есть ожирение увеличивает концентрацию резистина в организме. Также было показано, что он отвечает за высокий уровень плохого холестерина в крови.

Резистин модулирует молекулярные пути при воспалительных и аутоиммунных патологиях. Это напрямую вызывает функциональные изменения эндотелия, что, в свою очередь, приводит к затвердеванию артерий, также известному как атеросклероз.

Резистин работает как индикатор заболевания и даже как клинический инструмент для прогнозирования сердечно-сосудистых заболеваний. Он участвует в производстве кровеносных сосудов (ангиогенез), тромбозе, астме, неалкогольной жировой болезни печени, хронической болезни почек и других.

Ссылки

CC Juan, LS Kan, CC Huang, SS Chen, LT Ho, LC Au (2003). Производство и характеристика биологически активного рекомбинантного резистина в Escherichia coli. Журнал биотехнологии.
Человеческое сопротивление. Pospec. Получено с сайта prospecbio.com.
С. Абрамсон. Resistim. Восстановлено с collab.its.virginia.edu.
Г. Вольф (2004), Инсулинорезистентность и ожирение: резистин, гормон, секретируемый жировой тканью. Обзоры питания.
М. Родригес Перес (2014), Исследование биологических функций S-Resistin. Отчет представлен в Университет Кастилии-Ла-Манча для подачи заявки на звание доктора биохимии. 191.
А. Суки, Н. Дж. Аррайс-Родригес, К. Прието-Фуэнмайор,… К. Кано-Понсе (2018), Основные аспекты ожирения. Барранкилья, Колумбия: Издания Университета Симона Боливара. 44 с.
Md.S. Джамалуддин, С. М. Уикли, К. Яо и К. Чен (2012). Резистин: функциональные роли и терапевтические аспекты сердечно-сосудистых заболеваний. Британский журнал фармакологии.
Оказывать сопротивление. Восстановлено с en.wikipedia.org.
Д. Р. Шварц, М. А. Лазар (2011). Человеческий резистин: найдено в переводе с мыши на человека. Тенденции в эндокринологии и метаболизме.

РЕЗИСТИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СОСТАВ, ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2025