ПЕРОКСИДАЗЫ: СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ И ВИДЫ - БИОЛОГИЯ - 2025

В пероксидазы в основном гемопротеинов с ферментативной активностью , катализирующих окисление различных органических и неорганических субстратов с использованием для этого пероксида водорода или других веществ , не связанных между собой.

В самом широком смысле термин «пероксидаза» включает ферменты, такие как НАД- и НАДФ-пероксидазы, пероксидазы жирных кислот, цитохромпероксидазы, глутатионпероксидазы и многие другие неспецифические ферменты.

Схема гем-зависимого белка пероксидазы (Источник: Джавахар Сваминатан и сотрудники MSD Европейского института биоинформатики через Wikimedia Commons)

Однако он чаще используется для обозначения неспецифических ферментов из разных источников, которые обладают оксидоредуктазной активностью и которые используют перекись водорода и другие субстраты для катализирования своих окислительно-восстановительных реакций.

Пероксидазы гема чрезвычайно распространены в природе. Они содержатся в животных, высших растениях, дрожжах, грибах и бактериях.

У млекопитающих они производятся лейкоцитами, маткой, селезенкой и печенью, слюнными железами, слизистой оболочкой желудка, легкими, щитовидной железой и другими тканями.

Среди растений самыми богатыми пероксидазами являются хрен и фиговое дерево. Пероксидаза, очищенная из хрена, широко изучалась и использовалась для различных целей в экспериментальной биологии и биохимии.

В эукариотических клетках эти важные ферменты обычно находятся в специализированных органеллах, известных как «пероксисомы», которые окружены единственной мембраной и участвуют во многих клеточных метаболических процессах.

Структура

Несмотря на небольшую гомологию, которая существует между различными классами пероксидаз, было определено, что их вторичная структура и способ ее организации довольно консервативны среди различных видов.

Есть некоторые исключения, но большинство пероксидаз являются гликопротеинами, и считается, что углеводы способствуют их стабильности при высоких температурах.

Эти белки имеют молекулярную массу от 35 до 150 кДа, что эквивалентно примерно 250 и 730 аминокислотным остаткам.

За исключением миелопероксидазы, все молекулы этого типа содержат в своей структуре гемовую группу, которая в состоянии покоя имеет атом железа в степени окисления Fe + 3. Растения обладают простетической группой, известной как ферропорфирин XI.

Пероксидазы имеют два структурных домена, которые «охватывают» группу гема, и каждый из этих доменов является продуктом экспрессии гена, который подвергся дупликации. Эти структуры состоят из более чем 10 альфа-спиралей, связанных полипептидными петлями и витками.

Правильная укладка молекулы, по-видимому, зависит от присутствия консервативных остатков глицина и пролина, а также остатка аспарагиновой кислоты и остатка аргинина, которые образуют солевой мост между ними, который соединяет оба структурных домена.

Характеристики

Основная функция ферментов пероксидазы - удаление перекиси водорода из клеточной среды, которая может вырабатываться различными механизмами и может представлять серьезную угрозу для внутриклеточной стабильности.

Однако в этом процессе удаления этих активных форм кислорода (в которых кислород имеет промежуточную степень окисления) пероксидазы используют окислительную способность этого вещества для выполнения других важных функций метаболизма.

У растений эти белки являются важной частью процессов лигнификации и защитных механизмов в тканях, инфицированных патогенами или пострадавших от физического повреждения.

В научном контексте появились новые применения пероксидаз, включая очистку сточных вод, содержащих фенольные соединения, синтез ароматических соединений и удаление пероксида из пищевых продуктов или отходов.

С аналитической и диагностической точки зрения пероксидаза хрена, пожалуй, наиболее широко используемый фермент для получения конъюгированных антител, которые используются для иммунологических тестов абсорбции, таких как ELISA (иммуноферментный анализ), а также для определение различных типов соединений.

Механизм действия

Каталитический процесс пероксидаз происходит через последовательные стадии, которые начинаются с взаимодействия между активным центром фермента и перекисью водорода, которая окисляет атом железа в гемовой группе и генерирует нестабильное промежуточное соединение, известное как соединение I. (CoI).

Окисленный белок (CoI) затем имеет гемовую группу с атомом железа, который перешел из степени окисления III в состояние IV, и для этого процесса перекись водорода восстанавливалась до воды.

Соединение I способно окислять электронодонорный субстрат, образовывать радикал субстрата и становиться новым химическим веществом, известным как Соединение II (CoII), которое впоследствии восстанавливается второй молекулой субстрата, регенерируя железо в состояние III и производит еще один радикал.

Типы

-По кузову

Пероксидазы делятся на три класса в зависимости от организма, в котором они обнаружены:

- Класс I: внутриклеточные прокариотические пероксидазы.

- Класс II: внеклеточные пероксидазы грибов.

- Класс III: секретируемые растительные пероксидазы.

В отличие от белков класса I, белки классов II и III имеют дисульфидные мостики, построенные между остатками цистеина в своей структуре, что придает им значительно большую жесткость.

Белки класса II и III также отличаются от класса I тем, что обычно имеют гликозилирование на своей поверхности.

-Согласно активному сайту

Говоря механически, пероксидазы также можно разделить на категории в зависимости от природы атомов, находящихся в их каталитическом центре. Таким образом были описаны гемопероксидазы (наиболее распространенные), галопероксидазы ванадия и другие.

Гемопероксидазы

Как уже упоминалось, эти пероксидазы имеют простетическую группу в их каталитическом центре, известную как гемовая группа. Атом железа в этом месте координирован четырьмя связями с атомами азота.

Ванадий-галопероксидазы

Вместо гемовой группы ванадий-галопероксидазы обладают ванадатом в качестве простетической группы. Эти ферменты были выделены из морских организмов и некоторых наземных грибов.

Ванадий в этой группе координирован тремя небелковыми атомами кислорода, азотом из остатка гистидина и азотом из азидной связи.

Другие пероксидазы

Многие бактериальные галопероксидазы, которые имеют простетические группы, отличные от гема или ванадия, относятся к этой группе. Глутатионпероксидазы также входят в эту группу, которые содержат простетическую группу селеноцистеина и некоторые ферменты, способные окислять лигнин.

Ссылки

1. Альбертс, Б., Деннис, Б., Хопкин, К., Джонсон, А., Льюис, Дж., Рафф, М., … Уолтер, П. (2004). Эссенциальная клеточная биология. Абингдон: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Банчи, Л. (1997). Структурные свойства пероксидаз. Журнал биотехнологии, 53, 253-263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Селективное окисление, катализируемое пероксидазами. Тетраэдр, 53 (39), 13183-13220.
4. Данфорд, HB, и Стиллман, JS (1976). О функции и механизме действия пероксидаз. Обзоры координационной химии, 19, 187–251.
5. Хамид, М., и Рехман, К. (2009). Возможные применения пероксидаз. Пищевая химия, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Биохимия. Берлингтон, Массачусетс: Нил Паттерсон Паблишерс.
7. Стэнсфилд, В. Д., Коломе, Дж. С., и Кано, Р. Дж. (2003). Молекулярная и клеточная биология. (К.Э. Каллен, Ред.). Электронные книги McGraw-Hill.