КЕРАТИН: ВИДЫ, СТРОЕНИЕ, РАСПОЛОЖЕНИЕ И ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2024

Кератин представляет собой нерастворимый волокнистый белок , который образует на структурную часть клеток и кожных покровов многих организмов, особенно позвоночных животных. Он имеет очень разные формы и с химической точки зрения не очень реакционноспособен.

Его структура была впервые описана учеными Линусом Полингом и Робертом Кори в 1951 году при анализе структуры шерсти животных. Эти исследователи также дали представление о структуре миозина в мышечной ткани.

Схема организации альфа-кератина (Источник: Mlpatton через Wikimedia Commons)

После коллагена он является одним из наиболее важных белков для животных и представляет собой большую часть сухой массы волос, шерсти, ногтей, когтей и копыт, перьев, рогов и значительной части тела. внешний слой кожи.

Элементы или «ороговевшие» части животных могут иметь очень различную морфологию, которая в значительной степени зависит от функции, которую они выполняют в каждом конкретном организме.

Кератин - это белок, обладающий характеристиками, которые придают ему большую механическую эффективность с точки зрения растяжения и сжатия. Он производится клетками особого типа, называемыми кератиноцитами, которые обычно умирают после того, как образовались.

Некоторые авторы утверждают, что экспрессия кератинов зависит от ткани и стадии. У людей существует более 30 генов, кодирующих эти белки, и они принадлежат к семейству, которое эволюционировало в результате нескольких циклов генетической дупликации.

Виды кератинов и их структура

По сути, существует два типа кератинов: α и β. Они отличаются своей базовой структурой, состоящей в основном из полипептидных цепей, которые могут быть намотаны в виде альфа-спиралей (альфа-кератины) или соединены параллельно в виде бета-складчатых листов (бета-кератины).

α-кератины

Этот тип кератина наиболее изучен, и известно, что у млекопитающих есть по крайней мере 30 различных вариантов этого типа кератина. У этих животных α-кератины входят в состав ногтей, волос, рогов, копыт, игл и эпидермиса.

Подобно коллагену, эти белки содержат в своей структуре большое количество небольших аминокислот, таких как глицин и аланин, которые делают возможным образование альфа-спиралей. Молекулярная структура α-кератина состоит из трех различных областей: (1) кристаллические фибриллы или спирали, (2) концевые домены нитей и (3) матрица.

Спиралей две, и они образуют димер, который напоминает свернутую спиралью, которая удерживается вместе благодаря наличию связей или дисульфидных мостиков (SS). Каждая из спиралей содержит примерно 3,6 аминокислотных остатка на каждом повороте и состоит примерно из 310 аминокислот.

Эти спиральные катушки затем могут быть связаны с образованием структуры, известной как протофиламент или протофибрилла, которая может собираться с другими катушками того же типа.

Протофиламенты имеют неспиральные N- и C-концы, которые богаты остатками цистеина и прикреплены к области ядра или матрицы. Эти молекулы полимеризуются с образованием промежуточных волокон диаметром около 7 нм.

Различают два типа промежуточных волокон, состоящих из кератина: кислые промежуточные волокна (тип I) и основные (тип II). Они встроены в белковую матрицу, и способ их расположения напрямую влияет на механические свойства структуры, которую они составляют.

В нитях типа I спирали соединены друг с другом с помощью трех «спиральных соединителей», известных как L1, L12 и L2, которые, как считается, обеспечивают гибкость спиральной области. В филаментах типа II также есть два субдомена, которые лежат между спиральными доменами.

Пример структуры с α-кератинами: волосы

Если проанализировать структуру типичного волоса, он составляет примерно 20 микрон в диаметре и состоит из мертвых клеток, содержащих упакованные макрофибриллы, ориентированные параллельно (бок о бок).

Волосы млекопитающих, таких как эта корова, состоят из кератина (Источник: Фрэнк Винклер через pixabay.com)

Макрофибриллы состоят из микрофибрилл, которые имеют меньший диаметр и связаны друг с другом через аморфное белковое вещество с высоким содержанием серы.

Эти микрофибриллы представляют собой группы более мелких протофибрилл с структурой организации 9 + 2, что означает, что девять протофибрилл окружают две центральные протофибриллы; все эти структуры в основном состоят из α-кератина.

Мягкие кератины и твердые кератины

В зависимости от содержания серы α-кератины можно разделить на мягкие или твердые кератины. Это связано с силой механического сопротивления, создаваемой дисульфидными связями в структуре белка.

Группа твердых кератинов включает те, которые входят в состав волос, рогов и ногтей, в то время как мягкие кератины представлены нитями, обнаруженными в коже и мозолях.

Дисульфидные связи можно удалить, применяя восстанавливающий агент, так что структуры, состоящие из кератина, не легко усваиваются животными, если у них нет кишечника, богатого меркаптанами, как в случае с некоторыми насекомыми.

β-кератины

-Кератины намного сильнее, чем α-кератины, и обнаруживаются у рептилий и птиц в составе когтей, чешуи, перьев и клювов. У гекконов микроворсинки на ногах (грибах) также состоят из этого белка.

Его молекулярная структура состоит из β-складчатых листов, образованных антипараллельными полипептидными цепями, которые соединены вместе посредством связей или водородных связей. Эти цепочки, расположенные одна рядом с другой, образуют небольшие жесткие и плоские поверхности, слегка загнутые.

Где он и каковы его функции?

Функции кератина связаны, прежде всего, с типом структуры, которую он создает, и с тем, где он находится в теле животного.

Как и другие волокнистые белки, он придает клеткам стабильность и структурную жесткость, поскольку принадлежит к большому семейству белков, известных как семейство промежуточных филаментов, которые являются белками цитоскелета.

В защите и прикрытии

Верхний слой кожи высших животных имеет большую сеть промежуточных волокон, образованных кератином. Этот слой называется эпидермисом и у человека имеет толщину от 30 микрон до 1 нм.

Эпидермис действует как защитный барьер от различных типов механического и химического стресса и синтезируется специальным типом клеток, называемым «кератиноцитами».

В дополнение к эпидермису существует еще больший внешний слой, который постоянно отслаивается и известен как роговой слой, который выполняет аналогичные функции.

Шипы и иглы также используются различными животными для защиты от хищников и других агрессоров.

«Панцирь» панголинов, мелких насекомоядных млекопитающих, обитающих в Азии и Африке, также состоит из кератиновых «чешуек», которые их защищают.

В обороне и других функциях

Рога наблюдаются у животных семейства Bovidae, то есть у коров, овец и коз. Это очень сильные и устойчивые структуры, и животные, у которых они есть, используют их как органы защиты и ухаживания.

Рога образованы костным центром, состоящим из «губчатой» кости, покрытой кожей, выступающей из задней части черепа.

Ногти - еще один пример частей тела, состоящих из кератина (Источник: Adobe Stock через pixabay.com)

Когти и когти, помимо их функций по питанию и сдерживанию, также служат животным в качестве «оружия» защиты от нападающих и хищников.

Клювы птиц служат нескольким целям, среди которых, среди прочего, есть еда, защита, ухаживание, теплообмен и уход. В природе у птиц встречается множество разновидностей клювов, особенно по форме, цвету, размеру и прочности соответствующих челюстей.

Клювы состоят, как и рога, из костного центра, выступающего из черепа и покрытого прочными слоями β-кератина.

Зубы животных без нижней челюсти («предковые» позвоночные) состоят из кератина и, как зубы «высших» позвоночных, выполняют множество функций по питанию и защите.

В пути

Копыта многих жвачных и копытных животных (лошадей, ослов, лосей и т. Д.) Сделаны из кератина, обладают высокой прочностью и предназначены для защиты ног и помощи в движении.

Перья, которые птицы также используют для передвижения, сделаны из β-кератина. Эти структуры также выполняют функции маскировки, ухаживания, теплоизоляции и водонепроницаемости.

Перья и клюв птиц также состоят из кератина (Источник: Couleur, с сайта pixabay.com).

В индустрии

Текстильная промышленность - один из главных эксплуататоров ороговевших структур, говоря антропоцентрически. Шерсть и шерсть многих животных важны на промышленном уровне, так как из них производится различная одежда, полезная для мужчин с разных точек зрения.

Ссылки

1. Кулман, Дж., И Рем, К. (2005). Цветной атлас биохимии (2-е изд.). Нью-Йорк, США: Тиме.
2. Мэтьюз, К., ван Холде, К., и Ахерн, К. (2000). Биохимия (3-е изд.). Сан-Франциско, Калифорния: Пирсон.
3. Нельсон, Д. Л., и Кокс, М. М. (2009). Принципы биохимии Ленингера. Omega Editions (5-е изд.).
4. Полинг, Л., и Кори, Р. (1951). Структура волос, мышц и родственных белков. Химия, 37, 261-271.
5. Филлипс Д., Кордж Б. и Джеймс В. (1994). Кератин и ороговение. Журнал Американской академии дерматологии, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG, & Dyke, ME Van. (2010). Обзор биоматериалов на основе кератина для биомедицинских приложений. Материалы, 3, 999-1014.
7. Смит, FJD (2003). Молекулярная генетика кератиновых заболеваний. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Воет Д. и Воет Дж. (2006). Биохимия (3-е изд.). От редакции Médica Panamericana.
9. Ван Б., Ян В., МакКитрик Дж. И Мейерс, Массачусетс (2016). Кератин: структура, механические свойства, наличие в биологических организмах и усилия при биоинспирации. Прогресс в материаловедении.