ТИРОЗИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ, ПОЛЬЗА - БИОЛОГИЯ - 2025

Тирозин (Tyr, Y) , является одним из 22 аминокислот , которые составляют белки клеток всех живых существ. В отличие от других аминокислот, таких как валин, треонин, триптофан, лейцин, лизин и другие, тирозин является «условно» незаменимой аминокислотой.

Название «тирозин» происходит от греческого слова «тирос», что означает сыр, так как эта аминокислота была впервые обнаружена в этой пище. Термин был придуман в 1846 году Либихом, который смешал сыр с гидроксидом калия и получил неизвестное соединение, трудно растворимое в воде.

Химическая структура аминокислоты тирозин (Источник: Clavecin через Wikimedia Commons)

После первоначального описания другие исследователи, такие как Уоррен де ла Рю и Хинтербергер, получили его из кокковидных насекомых и белков рога соответственно. Его отделение от гидролиза других белков соляной кислотой было описано в 1901 году Мёрнером.

Как правило, эта аминокислота получается у млекопитающих благодаря гидроксилированию фенилаланина, хотя она также всасывается в кишечнике из белков, потребляемых с пищей.

Тирозин выполняет множество функций в организме человека, и среди них, пожалуй, наиболее важными являются субстрат для производства нейротрансмиттеров и гормонов, таких как адреналин и гормон щитовидной железы.

характеристики

Тирозин весит приблизительно 180 г / моль, а его группа R или боковая цепь имеет константу диссоциации pKa 10,07. Его относительное содержание в клеточных белках не превышает 4%, но он выполняет множество функций, важных для физиологии человека.

Эта аминокислота относится к группе ароматических аминокислот, в которой также встречаются фенилаланин и триптофан. Члены этой группы имеют ароматические кольца в своих группах R или боковых цепях и обычно представляют собой гидрофобные или аполярные аминокислоты.

Как и триптофан, тирозин поглощает ультрафиолетовый свет и является одним из аминокислотных остатков, отвечающих за поглощение света при 280 нм многих белков, что делает его полезным для его характеристики.

Это считается «условно» незаменимой аминокислотой, поскольку ее биосинтез у людей зависит от фенилаланина, незаменимой аминокислоты. Если организм удовлетворяет ежедневные потребности в фенилаланине, тирозин может синтезироваться без проблем и не является ограничивающей аминокислотой.

Однако, если в диете не хватает фенилаланина, в организме будет дисбаланс не только этой аминокислоты, но и тирозина. Также важно отметить, что реакция синтеза тирозина из фенилаланина необратима, поэтому тирозин не может удовлетворить потребности клеток в фенилаланине.

Тирозин также принадлежит к группе аминокислот, играющих двойную роль в производстве гликогенных и кетогенных промежуточных продуктов метаболизма, которые участвуют в синтезе глюкозы для мозга и в образовании кетоновых тел в печени.

Структура

Как и остальные аминокислоты, тирозин или β-парагидроксифенил-α-аминопропионовая кислота представляет собой α-аминокислоту с центральным атомом углерода, называемым α-углеродом, и которая является хиральной, поскольку связана с четырьмя различные атомы-заместители или молекулы.

Этот хиральный углерод присоединен к двум характерным группам аминокислот: аминогруппе (NH2) и карбоксильной группе (COOH). Он также разделяет одну из своих связей с атомом водорода, а оставшаяся связь занята группой R или соответствующей боковой цепью каждой аминокислоты.

В случае тирозина эта группа состоит из ароматического кольца, связанного с гидроксильной группой (ОН), которое дает ему способность образовывать водородные связи с другими молекулами и придает ему важные функциональные характеристики для определенных ферментов.

Характеристики

Тирозин является фундаментальным компонентом многих белков с большим разнообразием биологической активности и функций.

У людей и других млекопитающих эта аминокислота используется в нервной и почечной тканях для синтеза дофамина, адреналина и норадреналина, трех родственных катехоламинергических нейромедиаторов, имеющих большое значение для функционирования организма.

Он также важен для синтеза средств защиты от ультрафиолетового излучения (УФ), таких как меланин; некоторые обезболивающие, такие как эндорфины, и молекулы антиоксидантов, такие как витамин Е.

Таким же образом эта аминокислота служит для синтеза тирозина, октопамина и гормонов щитовидной железы за счет организации йода в остатке тирозина тиреоглобулина.

Тирамин - вазоактивная молекула, обнаруженная в организме человека, а октопамин - это амин, связанный с норадреналином.

Все эти функции тирозина возможны благодаря его получению из пищевых белков или путем гидроксилирования фенилаланина с печенью как основным органом системной поставки указанной аминокислоты.

Функции в растениях

Тирозин и некоторые промежуточные соединения, образующиеся во время его биосинтеза, питают биосинтетические пути метаболитов, специализирующихся на защите, привлечении опылителей, электронном транспорте и структурной поддержке.

Биосинтез

У людей тирозин получают с пищей или синтезируют в одну стадию клетками печени из фенилаланина, незаменимой аминокислоты, в результате реакции, катализируемой ферментным комплексом фенилаланингидроксилазы.

Этот комплекс обладает оксигеназной активностью и присутствует только в печени человека или других млекопитающих. Затем реакция синтеза тирозина включает перенос атома кислорода в пара-положение ароматического кольца фенилаланина.

Эта реакция происходит в то же время, когда молекула воды образуется путем восстановления другого атома молекулярного кислорода, и восстанавливающая способность обеспечивается непосредственно НАДФН, конъюгированным с молекулой тетрагидроптерина, который подобен фолиевой кислоте.

Биосинтез в растениях

В растениях тирозин синтезируется de novo после «шикиматного» пути, который питает другие биосинтетические пути других ароматических аминокислот, таких как фенилаланин и триптофан.

У этих организмов синтез начинается с соединения, известного как «коризмат», которое является конечным продуктом пути шикимата и, кроме того, общим предшественником всех ароматических аминокислот, некоторых витаминов и растительных гормонов.

Хоризмат превращается в префенат за счет каталитического действия фермента хоризматмутазы, и это первая «обязательная» стадия синтеза тирозина и фенилаланина в растениях.

Фенат превращается в тирозин путем окислительного декарбоксилирования и трансаминирования, которое может происходить в любом порядке.

В одном из путей биосинтеза эти стадии могут катализироваться специфическими ферментами, известными как префенат-специфическая тирозиндегидрогеназа (PDH) (которая превращает префенат в 4-гидроксифенилпируват (HPP)) и тирозинаминотрансфераза (которая производит тирозин из HPP). ) соответственно.

Другой путь синтеза тирозина из префената включает трансаминирование префената в непротеиногенную аминокислоту, называемую L-арогенатом, катализируемое ферментом префенатаминотрансферазой.

L-арогенат впоследствии подвергается окислительному декарбоксилированию с образованием тироксина - реакции, направляемой специфическим для арогената ферментом тирозиндегидрогеназы, также известным как ADH.

Растения предпочтительно используют путь гидрирования, тогда как большинство микробов синтезируют тирозин из HPP, полученного из префената.

Регулирование

Как и в случае большинства путей биосинтеза аминокислот, у растений существует строгая система регуляции синтеза ароматических аминокислот, включая тирозин.

У этих организмов регуляция происходит на многих уровнях, поскольку механизмы, контролирующие путь шикимата, также контролируют производство тирозина, путь, для которого также существуют собственные механизмы регуляции.

Однако требования к тирозину и, следовательно, жесткость регуляции его биосинтеза специфичны для каждого вида растений.

деградация

Разложение или катаболизм тирозина приводит к образованию фумарата и ацетоацетата. Первым шагом на этом пути является превращение аминокислоты в 4-гидроксифенилпируват цитозольным ферментом, известным как тирозинаминотрансфераза.

Эта аминокислота также может трансаминироваться в митохондриях гепатоцитов ферментом аспартатаминотрансферазой, хотя этот фермент не очень важен в нормальных физиологических условиях.

Путем разложения тирозина можно получить сукцинилацетоацетат, который можно декарбоксилировать до сукцинилацетата. Сукцинилацетат - самый мощный ингибитор фермента, ответственного за синтез гемовой группы, фермента дегидратазы 5-аминолевулиновой кислоты.

Синтез адреналина и норэпинефрина

Как уже упоминалось, тирозин является одним из основных субстратов для синтеза двух очень важных нейротрансмиттеров для человеческого тела: адреналина и норадреналина.

Первоначально это используется ферментом, известным как тирозингидроксилаза, способным добавлять дополнительную гидроксильную группу к ароматическому кольцу группы R тирозина, тем самым образуя соединение, известное как допа.

Допа дает дофамин, когда он ферментативно обрабатывается ферментом допа-декарбоксилаза, который удаляет карбоксильную группу из исходной аминокислоты и заслуживает молекулы пиридоксальфосфата (FDP).

Впоследствии дофамин превращается в норэпинефрин под действием фермента дофамин-β-оксидазы, который катализирует присоединение гидроксильной группы к -СН, который был частью R-группы тирозина и функционировал как «мостик» между ароматическим кольцом. и α углерод.

Адреналин получают из норэпинефрина под действием фенилэтаноламин-N-метилтрансферазы, которая отвечает за S-аденозил-метионин-зависимый перенос метильной группы (-CH3) на свободную аминогруппу норадреналина.

Продукты, богатые тирозином

Как обсуждалось выше, тирозин является «условно» незаменимой аминокислотой, поскольку он синтезируется в организме человека путем гидроксилирования фенилаланина, незаменимой аминокислоты.

Следовательно, если потребление фенилаланина удовлетворяет потребности организма, тирозин не является ограничивающим фактором для нормального функционирования клеток. Однако тирозин также поступает из белков, которые потребляются с повседневной пищей.

Некоторые исследования сообщают, что минимальная суточная доза тирозина и фенилаланина должна составлять от 25 до 30 мг на килограмм веса, поэтому средний человек должен потреблять более или менее 875 мг тирозина в день.

Продукты с самым высоким содержанием тирозина - сыр и соя. К ним также относятся говядина, баранина, свинина, курица и рыба.

Некоторые семена и орехи, такие как грецкие орехи, также содержат значительное количество этой аминокислоты, равно как и яйца, молочные продукты, зерно и злаки.

Преимущества его приема

Тирозин обычно употребляется в виде диетических или пищевых добавок, особенно для лечения патологии, известной как фенилкетонурия, от которой страдают пациенты, которые не могут адекватно перерабатывать фенилаланин и, следовательно, не вырабатывают тирозин.

Считается, что увеличение количества тирозина, потребляемого в день, может улучшить когнитивные функции, связанные с обучением, памятью и внимательностью в стрессовых условиях, поскольку его катаболизм связан с синтезом нейромедиаторов адреналина и норадреналина.

Некоторые люди принимают таблетки с высоким содержанием тирозина, чтобы сохранять бодрость в течение дня, если они потеряли значительное количество сна.

Поскольку эта аминокислота участвует в образовании гормона щитовидной железы, ее потребление может иметь положительное влияние на системную регуляцию метаболизма.

Расстройства дефицита

Альбинизм и алкаптонурия - две патологии, связанные с метаболизмом тирозина. Первое условие связано с дефектным синтезом меланина из тирозина, а второе - с дефектами разложения тирозина.

Альбинизм характеризуется отсутствием пигментации кожи, то есть пациенты, страдающие этим заболеванием, имеют белые волосы и розоватую кожу, поскольку меланин является пигментом, отвечающим за придание цвета этим структурам.

Эта патология связана с дефицитом меланоцит-специфичного фермента тирозиназы, который отвечает за превращение тирозина в ДОФА-хинон, промежуточное соединение при синтезе меланина.

Симптомы алкаптонурии очевидны в виде чрезмерной (темной) пигментации мочи и позднего развития артрита.

Другие патологии обмена веществ

Кроме того, существуют другие нарушения, связанные с метаболизмом тирозина, среди которых:

- Наследственная тирозинемия типа I: характеризуется прогрессирующей дегенерацией печени и дисфункцией почек.

- Наследственная тирозинемия типа II или синдром Рихнера-Ханхарта: проявляется в виде кератита и ампульных поражений на ладонях рук и подошвах ног.

- Тирозинемия III типа: может протекать бессимптомно или проявляться умственной отсталостью.

- «Хокинсинурия»: характеризуется метаболическим ацидозом в детстве и неспособностью к росту.

Существуют также другие врожденные дефекты метаболизма тирозина, которые связаны с дефицитом ферментов, ответственных за его разложение, таких как тирозингидроксилаза, отвечающая за первый этап синтеза дофамина из тирозина.

Ссылки

1. Адерс Плиммер, Р. (1908). Химический состав белков. Часть I. Лондон, Великобритания: Longmans, Green и CO.
2. Чакрапани, А., Гиссен, П., и Маккирнан, П. (2012). Нарушения обмена тирозина. При врожденных метаболических заболеваниях: диагностика и лечение (стр. 265–276).
3. Кретчмер Н., Левайн С., Макнамара Х. и Барнетт Х. (1956). Некоторые аспекты метаболизма тирозина у молодых. I. Развитие системы окисления тирозина в печени человека. Журнал клинических исследований, 35 (10), 1089–1093.
4. Ла Ду Б., Заннони В., Ластер Л. и Сигмиллер Э. (1958). Природа дефекта метаболизма тирозина при алкаптонурии. Журнал биологической химии, 230, 251-260.
5. Мюррей, Р., Бендер, Д., Ботам, К., Кеннелли, П., Родуэлл, В., и Вейл, П. (2009). Иллюстрированная биохимия Харпера (28-е изд.). McGraw-Hill Medical.
6. Нельсон, Д. Л., и Кокс, М. М. (2009). Принципы биохимии Ленингера. Omega Editions (5-е изд.).
7. Шенк, Калифорния, и Маэда, Гавайи (2018). Биосинтез, метаболизм и катаболизм тирозина в растениях. Фитохимия, 149, 82-102.
8. Сломинский, А., Змиевский, М.А., и Павелек, Дж. (2012). L-тирозин и L-дигидроксифенилаланин как гормоноподобные регуляторы функций меланоцитов. Исследование пигментных клеток и меланомы, 25 (1), 14–27.
9. Ван де, Г. (2018). Линия здоровья. Получено 16 сентября 2019 г. с сайта www.healthline.com.
10. Web MD. (Й). Получено 15 сентября 2019 г. с сайта www.webmd.com.
11. Уитбред, Д. (2019). Мои данные о еде. Получено 15 сентября 2019 г. с сайта www.myfooddata.com.