СТРУКТУРНЫЕ БЕЛКИ: ФУНКЦИИ, ПРИМЕРЫ И ХАРАКТЕРИСТИКИ - БИОЛОГИЯ - 2025

Эти структурные белки являются одним из основных белков , присутствующие во всех эукариотических клетках, то есть клетки оба животные и растения. Они являются частью очень разнообразных биологических структур, таких как кожа, волосы, паутина, шелк, соединительная ткань, стенки клеток растений и т. Д.

Хотя термин «структурный белок» обычно используется для обозначения таких белков, как коллаген, кератин и эластин, существуют также важные внутриклеточные структурные белки, которые способствуют поддержанию внутренней структуры клеток.

Фотография коллагеновых волокон типа I, класса структурных белков (Источник: Луиза Ховард через Wikimedia Commons)

Эти белки, принадлежащие цитоскелету, также контролируют субклеточное расположение органелл и обеспечивают транспорт и коммуникационный механизм между ними.

Некоторые структурные белки были изучены очень подробно и позволили лучше понять общую структуру белка. Примерами являются фиброин шелка, коллаген и другие.

Из исследования фиброина шелка, например, была описана вторичная белковая структура β-складчатых листов, и из первых исследований, проведенных с коллагеном, была выведена вторичная структура тройной спирали.

Следовательно, структурные белки необходимы как внутри отдельных клеток, так и в тканях, которые они составляют.

Характеристики

Функции структурных белков весьма разнообразны и зависят, прежде всего, от типа рассматриваемого белка. Однако можно сказать, что его основная функция заключается в поддержании структурной целостности клеток и, в более широком смысле, строения тела.

Что касается структурных белков организма, кератин, например, выполняет функции защиты и покрытия, защиты, движения и т. Д.

Эпидермис кожи млекопитающих и других животных имеет большое количество волокон, состоящих из кератина. Этот слой выполняет функции защиты организма от различных стрессоров или вредных факторов.

Шипы и иглы, а также рога и клювы, когти и ногти, которые представляют собой ороговевшие ткани, выполняют функции как защиты, так и защиты тела.

В промышленности шерсть и волосы многих животных используются для производства одежды и других видов одежды, для которых они имеют дополнительное значение с антропоцентрической точки зрения.

Структурные белки клетки

С клеточной точки зрения структурные белки выполняют трансцендентные функции, поскольку они составляют внутренний каркас, который придает каждой клетке ее характерную форму: цитоскелет.

В составе цитоскелета структурные белки, такие как актин, тубулин, миозин и другие, также участвуют в транспортных функциях и функциях внутренней коммуникации, а также в событиях клеточной мобильности (в клетках, способных к перемещению).

Существование ресничек и жгутиков, например, сильно зависит от структурных белков, которые составляют толстые и тонкие филаменты, состоящие из актина и тубулина.

Примеры структурных белков и их характеристики

Поскольку существует большое разнообразие структурных белков, ниже будут приведены только примеры наиболее важных и распространенных среди эукариотических организмов.

Бактерии и другие прокариоты, наряду с вирусами, также обладают важными структурными белками в своих клеточных телах, однако наибольшее внимание уделяется эукариотическим клеткам.

-Актин

Актин - это белок, который образует филаменты (актиновые филаменты), известные как микрофиламенты. Эти микрофиламенты очень важны в цитоскелете всех эукариотических клеток.

Актиновые филаменты представляют собой двухцепочечные спиральные полимеры. Эти гибкие структуры имеют диаметр от 5 до 9 нм и организованы в виде линейных пучков, двумерных сетей или трехмерных гелей.

Актин распределен по всей клетке, однако он особенно сконцентрирован в слое или коре головного мозга, прикрепленных к внутренней поверхности плазматической мембраны, поскольку он является фундаментальной частью цитоскелета.

-Коллаген

Коллаген - это белок, присутствующий у животных, и его особенно много у млекопитающих, у которых есть не менее 20 различных генов, кодирующих различные формы этого белка, которые можно найти в их тканях.

Он находится в основном в костях, сухожилиях и коже, где составляет более 20% от общей белковой массы млекопитающих (больше, чем процент любого другого белка).

В соединительных тканях, где он находится, коллаген составляет важную часть волокнистой части внеклеточного матрикса (которая также состоит из основного вещества), где он образует эластичные волокна, поддерживающие большие силы растяжения.

Структура коллагеновых волокон

Коллагеновые волокна состоят из однородных субъединиц молекул тропоколлагена, которые имеют длину 280 нм и диаметр 1,5 нм. Каждая молекула тропоколлагена состоит из трех полипептидных цепей, известных как альфа-цепи, которые связаны друг с другом, как тройная спираль.

Каждая из альфа-цепей имеет около 1000 аминокислотных остатков, среди которых очень много глицина, пролина, гидроксипролина и гидроксилизина (что также верно для других структурных белков, таких как кератин).

В зависимости от типа рассматриваемых коллагеновых волокон они находятся в разных местах и ​​имеют разные свойства и функции. Некоторые относятся к кости и дентину, другие - к хрящевой ткани и так далее.

-Кератин

Кератин - важнейший структурный белок кератиноцитов, одного из наиболее распространенных типов клеток эпидермиса. Это нерастворимый волокнистый белок, который также содержится в клетках и покровах многих животных.

После коллагена кератин является вторым по распространенности белком в организме млекопитающих. Помимо того, что это значительная часть внешнего слоя кожи, это основной структурный белок волос и шерсти, ногтей, когтей и копыт, перьев и рогов.

В природе существуют разные типы кератинов (аналогичные различным типам коллагена), которые выполняют разные функции. Наиболее известны альфа- и бета-кератины. Первые образуют ногти, рога, иглы и эпидермис млекопитающих, а вторые в изобилии встречаются в клювах, чешуе и перьях рептилий и птиц.

-Эластин

Эластин, другой белок животного происхождения, является ключевым компонентом внеклеточного матрикса и играет важную роль в обеспечении эластичности и устойчивости многих тканей позвоночных животных.

Эти ткани включают артерии, легкие, связки и сухожилия, кожу и эластичный хрящ.

Эластин составляет более 80% эластичных волокон, присутствующих во внеклеточном матриксе, и окружен микрофибриллами, состоящими из различных макромолекул. Структура матриц, состоящих из этих волокон, варьируется в разных тканях.

В артериях эти эластические волокна образуют концентрические кольца вокруг просвета артерии; В легких волокна эластина образуют тонкую сеть по всему органу, концентрируясь в таких областях, как отверстия альвеол.

В сухожилиях эластиновые волокна ориентированы параллельно организации ткани, а в эластичном хряще они расположены в трехмерной конфигурации, подобной сотам.

-Расширения

Стенки растительных клеток в основном состоят из целлюлозы, однако некоторые из белков, которые связаны с этой структурой, также имеют функциональное и структурное значение.

Экстенсины являются одними из наиболее известных белков стенки и характеризуются повторяющейся пентапетидной последовательностью Ser- (Hyp) 4. Они богаты основными остатками, такими как лизин, который способствует их взаимодействию с другими компонентами клеточной стенки.

Его функция связана с упрочнением или укреплением стен. Как и в случае с другими структурными белками у животных, у растений существуют разные типы экстенсинов, которые экспрессируются разными типами клеток (не все клетки продуцируют экстенсины).

В соевых бобах, например, экстенсины продуцируются клетками склеренхимы, тогда как у растений табака было показано, что боковые корни имеют два слоя клеток, которые экспрессируют эти белки.

-Простынь

Клеточные органеллы также имеют свои собственные структурные белки, которые отвечают за поддержание их формы, подвижности и многих других физиологических и метаболических процессов.

Внутренняя область ядерной мембраны связана со структурой, известной как ядерная пластинка, и обе имеют особый белковый состав. Среди белков, составляющих ядерную пластинку, есть белки, называемые пластинками.

Пластинки принадлежат к группе промежуточных филаментов типа V, и существует несколько типов, наиболее известными из которых являются A и B. Эти белки могут взаимодействовать друг с другом или с другими внутренними элементами ядра, такими как матричные белки, хроматин и внутренняя ядерная мембрана.

Ссылки

1. Альбертс, Б., Деннис, Б., Хопкин, К., Джонсон, А., Льюис, Дж., Рафф, М., … Уолтер, П. (2004). Эссенциальная клеточная биология. Абингдон: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Гартнер, Л., Хиатт, Дж. (2002). Текстовый атлас гистологии (2-е изд.). Мексика DF: McGraw-Hill Interamericana Editores.
3. Грюнбаум, Ю., Уилсон, К.Л., Харел, А., Голдберг, М., и Коэн, М. (2000). Обзор: Ядерные ламины - структурные белки с фундаментальными функциями. Журнал структурной биологии, 129, 313–323.
4. Келлер, Б. (1993). Структурные белки клеточной стенки. Физиология растений, 101, 1127-1130.
5. Mithieux, BSM, и Weiss, AS (2006). Эластин. Достижения в химии белков, 70, 437-461.
6. Сан Т., Ши К. и Грин Х. (1979). Кератиновые цитоскелеты в эпителиальных клетках внутренних органов. Proc. Natl. Акад. Наук, 76 (6), 2813–2817.
7. Ван Б., Ян В., МакКитрик Дж. И Мейерс, Массачусетс (2016). Кератин: структура, механические свойства, наличие в биологических организмах и усилия при биоинспирации. Прогресс в материаловедении.