ПЕПСИН: СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ, ПРОИЗВОДСТВО - АНАТОМИЯ И ПСИХОЛОГИЯ - 2025

Пепсина представляет собой фермент , присутствующий в желудочном соке мощным , чтобы помочь в переваривании белков. На самом деле это эндопептидаза, основная задача которой - расщеплять пищевые белки на мелкие части, известные как пептиды, которые затем всасываются в кишечнике или разлагаются ферментами поджелудочной железы.

Хотя он был впервые выделен в 1836 году немецким физиологом Теодором Шванном, только в 1929 году американский биохимик Джон Ховард Нортроп из Института медицинских исследований Рокфеллера сообщил о его фактической кристаллизации и части его функций, которые помогли ему получить Нобелевская премия по химии 17 лет спустя.

Этот фермент не уникален для людей. Он также вырабатывается в желудке нескольких животных и действует с ранних этапов жизни, участвуя в переваривании белков, главным образом, из молочных продуктов, мяса, яиц и зерна.

Структура

Основные клетки желудка производят исходное вещество, называемое пепсиногеном. Этот профермент или зимоген гидролизуется и активируется желудочными кислотами, теряя при этом 44 аминокислоты. В конечном итоге пепсин в активной форме содержит 327 аминокислотных остатков, которые выполняют свои функции на уровне желудка.

Потеря этих 44 аминокислот оставляет равное количество кислотных остатков свободными. По этой причине пепсин лучше всего работает в средах с очень низким pH.

Характеристики

Как уже было сказано, основная функция пепсина - переваривание белков. Активность пепсина выше в сильно кислой среде (pH 1,5–2) и при температуре от 37 до 42 ºC.

Только часть белков, попадающих в желудок, расщепляется этим ферментом (примерно 20%), образуя небольшие пептиды.

Активность пепсина в основном сосредоточена на гидрофобных N-концевых связях, присутствующих в ароматических аминокислотах, таких как триптофан, фенилаланин и тирозин, которые являются частью многих белков пищи.

Функция пепсина, описанная некоторыми авторами, имеет место в крови. Хотя это утверждение является спорным, похоже, что небольшие количества пепсина попадают в кровоток, где он действует на большие или частично гидролизованные белки, которые были абсорбированы тонкой кишкой до того, как они были полностью переварены.

Как его производят?

Пепсиноген, секретируемый основными клетками желудка, также известными как клетки зимогена, является предшественником пепсина.

Этот профермент высвобождается благодаря импульсам блуждающего нерва и гормональной секреции гастрина и секретина, которые стимулируются после приема пищи.

Уже в желудке пепсиноген смешивается с соляной кислотой, которая вырабатывается одними и теми же раздражителями, быстро взаимодействуя друг с другом с образованием пепсина.

Это делается после отщепления сегмента из 44 аминокислот от исходной структуры пепсиногена посредством сложного автокаталитического процесса.

Будучи активным, тот же самый пепсин может продолжать стимулировать выработку и высвобождение большего количества пепсиногена. Это действие - хороший пример положительной ферментативной обратной связи.

Помимо самого пепсина, гистамин и особенно ацетилхолин стимулируют пептические клетки синтезировать и выделять новый пепсиноген.

Где это работает?

Его основное действие - желудок. Этот факт легко объяснить, если понять, что изжога является идеальным условием для ее выполнения (pH 1,5-2,5). Фактически, когда пищевой комок переходит из желудка в двенадцатиперстную кишку, пепсин инактивируется при контакте со средой кишечника с основным pH.

Пепсин также действует в крови. Хотя этот эффект уже считается спорным, некоторые исследователи утверждают, что пепсин переходит в кровь, где он продолжает переваривать определенные пептиды с длинной цепью, или те, которые не были полностью деградировали.

Когда пепсин покидает желудок и находится в среде с нейтральным или основным pH, его функция прекращается. Однако, поскольку он не гидролизуется, он может снова активироваться, если среда снова подкисляется.

Эта особенность важна для понимания некоторых негативных эффектов пепсина, которые обсуждаются ниже.

Гастроэзофагеальный рефлюкс

Хроническое возвращение пепсина в пищевод - одна из основных причин повреждений, вызванных гастроэзофагеальным рефлюксом. Хотя в эту патологию вовлечены и остальные вещества, входящие в состав желудочного сока, наиболее вредным из всех представляется пепсин.

Пепсин и другие кислоты, присутствующие при рефлюксе, могут вызывать не только эзофагит, что является первоначальным последствием, но и влиять на многие другие системы.

Возможные последствия действия пепсина на определенные ткани включают ларингит, пневмонит, хроническую охриплость голоса, постоянный кашель, ларингоспазм и даже рак гортани.

Изучена астма, вызванная легочной микроаспирацией желудочного содержимого. Пепсин может оказывать раздражающее действие на бронхиальное дерево и способствовать сужению дыхательных путей, вызывая типичные симптомы этого заболевания: респираторный дистресс, кашель, хрипы и цианоз.

Другие эффекты пепсина

Сфера ротовой полости и зубов также может быть затронута действием пепсина. Наиболее частыми признаками, связанными с этими повреждениями, являются неприятный запах изо рта или неприятный запах изо рта, чрезмерное слюноотделение, гранулемы и эрозия зубов. Этот эрозивный эффект обычно проявляется после многих лет рефлюкса и может повредить зубы целиком.

Несмотря на это, пепсин может быть полезен с медицинской точки зрения. Таким образом, наличие пепсина в слюне является важным диагностическим маркером гастроэзофагеального рефлюкса.

Фактически, на рынке доступен экспресс-тест под названием PepTest, который обнаруживает присутствие пепсиновой слюны и помогает в диагностике рефлюкса.

Папаин, фермент, очень похожий на пепсин, содержащийся в папайях или молочных ферментах, полезен для гигиены и отбеливания зубов.

Кроме того, пепсин используется в кожевенной промышленности и классической фотографии, а также при производстве сыров, круп, закусок, ароматизированных напитков, предварительно переваренных белков и даже жевательных резинок.

Ссылки

1. Лю, Ю и др. (2015). Переваривание нуклеиновых кислот начинается в желудке. Научные отчеты, 5, 11936.
2. Цинн, Стивен и Саригол Бланшар, Самра (2011). Анатомия развития и физиология желудка. Педиатрические заболевания желудочно-кишечного тракта и печени, четвертое издание, глава 25, 262-268.
3. Смит, Маргарет и Мортон, Дион (2010). Желудок: основные функции. Пищеварительная система, второе издание, глава 3, 39-50.
4. Википедия (последнее издание - май 2018 г.). Пепсин. Получено с: en.wikipedia.org
5. Британская энциклопедия (последнее издание май 2018 г.). Пепсин. Получено с: britannica.com
6. Тан, Иордания (2013). Пепсин А. Справочник по протеолитическим ферментам, глава 3, том I, 27-35.