МИОФИЛАМЕНТЫ: ВИДЫ, СТРОЕНИЕ И ОРГАНИЗАЦИЯ - БИОЛОГИЯ - 2025

В миофиламентах являются сократительными белками миофибрилл, которые являются структурными единицами мышечных клеток, клетки удлиненными называют мышечные волокна.

Мышечные волокна и их компоненты имеют определенные названия. Например, мембрана, цитоплазма, митохондрии и эндоплазматический ретикулум известны как сарколемма, саркоплазма, саркосомы и саркоплазматический ретикулум соответственно.

Структура миофиламентов (Источник: Микаэль Хэггстрём, используется с разрешения. Через Wikimedia Commons)

Таким же образом сократительные элементы внутри вместе называются миофибриллами; а сократительные белки, из которых состоят миофибриллы, называются миофиламентами.

Есть два типа миофиламентов: тонкие и толстые. Тонкие нити в основном состоят из трех белков: F-актина, тропомиозина и тропонина. В свою очередь, толстые волокна состоят исключительно из другого белка, известного как миозин II.

В дополнение к ним существуют другие белки, связанные как с толстыми, так и с тонкими филаментами, но они не выполняют сократительную функцию, а имеют структурные функции, среди которых, помимо прочего, тайтин и небулин.

Типы мышечных волокон

Особое расположение миофиламентов, из которых состоят миофибриллы, дает начало двум типам мышечных волокон: поперечно-полосатым мышечным волокнам и гладким мышечным волокнам.

Поперечно-полосатые мышечные волокна при исследовании под оптическим микроскопом показывают узор из полос или поперечных полос, повторяющихся по всей их поверхности и дающих название мышце, которая их содержит, поперечнополосатой мышцей. Есть два типа поперечно-полосатых мышечных волокон: скелетные и сердечные.

Мышечные волокна, на которых нет такого рисунка поперечных полос, называются гладкими волокнами. Именно они составляют мышцы стенок сосудов и внутренних органов.

Структура

Тонкие миофиламенты

Эти миофиламенты состоят из F-актина и двух связанных белков: тропомиозина и тропонина, которые выполняют регуляторные функции.

F-актин, или нитчатый актин, представляет собой полимер другого более мелкого глобулярного белка, называемого G-актином или глобулярным актином, с молекулярной массой около 42 кДа. Он имеет сайт связывания миозина и расположен в виде двух цепей, расположенных в виде двойной спирали, состоящей примерно из 13 мономеров на оборот.

Филаменты F-актина характеризуются наличием двух полюсов: один положительный, направлен к Z-диску, а другой отрицательный, расположен к центру саркомера.

Тропомиозин также состоит из двойной полипептидной цепи с двойной спиралью. Это белок 64 кДа, который образует филаменты, которые расположены в бороздках, оставленных цепями двойной спирали тонких филаментов F-актина, как бы «заполняя» пустоты в спирали.

В состоянии покоя тропомиозин покрывает или «покрывает» сайты связывания актина для миозина, предотвращая взаимодействие обоих белков, что и вызывает сокращение мышц. Вокруг каждой тонкой нити и примерно в 25-30 м от начала каждого тропомиозина находится другой белок, называемый тропонином.

Тропонин (Tn) представляет собой белковый комплекс, состоящий из трех глобулярных полипептидных субъединиц, называемых тропонином Т, С и I. Каждая молекула тропомиозина имеет связанный с ней комплекс тропонина, который регулирует ее, и вместе они отвечают за регуляцию инициации и терминации. сокращения мышц.

Толстые миофиламенты

Толстые филаменты представляют собой полимеры миозина II, которые весят 510 кДа и состоят из двух тяжелых цепей по 222 кДа каждая и четырех легких цепей. Легкие цепи бывают двух типов: основные легкие цепи 18 кДа и регуляторные легкие цепи 22 кДа.

Каждая тяжелая цепь миозина II имеет форму стержня с небольшой шаровидной головкой на конце, которая выступает почти на 90 ° и имеет два сайта связывания, один для актина, а другой для АТФ. Вот почему эти белки принадлежат к семейству АТФаз.

Толстая нить состоит из более чем 200 молекул миозина II. Шаровидная головка каждой из этих молекул во время сокращения действует как «лопасть», толкая актин, к которому она прикреплена, так, чтобы она скользила к центру саркомера.

организация

В скелетно-полосатом мышечном волокне миофибриллы занимают большую часть саркоплазмы и расположены в упорядоченных продольных кластерах по всей клетке.

На продольном срезе, наблюдаемом в оптический микроскоп, наблюдаются светлые полосы, называемые полосами I, и темные полосы, называемые полосами А. Эти полосы соответствуют упорядоченному расположению миофибрилл и, следовательно, миофиламентов, составляющих их.

В центре полосы I есть темная и тонкая линия, называемая линией или диском Z. В центре каждой полосы А есть более светлая область, известная как полоса H, которая разделена по центру более темной линией, называемой линией М. ,

Между двумя линиями Z описывается структура, называемая саркомером, которая является функциональной единицей скелетных мышц. Саркомер состоит из сократительных миофиламентов, упорядоченно расположенных в виде полос A, H и полуколосы I.

Полосы I содержат только тонкие нити, полоса A содержит толстые нити, переплетенные на двух концах тонкими нитями, а полоса H содержит только толстые нити.

Как миофиламенты организованы внутри саркомеров?

И толстые, и тонкие миофиламенты можно увидеть, исследуя образец скелетных скелетных мышц под электронным микроскопом. Говорят, что они «переплетаются» или «переплетаются» друг с другом в последовательном, упорядоченном и параллельном расположении.

Тонкие нити исходят от Z-дисков и проходят с каждой стороны в противоположном направлении и к центру каждого соседнего саркомера. От Z-дисков на каждом конце саркомера в расслабленной мышце актин перемещается к началу H-полосы с каждой стороны.

Таким образом, в мышечных волокнах расслабленной скелетной мышцы толстые миофиламенты занимают центральную область, которая образует темные полосы или полосы А; тонкие нити проходят по обе стороны от саркомера, не доходя до его центра.

В поперечном сечении в области перекрытия толстых и тонких нитей можно наблюдать гексагональный узор, включающий толстую нить в центре и шесть тонких нитей, которые ее окружают, и которые расположены на каждом из краев шестиугольника. ,

Эта организация миофиламентов в саркомере сохраняется благодаря функции ряда белков, связанных с миофиламентами и имеющих структурные функции, среди которых можно выделить тайтин, альфа-актин, небулин, миомезин и протеин С. ,

Механизм сжатия

Когда ацетилхолин (нейромедиатор) высвобождается в нервно-мышечную пластинку путем стимуляции двигательного нейрона, мышечное волокно возбуждается, и управляемые напряжением кальциевые каналы в саркоплазматическом ретикулуме открываются.

Кальций связывается с тропонином C, вызывая конформационные изменения тропомиозина, обнажая активные центры актина, тем самым инициируя сокращение. Когда уровень кальция падает, тропомиозин возвращается в исходное положение и сокращение прекращается.

Воздействие миозина на сайты связывания актина позволяет как белкам связываться, так и миозину, подталкивая актин к центру саркомера, скользя по миозину.

Во время сокращения мышцы Z-линии каждого саркомера приближаются к центру, приближаясь к линии M, увеличивая взаимное расположение актина и миозина и уменьшая размер полос I и H. Степень укорочения будет зависеть от суммы укорочения каждого из саркомеров сокращенной мышцы.

Ссылки

1. Берн, Р., и Леви, М. (1990). Физиология. Мосби; Международное издание.
2. Фокс, SI (2006). Физиология человека (9-е изд.). Нью-Йорк, США: McGraw-Hill Press.
3. Гартнер, Л., Хиатт, Дж. (2002). Текстовый атлас гистологии (2-е изд.). Мексика DF: McGraw-Hill Interamericana Editores.
4. Мюррей, Р., Бендер, Д., Ботам, К., Кеннелли, П., Родуэлл, В., и Вейл, П. (2009). Иллюстрированная биохимия Харпера (28-е изд.). McGraw-Hill Medical.
5. Rawn, JD (1998). Биохимия. Берлингтон, Массачусетс: Нил Паттерсон Паблишерс.
6. Росс, М., и Павлина, В. (2006). Гистологии. Текст и Атлас с коррелированной клеточной и молекулярной биологией (5-е изд.). Липпинкотт Уильямс и Уилкинс.
7. Уэст, Дж. (1998). Физиологические основы врачебной практики (12-е изд.). Мексика DF: От редакции Médica Panamericana.