ТРЕОНИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦИИ, РАЗЛОЖЕНИЕ, ПРЕИМУЩЕСТВА - БИОЛОГИЯ - 2025

Треонин (Thr, T) , или кислоты-Ls-трео α-амино-β-масляная, является одной из составляющих аминокислот клеточных белков. Поскольку у человека и других позвоночных животных нет биосинтетических путей для его производства, треонин считается одной из 9 незаменимых аминокислот, которые необходимо получать с пищей.

Треонин был последней из 20 распространенных аминокислот, обнаруженных в белках, и этот факт имел место в истории более чем через столетие после открытия аспарагина (1806 г.), который был первой описанной аминокислотой.

Структура аминокислоты треонина (Источник: Clavecin через Wikimedia Commons)

Он был открыт Уильямом Каммингом Роузом в 1936 году, который ввел термин «треонин» из-за структурного сходства, которое он обнаружил между этой аминокислотой и треоновой кислотой, соединением, полученным из сахарной треозы.

В качестве белковой аминокислоты треонин выполняет в клетках множество функций, среди которых есть сайт связывания для типичных углеводных цепей гликопротеинов и сайт узнавания протеинкиназ со специфическими функциями (белки треонин / серинкиназы).

Точно так же треонин является важным компонентом белков, таких как зубная эмаль, эластин и коллаген, а также выполняет важные функции в нервной системе. Он используется как пищевая добавка и как средство от физиологических состояний тревоги и депрессии.

характеристики

Треонин принадлежит к группе полярных аминокислот, которые имеют группу R или боковую цепь, лишенную положительных или отрицательных зарядов (незаряженные полярные аминокислоты).

Характеристики его R-группы делают его очень водорастворимой аминокислотой (гидрофильной или гидрофильной), что также верно для других членов этой группы, таких как цистеин, серин, аспарагин и глутамин.

Вместе с триптофаном, фенилаланином, изолейцином и тирозином треонин является одной из пяти аминокислот, которые выполняют как глюкогенную, так и кетогенную функции, поскольку соответствующие промежуточные продукты, такие как пируват и сукцинил-КоА, образуются в результате его метаболизма.

Эта аминокислота имеет приблизительную молекулярную массу 119 г / моль; Как и многие незаряженные аминокислоты, он имеет изоэлектрическую точку около 5,87, а его частота в белковых структурах близка к 6%.

Некоторые авторы группируют треонин вместе с другими аминокислотами со «сладким» вкусом, среди которых, например, серин, глицин и аланин.

Структура

Α-аминокислоты, такие как треонин, имеют общую структуру, то есть общую для всех. Он отличается наличием атома углерода, известного как «α-углерод», который является хиральным и к которому присоединены четыре различных типа молекул или заместителей.

Этот углерод имеет одну из своих связей с атомом водорода, другую - с группой R, которая характерна для каждой аминокислоты, а две другие заняты амино (NH2) и карбоксильной (COOH) группами, общими для всех. аминокислоты.

Группа R треонина имеет гидроксильную группу, которая позволяет ему образовывать водородные связи с другими молекулами в водной среде. Его идентичность может быть определена как спиртовая группа (этанол с двумя атомами углерода), которая потеряла один из своих атомов водорода, чтобы присоединиться к α-атому углерода (-CHOH-CH3).

Эта группа -ОН может служить «мостиком» или сайтом связывания для большого количества молекул (например, олигосахаридные цепи могут быть присоединены к ней во время образования гликопротеинов) и, следовательно, является одной из тех, которые отвечают за образование модифицированные производные треонина.

Биологически активной формой этой аминокислоты является L-треонин, который участвует как в конформации белковых структур, так и в различных метаболических процессах, в которых он действует.

Характеристики

В качестве белковой аминокислоты треонин является частью структуры многих белков в природе, где его важность и богатство зависят от идентичности и функции белка, к которому он принадлежит.

Помимо своих структурных функций в конформации пептидной последовательности белков, треонин выполняет другие функции как в нервной системе, так и в печени, где он участвует в метаболизме жиров и предотвращает их накопление в этом органе.

Треонин является частью последовательностей, распознаваемых серин / треонинкиназами, которые ответственны за многочисленные процессы фосфорилирования белка, необходимые для регуляции множества функций и внутриклеточных сигнальных событий.

Он также используется для лечения некоторых расстройств кишечника и пищеварения, и было показано, что он полезен для уменьшения патологических состояний, таких как тревога и депрессия.

L-треонин, также, является одной из аминокислот, необходимых для поддержания плюрипотентного состояния эмбриональных стволовых клеток мыши, факт, который, по-видимому, связан с метаболизмом S-аденозил-метионина и событиями метилирования гистонов. , которые непосредственно участвуют в экспрессии генов.

В индустрии

Общим свойством многих аминокислот является их способность реагировать с другими химическими группами, такими как альдегиды или кетоны, с образованием характерных «ароматов» многих соединений.

Среди этих аминокислот есть треонин, который, как и серин, вступает в реакцию с сахарозой во время обжарки некоторых продуктов и дает «пиразины», типичные ароматические соединения жареных продуктов, таких как кофе.

Треонин присутствует во многих лекарствах природного происхождения, а также во многих составах пищевых добавок, которые прописываются пациентам с недоеданием или диетам с низким содержанием этой аминокислоты.

Еще одна наиболее известная функция L-треонина, которая со временем растет, - это добавка при приготовлении концентрированных кормов для свиней и птицеводства.

L-треонин используется в этих отраслях промышленности в качестве пищевой добавки в составе, не имеющем отношения к белку, поскольку это обеспечивает экономические преимущества и снижает дефицит сырого протеина, потребляемого этими сельскохозяйственными животными.

Основная форма производства этой аминокислоты - это, как правило, микробная ферментация, и мировые показатели производства для сельскохозяйственных целей в 2009 году превысили 75 тонн.

Биосинтез

Треонин - одна из девяти незаменимых аминокислот для человека, а это означает, что он не может быть синтезирован клетками организма и, следовательно, должен быть получен из белков животного или растительного происхождения, которые поставляются с ним. ежедневная диета.

Растения, грибы и бактерии синтезируют треонин схожими путями, которые могут несколько отличаться друг от друга. Однако большинство этих организмов начинают с аспартата как предшественника не только треонина, но также метионина и лизина.

Биосинтетический путь в микробах

Путь биосинтеза L-треонина в таких микроорганизмах, как бактерии, состоит из пяти различных стадий, катализируемых ферментами. Исходным субстратом, как обсуждалось, является аспартат, который фосфорилируется АТФ-зависимым ферментом аспартаткиназы.

В результате этой реакции образуется метаболит L-аспартилфосфат (L-аспартил-P), который служит субстратом для фермента аспартил-полуальдегиддегидрогеназы, который катализирует его превращение в полуальдегид аспартил-NADPH-зависимым образом.

Аспартил-полуальдегид может использоваться как для биосинтеза L-лизина, так и для биосинтеза L-треонина; в этом случае молекула используется НАДФН-зависимым ферментом гомосериндегидрогеназы для производства L-гомосерина.

L-гомосерин фосфорилируется до L-гомосеринфосфата (L-гомосерин-P) АТФ-зависимой гомосеринкиназой, и указанный продукт реакции, в свою очередь, является субстратом для фермента треонинсинтазы, способного синтезировать L-треонин.

L-метионин может быть синтезирован из L-гомосерина, полученного на предыдущем этапе, поэтому он представляет собой «конкурентный» путь синтеза L-треонина.

Синтезированный таким образом L-треонин можно использовать для синтеза белка или его также можно использовать ниже по течению для синтеза глицина и L-лейцина, двух аминокислот, также важных с точки зрения белка.

Регулирование

Важно подчеркнуть, что три из пяти ферментов, участвующих в биосинтезе L-треонина в бактериях, регулируются продуктом реакции посредством отрицательной обратной связи. Это аспартаткиназа, гомосериндегидрогеназа и гомосеринкиназа.

Кроме того, регуляция этого пути биосинтеза также зависит от клеточных потребностей других продуктов биосинтеза, связанных с ним, поскольку образование L-лизина, L-метионина, L-изолейцина и глицина зависит от пути производства L-треонин.

деградация

Треонин может разлагаться двумя разными способами с образованием пирувата или сукцинил-КоА. Последний является наиболее важным продуктом катаболизма треонина у человека.

Метаболизм треонина происходит в основном в печени, но поджелудочная железа, хотя и в меньшей степени, также участвует в этом процессе. Этот путь начинается с транспорта аминокислоты через плазматическую мембрану гепатоцитов с помощью специальных переносчиков.

Производство пирувата из треонина

Превращение треонина в пируват происходит благодаря его превращению в глицин, которое происходит в две каталитические стадии, которые начинаются с образования 2-амино-3-кетобутирата из треонина и под действием фермента треониндегидрогеназы.

У людей этот путь представляет только от 10 до 30% катаболизма треонина, однако его важность зависит от рассматриваемого организма, поскольку, например, у других млекопитающих он гораздо более значим с катаболической точки зрения. Говорящий.

Производство сукцинил-КоА из треонина

Как и в случае с метионином, валином и изолейцином, атомы углерода треонина также используются для производства суккунил-КоА. Этот процесс начинается с превращения аминокислоты в α-кетобутират, который впоследствии используется в качестве субстрата для фермента дегидрогеназы α-кетокислоты с образованием пропионил-КоА.

Превращение треонина в α-кетобутират катализируется ферментом треониндегидратазой, который включает потерю одной молекулы воды (H2O) и другой молекулы иона аммония (NH4 +).

Пропионил-КоА карбоксилируется в метилмалонил-КоА посредством двухступенчатой ​​реакции, которая требует введения атома углерода в форме бикарбоната (HCO3-). Этот продукт служит субстратом для зависимого метилмалонил-КоА-мутазы-кофермента В12, который «эпимеризует» молекулу с образованием сукцинил-КоА.

Другие катаболические продукты

Кроме того, углеродный скелет треонина может катаболически использоваться для производства ацетил-КоА, что также имеет важные последствия с точки зрения энергии в клетках тела.

У некоторых организмов треонин также действует как субстрат для некоторых биосинтетических путей, таких как, например, изолейцин. В этом случае с помощью 5 каталитических стадий α-кетобутират, полученный в результате катаболизма треонина, может быть направлен на образование изолейцина.

Продукты, богатые треонином

Хотя большинство продуктов, богатых белком, содержат определенный процент всех аминокислот, яйца, молоко, соевые бобы и желатин, как было обнаружено, особенно богаты аминокислотой треонином.

Треонин также содержится в мясе животных, таких как курица, свинина, кролик, баранина и различные виды домашней птицы. В продуктах растительного происхождения его много: капуста, лук, чеснок, мангольд и баклажаны.

Он также содержится в рисе, кукурузе, пшеничных отрубях, зернах бобовых и многих фруктах, таких как клубника, бананы, виноград, ананас, сливы и другие богатые белком орехи, такие как грецкие орехи или фисташки, среди прочего.

Преимущества его приема

По данным экспертного комитета Всемирной продовольственной и сельскохозяйственной организации здравоохранения (ВОЗ, ФАО), суточная потребность в треонине для среднего взрослого человека составляет около 7 мг на килограмм массы тела, что должно быть приобретается из пищи, поступающей с пищей.

Эти цифры получены на основе экспериментальных данных, полученных в результате исследований, проведенных с мужчинами и женщинами, где этого количества треонина достаточно для достижения положительного баланса азота в клетках организма.

Однако исследования, проведенные с детьми в возрасте от 6 месяцев до одного года, показали, что для них минимальная потребность в L-треонине составляет от 50 до 60 мг на килограмм веса в день.

Среди основных преимуществ приема пищевых добавок или лекарств со специальными составами, богатыми L-треонином, - лечение бокового амиотрофического склероза или болезни Лу Герига.

Дополнительный запас треонина способствует всасыванию питательных веществ в кишечнике, а также способствует улучшению функций печени. Это также важно для транспорта фосфатных групп через клетки.

Расстройства дефицита

У маленьких детей есть врожденные дефекты метаболизма треонина, которые вызывают задержку роста и другие связанные с этим метаболические нарушения.

Дефицит этой аминокислоты был связан с некоторыми неудачами в наборе веса у младенцев, в дополнение к другим патологиям, связанным с недостаточным удержанием азота и его потерей с мочой.

Люди, соблюдающие диету с низким содержанием треонина, могут быть более склонны к ожирению печени и некоторым кишечным инфекциям, связанным с этой аминокислотой.

Ссылки

1. Баррет, Г., и Элмор, Д. (2004). Аминокислоты и пептиды. Кембридж: Издательство Кембриджского университета.
2. Боргонья, С., Реган, ММ, О, Ш, Кондон, М., и Янг, В.Р. (2002). Потребность здоровых взрослых в треонине, определенная с помощью метода 24-часового индикатора аминокислотного баланса. Американский журнал клинического питания, 75 (4), 698–704.
3. Брэдфорд, Х. (1931). История открытия аминокислот. II. Обзор аминокислот, описываемых с 1931 года как компоненты природных белков. Успехи в химии белков, 81–171.
4. Чамп, П., и Харви, Р. (2003). Аминокислоты Аминокислоты. В иллюстрированных обзорах Липпинкотта: биохимия (3-е изд., Стр. 1–12). Липпинкотт.
5. Де Ланге, CFM, Гиллис, AM, и Симпсон, GJ (2001). Влияние потребления треонина на отложение белка в организме и использование треонина у растущих свиней, получавших очищенный рацион. Журнал зоотехники, 79, 3087–3095.
6. Эдельман А., Блюменталь Д. и Кребс Э. (1987). Белковые серин / треонинкиназы. Annu. Rev., 56, 567–613.
7. Эдсалл, Дж. (1960). Аминокислоты, белки и биохимия рака (том 241). Лондон: Academic Press, Inc.
8. Хаус, Д. Д., Холл, Б. Н. и Броснан, Д. Т. (2001). Метаболизм треонина в изолированных гепатоцитах крысы. Американский журнал физиологии - эндокринология и метаболизм, 281, 1300–1307.
9. Хадсон, Б. (1992). Биохимия пищевых белков. Springer-Science + Business Media, BV
10. Каплан, М., и Флавин, М. (1965). Биосинтез треонина. Путь в грибах и бактериях и механизм реакции изомеризации. Журнал биологической химии, 240 (10), 3928–3933.
11. Кидд М. и Керр Б. (1996). L-треонин для домашней птицы: обзор. Applied Poultry Science, Inc., 358-367.
12. Пратт, Э., Снайдерман, С., Чунг, М., Нортон, П., и Холт, Э. (1954). Треониновая потребность нормального младенца. Журнал питания, 10 (56), 231–251.
13. Риго, Дж., & Сентерре, Дж. (1980). Оптимальное потребление треонина для недоношенных детей, получающих пероральное или парентеральное питание. Журнал парентерального и энтерального питания, 4 (1), 15–17.
14. Ших-Чанг, Н., Локасале, Дж. У., Лиссиотис, Калифорния, Чжэн, Ю., Тео, Р. Я., Ратанасиринтравут, С.,… Кэнтли, Л.К. (2013). Влияние метаболизма треонина на метилирование S-аденозилметионина и гистонов. Наука, 339, 222–226.
15. Викери, HB, и Шмидт, CLA (1931). История открытия аминокислот. Химические обзоры, 9 (2), 169-318.
16. Web MD. (Й). Получено 10 сентября 2019 г. с сайта www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine.
17. Wormser, EH, & Pardee, AB (1958). Регуляция биосинтеза треонина в Escherichia coli. Архивы биохимии и биофизики, 78 (2), 416–432.
18. Xunyan, X., Quinn, P., & Xiaoyuan, X. (2012). Исследовательские ворота. Получено 10 сентября 2019 г. с сайта www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671.