ПРОТЕОЛИЗ: ВИДЫ И ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ

Протеолиз или белки деградация представляет собой процесс , с помощью которого белки клетки , не может быть полностью разлагаются (до его составной аминокислота) или частично (производство пептидов). То есть он состоит из гидролиза одной или нескольких пептидных связей, удерживающих их аминокислоты вместе.

Этот процесс может происходить благодаря участию других белков с ферментативной активностью, в активных центрах которых происходит гидролиз связей. Это также может происходить неферментативными «методами», такими как воздействие тепла или веществ с экстремальным pH (очень кислым или очень щелочным).

Базовая схема протеолиза белка (Источник: Fdardel через Wikimedia Commons)

Разложение белков происходит у бактерий, животных и растений, но особенно часто у животных, особенно на уровне пищеварительной системы, поскольку от этого зависит переваривание и всасывание белков, поступающих с пищей, в кишечник.

Кроме того, протеолиз имеет первостепенное значение для функционального поддержания и регулирования множественных клеточных процессов, а также связан с устранением тех белков, которые вызывают ошибки при трансляции, фолдинге, упаковке, импорте, функционировании и т. Д.

Важно отметить, что это необратимый, высокоэффективный процесс, который также работает в «регуляции регуляторов», поскольку он устраняет не только те белки, которые имеют «прямую» биологическую активность, но также и те, которые регулируют другие белки или экспрессия соответствующих генов.

Типы протеолиза

Внутренние белки клетки могут разлагаться случайным образом или выборочно или, что то же самое, контролируемым образом или нет. В свою очередь, как отмечалось ранее, этот процесс может происходить с помощью специальных ферментов или из-за определенных условий окружающей среды, таких как кислотный и / или щелочной pH.

Важно отметить, что любой правильно транслируемый, свернутый или упакованный белок скрывает одну или несколько сигнальных последовательностей деградации, которые являются «загадочными» и которые могут быть открыты, когда белок структурно нарушен температурой, pH и т. Д.

Протеолиз убиквитинирования

Убиквитинирование (убиквитин-протеасомная система) - это система, с помощью которой белки могут быть избирательно гидролизованы после того, как они были специально помечены для деградации, процесс, который может происходить как в цитозоле, так и в ядре клетки.

Эта система обладает способностью распознавать и разрушать меченые белки в ядре и цитозоле, а также разрушать белки, которые не сворачиваются должным образом во время их транслокации из цитозоля в эндоплазматический ретикулум.

Процесс маркировки убиквитином (убиквитинирование) (Источник: Роджердодд через Wikimedia Commons)

Он работает в основном путем добавления или конъюгирования «целевых» белков с небольшим белком или пептидом из 76 аминокислотных остатков, более известным как убиквитин. Эти белки, «помеченные» убиквитинизацией, расщепляются на небольшие фрагменты протеасомой 26S, мультисубъединичной протеазой.

Протеолиз путем аутофагии

Некоторые авторы также рассматривают аутофагию как форму протеолиза, с той разницей, что она происходит в закрытом мембранном отсеке, который направлен к лизосомам (в клетках животных), где содержащиеся внутри белки разрушаются лизосомальные протеазы.

Неферментативный протеолиз

Температура, pH и даже концентрация соли в среде могут вызывать гидролиз пептидных связей, удерживающих вместе аминокислоты различных типов белков, что происходит за счет дестабилизации и разрыва связей.

Характеристики

Протеолиз выполняет множество функций в живых организмах. В частности, это связано с обменом белков, при котором некоторые специфические белковые молекулы, которые транслировались из одной или нескольких рибосом, в конечном итоге разлагаются с разной скоростью.

Белки имеют период полужизни, который варьируется от нескольких секунд до нескольких месяцев, и продукты их распада, регулируемые или нет, опосредованные ферментами или нет, обычно повторно используются для синтеза новых белков, которые, вероятно, выполняют другие функции.

Так происходит с белками, потребляемыми с пищей, которые расщепляются в желудочно-кишечном тракте протеазами, включая трипсин и пепсин; а также с некоторыми клеточными белками, когда клеткам не хватает пищи для выживания.

Внутриклеточные протеолитические системы обнаруживают и устраняют «аномальные» белки, которые потенциально токсичны для клеток, поскольку они могут взаимодействовать с «физиологически несоответствующими» лигандами, помимо образования агрегатов, которые вызывают механические и физические препятствия для нормальных клеточных процессов.

Накопление аномальных белков внутри клетки либо из-за дефектов внутренней протеолитической системы, либо по другим причинам - это то, что многие ученые считают одной из основных причин старения многоклеточных живых существ.

В иммунной системе

Частичный протеолиз многих белков из экзогенных или чужеродных источников, таких как, например, вторгающиеся микроорганизмы, является фундаментальным процессом для системы иммунного ответа, поскольку Т-лимфоциты распознают короткие фрагменты, продукты протеолиза (пептиды), которые им представляются. в сочетании с набором поверхностных белков.

Указанные пептиды могут происходить из системы убиквитинирования, аутофагических процессов или неконтролируемых событий протеолиза.

Прочие функции

Другой функцией ограниченного или частичного протеолиза является модификация вновь образованных белков, которая действует как «подготовка» к их внутри- или внеклеточным функциям. Это верно, например, для определенных гормонов и белков, участвующих в различных метаболических процессах.

Запрограммированная гибель клеток (апоптоз) также в значительной степени зависит от ограниченного или частичного «сайт-специфичного» протеолиза внутриклеточных белков, который опосредуется каскадом специфических протеаз, называемых каспазами.

Внеклеточные регуляторные системы также зависят от сайт-специфического протеолиза, наиболее ярким примером которого является свертывание крови.

Общий или полный протеолиз также выполняет важные функции для избирательной деградации тех белков, концентрацию которых необходимо тщательно контролировать в зависимости от физиологического, метаболического или состояния развития клеток.

В растениях

Растения также используют протеолитические процессы для контроля многих своих физиологических аспектов и аспектов развития. Он работает, например, для поддержания внутриклеточных условий и механизмов реакции на стрессовые условия, такие как засуха, соленость, температура и другие.

Как и у животных, протеолиз у растений участвует в активации и созревании зимогенов (неактивных белков), контролирует метаболизм, гомеостаз, процессы запрограммированной гибели клеток, развитие тканей и органов и т. Д. У этих организмов путь протеолиза путем убиквитинирования является одним из наиболее важных.

Ссылки

Альбертс, Б., Брей, Д., Хопкин, К., Джонсон, А.Д., Льюис, Дж., Рафф, М.,… и Уолтер, П. (2013). Существенная клеточная биология. Наука о гирляндах.
Маурици, MR (1992). Протеазы и деградация белков в Escherichia coli. Experientia, 48 (2), 178-201.
Варшавский, А. (2005). Регулируемая деградация белка. Направления биохимических наук, 30 (6), 283-286.
Виерстра, RD (1996). Протеолиз в растениях: механизмы и функции. В посттранскрипционном контроле экспрессии генов в растениях (стр. 275-302). Спрингер, Дордрехт.
Вольф, Д.Х. и Менсен, Р. (2018). Механизмы клеточной регуляции - протеолиз, большая неожиданность. Письма FEBS, 592 (15), 2515-2524.

ПРОТЕОЛИЗ: ВИДЫ И ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2025