ФЕНИЛАЛАНИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦИИ, БИОСИНТЕЗ, ПИТАНИЕ - БИОЛОГИЯ - 2025

Фенилаланин (Phe, F) , является одним из девяти основных аминокислот, то есть не синтезируется эндогенно организма человека. В боковой цепи этой аминокислоты есть характерное неполярное ароматическое соединение.

Фенилаланин, или β-фенил-α-аминопропионовая кислота, был впервые идентифицирован в 1879 году учеными Дж. Х. Шульце и М. Барбьери из растения семейства Fabaceae, известного как Lupinus luteus или «желтый люпин».

Химическая структура аминокислоты фенилаланин (Источник: Clavecin через Wikimedia Commons)

Дипептид L-фенилаланин-L-аспартил известен как аспартам или «NutraSweet», который представляет собой синтетический подсластитель, широко используемый в ресторанах и кафе, обычно для подслащивания таких напитков, как кофе, чай, лимонад и другие. выпивает.

Во фруктах с климактерическими характеристиками превращение L-фенилаланина в фенольные эфиры, такие как эвгенол и его метилпроизводные, является причиной сладкого цветочного или медового запаха, типичного для спелых плодов банана и подорожника.

В зависимости от формы фенилаланин может иметь разный вкус. Например, форма L-фенилаланина имеет сладкий аромат и вкус, в то время как D-фенилаланин имеет слегка горький вкус и обычно не имеет запаха.

Поскольку фенилаланин обладает сильным гидрофобным характером, он является одним из основных компонентов многих природных смол, таких как полистирол. Эти смолы при контакте с молекулами воды образуют защитную или покрывающую структуру, известную как «клатрат».

Гены, которые кодируют путь биосинтеза фенилаланина, используются ботаниками в качестве эволюционных часов, поскольку было обнаружено, что они связаны с морфологическим разнообразием наземных растений.

Особенности и

Фенилаланин разделяет со всеми аминокислотами карбоксильную группу (-COOH), аминогруппу (-NH2) и атом водорода (-H), которые присоединены к центральному атому углерода, известному как α-углерод. Кроме того, конечно, он имеет характерную группу R или боковую цепь.

Фенилаланин - одна из трех аминокислот, которые имеют ароматические или бензольные кольца в качестве заместителей в боковых цепях. Эти соединения неполярны и поэтому очень гидрофобны.

Рассматриваемая аминокислота особенно гидрофобна, поскольку, в отличие от тирозина и триптофана (двух других аминокислот с ароматическими кольцами), она не имеет амино- или гидроксильных групп, прикрепленных к ее бензольному кольцу.

Ароматическая, бензойная или ареновая группа фенилаланина имеет типичную структуру бензола: циклическое кольцо структурировано 6 атомами углерода, которые имеют резонанс друг с другом из-за наличия трех двойных связей и трех одинарных связей внутри.

В отличие от тирозина и триптофана, которые при основных значениях pH могут приобретать положительный и отрицательный заряд, соответственно, фенилаланин сохраняет свой нейтральный заряд, поскольку бензольное кольцо не ионизируется, а заряды на карбоксильных и аминогруппах нейтрализуют друг друга.

классификация

Аминокислоты классифицируются на различные группы в соответствии с характеристиками, которые имеют их боковые цепи или группы R, поскольку они могут различаться по размеру, структуре, функциональным группам и даже по электрическому заряду.

Как уже упоминалось, фенилаланин относится к группе ароматических аминокислот вместе с тирозином и триптофаном. Все эти соединения имеют в своей структуре ароматические кольца, однако тирозин и триптофан имеют ионизируемые группы в заместителях их R-групп.

Характеристики поглощения света белками на длине волны 280 нм обусловлены наличием аминокислот, относящихся к группе фенилаланинов, поскольку они легко поглощают ультрафиолетовый свет через свои ароматические кольца.

Однако было показано, что фенилаланин поглощает намного меньше, чем тирозин и триптофан, так что при анализе некоторых белков его поглощение предсказуемо.

стереохимия

Все аминокислоты имеют хиральный центральный углерод, к которому присоединены четыре различных атома или группы, и, как уже упоминалось, этот атом идентифицируется как α-углерод. На основе этого углерода можно найти по крайней мере два стереоизомера каждой аминокислоты.

Стереоизомеры представляют собой зеркальные молекулы, которые имеют одинаковую молекулярную формулу, но не могут накладываться друг на друга, например, руки и ноги. Соединения, которые экспериментально поворачивают плоскость поляризованного света вправо, обозначаются буквой D, а те, что вращаются влево, буквой L.

Важно отметить, что различие между формами D-фенилаланина и L-фенилаланина является ключом к пониманию метаболизма этой аминокислоты в организме позвоночных.

Форма L-фенилаланина метаболизируется и используется для построения клеточных белков, в то время как D-фенилаланин был обнаружен в кровотоке в качестве защитного агента против активных форм кислорода (ROS).

Характеристики

В 1990-е годы считалось, что фенилаланин обнаружен только в некоторых видах растений. Однако сегодня известно, что он присутствует почти во всех гидрофобных доменах белков, фактически, фенилаланин является основным компонентом ароматических химических разновидностей белков.

В растениях фенилаланин является важным компонентом всех белков; Кроме того, он является одним из предшественников вторичных метаболитов, таких как фенилпропаноиды (которые являются частью пигментов) защитных молекул, флавоноидов, биополимеров, таких как лигнин и суберин, среди других.

Фенилаланин является основной структурой для образования многих молекул, которые поддерживают гомеостаз нейронов, включая пептиды, такие как вазопрессин, меланотропин и энкефалин. Кроме того, эта аминокислота непосредственно участвует в синтезе адренокортикотропного гормона (АКТГ).

Как и большая часть протеиновых аминокислот, фенилаланин входит в группу кетогенных и глюкогенных аминокислот, поскольку он обеспечивает углеродный скелет промежуточных продуктов цикла Кребса, необходимых для клеточного и энергетического метаболизма организма.

Когда его избыток, фенилаланин превращается в тирозин, а затем в фумарат, промежуточный продукт в цикле Кребса.

Биосинтез

Фенилаланин - одна из немногих аминокислот, которые не могут быть синтезированы большинством позвоночных организмов. В настоящее время пути биосинтеза этой аминокислоты известны только у прокариотических организмов, дрожжей, растений и некоторых видов грибов.

Гены, ответственные за путь синтеза, высоко консервативны между растениями и микроорганизмами, поэтому биосинтез имеет сходные этапы почти у всех видов. У некоторых животных присутствуют даже некоторые ферменты этого пути, однако они не способны его синтезировать.

Биосинтез фенилаланина в растениях

У растений фенилаланин синтезируется посредством внутреннего метаболического пути в хлоропластах, известного как «префенатный путь». Этот путь метаболически связан с «путем шикимата» через L-арогенат, один из метаболитов, образующихся во время последнего.

Фермент арогенатдегидратаза катализирует трехстадийную реакцию, в которой она превращает ароматическое кольцо арогената в характерное бензольное кольцо фенилаланина.

Этот фермент катализирует трансаминирование, дегидратацию и декарбоксилирование, чтобы очистить ароматическое кольцо арогената и получить кольцо без заместителей.

Префенат вместе с фенилпируватом, накопленным внутри (светом) хлоропласта, может быть преобразован в фенилаланин посредством реакции, катализируемой ферментом пропенат аминотрансферазой, который передает аминогруппу фенилпирувату, так что он распознается арогенатдегидратазой и включается к синтезу фенилаланина.

У некоторых видов Pseudomonas были описаны пути, альтернативные пути пропената, в которых используются другие ферменты, но субстратами для синтеза фенилаланина также являются префенат и арогенат.

деградация

Фенилаланин может метаболизироваться разными способами с пищей. Однако большинство исследований сосредоточено на их судьбе в клетках центральной нервной ткани и тканей почек.

Печень является основным органом распада или катаболизма фенилаланина. В гепатоцитах есть фермент, известный как фенилаланингидроксилаза, способный превращать фенилаланин в тирозин или соединение L-3,4-дигидроксифенилаланин (L-DOPA).

Соединение L-DOPA является предшественником норэпинефрина, адреналина и других гормонов и пептидов, действующих в нервной системе.

Фенилаланин может окисляться в клетках мозга с помощью фермента тирозингидроксилазы, который отвечает за катализ превращения фенилаланина в допахром в присутствии L-аскорбиновой кислоты.

Ранее считалось, что фермент тирозингидроксилаза гидроксилирует только тирозин, однако было обнаружено, что он гидроксилирует фенилаланин и тирозин в той же пропорции и что гидроксилирование фенилаланина ингибирует гидроксилирование тирозина.

В настоящее время известно, что высокие уровни тирозина подавляют ферментативную активность тирозингидроксилазы, но это не относится к фенилаланину.

Продукты, богатые фенилаланином

Все продукты, богатые белком, содержат фенилаланин от 400 до 700 мг на порцию съеденной пищи. Такие продукты, как рыбий жир, свежий тунец, омары, устрицы и другие двустворчатые моллюски, содержат более 1000 мг на порцию съеденной пищи.

В говядине и свинине также много фенилаланина. Однако они не так высоки, как концентрации, присутствующие в морских животных. Например, бекон, говядина, печень, курица и молочные продукты содержат 700-900 мг фенилаланина на порцию пищи.

Орехи, такие как арахис и различные грецкие орехи, - это другие продукты, содержащие большое количество фенилаланина. Зерновые, такие как соевые бобы, нут и другие бобовые, могут обеспечить 500-700 мг фенилаланина на порцию.

В качестве альтернативного источника фенилаланин может метаболизироваться из аспартама в безалкогольных напитках, жевательной резинке, желатине и некоторых сладостях или десертах, где этот дипептид используется в качестве подсластителя.

Преимущества его приема

Фенилаланин содержится во всех богатых белком продуктах, которые мы едим. Минимальное суточное потребление для взрослых со средним весом и ростом составляет около 1000 мг, необходимых для синтеза белков, гормонов, таких как дофамин, различных нейротрансмиттеров и т. Д.

Избыточное потребление этой аминокислоты рекомендуется людям, страдающим депрессивными расстройствами, болями в суставах и кожными заболеваниями, поскольку ее потребление увеличивает синтез белков и биомолекул передатчика, таких как адреналин, норадреналин и дофамин.

Некоторые исследования показывают, что чрезмерное потребление фенилаланина не приводит к значительным улучшениям при любом из этих расстройств, но его превращение в тирозин, который также используется для синтеза сигнальных молекул, может объяснить положительное влияние на передачу сигналов клеток в нервной системе.

Лекарства от запора имеют ядра, состоящие из фенилаланина, тирозина и триптофана. Эти препараты обычно содержат смеси этих трех аминокислот в их L- и D-формах.

Расстройства дефицита

Уровни фенилаланина в крови важны для поддержания нормальной функции мозга, поскольку фенилаланин, тирозин и триптофан являются субстратами для сборки различных нейротрансмиттеров.

Скорее, некоторые нарушения связаны с дефицитом метаболизма этой аминокислоты, который вызывает ее избыток, а не недостаток.

Фенилкетонурия, редкое наследственное заболевание у женщин, влияет на гидроксилирование фенилаланина в печени и вызывает чрезмерный уровень этой аминокислоты в плазме крови, вызывая апоптоз нейронов и влияя на нормальное развитие мозга.

Если женщина с фенилкетонурией забеременеет, у плода может развиться так называемый «синдром гиперфенилаланинемии плода».

Это связано с тем, что у плода высокие концентрации фенилаланина в крови (почти вдвое превышающие стандарты), происхождение которых связано с отсутствием печеночной фенилаланингидроксилазы у плода, которая не развивается до 26 недель беременности. ,

Синдром плода, вызванный гиперфенилаланинемией матери, вызывает микроцефалию плода, повторяющиеся выкидыши, болезни сердца и даже пороки развития почек.

Ссылки

1. Бионди, Р., Бранкорсини, С., Поли, Дж., Эджиди, М.Г., Каподикаса, Э., Ботильери, Л.,… и Мику, Р. (2018). Обнаружение и удаление гидроксильных радикалов через гидроксилирование D-фенилаланина в жидкостях человека. Таланта, 181, 172-181
2. Чо, М.Х., Кориа, О.Р., Янг, Х., Бедгар, Д.Л., Ласкар, Д.Д., Антерола, А.М.,… и Канг, К. (2007). Биосинтез фенилаланина у Arabidopsis thaliana, идентификация и характеристика арогенатдегидратаз. Журнал биологической химии, 282 (42), 30827-30835.
3. Фернстром, Дж. Д. и Фернстром, М. Х. (2007). Синтез и функционирование тирозина, фенилаланина и катехоламинов в головном мозге. Журнал питания, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Хоу, Дж., Васкес-Гонсалес, М., Фадеев, М., Лю, X., Лави, Р., и Виллнер, И. (2018). Катализируемое и электрокатализируемое окисление l-тирозина и l-фенилаланина до допахрома с помощью нанозимов. Нано-буквы, 18 (6), 4015-4022.
5. Нельсон, Д.Л., Ленингер, А.Л., и Кокс, М.М. (2008). Принципы биохимии Ленингера. Macmillan.
6. Перкинс, Р., Вайда, В. (2017). Фенилаланин увеличивает проницаемость мембраны. Журнал Американского химического общества, 139 (41), 14388-14391.
7. Плиммер, RHA (1912). Химическая конституция белков (Том 1). Лонгманс, Грин.
8. Тинсли, Г. (2018). Healthline. Получено 5 сентября 2018 г. с сайта www.healthline.com/nutrition/phenylalanine.
9. Тохе, Т., Ватанабе, М., Хефген, Р., и Ферни, АР (2013). Биосинтез шикимата и фенилаланина в зеленой линии. Границы растениеводства, 4, 62.