МИОФИБРИЛЛЫ: ХАРАКТЕРИСТИКА, СТРОЕНИЕ, СОСТАВ, ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2025

В миофибриллах являются структурными единицами мышечных клеток, также известных как мышечные волокна. Их очень много, они расположены параллельно и встраиваются в цитозоль этих клеток.

Поперечно-полосатые мышечные клетки или волокна представляют собой очень длинные клетки, достигающие 15 см в длину и от 10 до 100 мкм в диаметре. Его плазматическая мембрана известна как сарколемма, а цитозоль - как саркоплазма.

Схема мышечной структуры человека (Источник: Deglr6328 ~ commonswiki, через Wikimedia Commons)

Внутри этих клеток, помимо миофибрилл, находятся множественные ядра и митохондрии, известные как саркосомы, а также выдающийся эндоплазматический ретикулум, известный как саркоплазматический ретикулум.

Миофибриллы считаются «сократительными элементами» мышц позвоночных животных. Они состоят из нескольких типов белков, которые придают им эластичность и способность втягиваться. Кроме того, они занимают важную часть саркоплазмы мышечных волокон.

Различия между мышечными волокнами

Существует два типа мышечных волокон: поперечно-полосатые и гладкие, каждое из которых имеет анатомическое распределение и определенную функцию. Миофибриллы особенно важны и проявляются в поперечно-полосатых мышечных волокнах, составляющих скелетные мышцы.

Поперечно-полосатые волокна представляют собой повторяющийся узор из поперечных полос при просмотре под микроскопом и связаны со скелетными мышцами и частью сердечных мышц.

Гладкие волокна, напротив, не показывают такой же рисунок под микроскопом и обнаруживаются в характерных мышцах сосудистой сети и пищеварительной системы (и всех внутренних органов).

Общие характеристики

Миофибриллы состоят из двух типов сократительных нитей (также известных как миофиламенты), которые, в свою очередь, состоят из нитевидных белков миозина и актина, которые будут описаны позже.

Графическое изображение миофибрилл в скелетных мышцах (Источник: модифицировано BruceBlaus через Wikimedia Commons)

Различные исследователи определили, что период полураспада сократительных белков миофибрилл колеблется от 5 дней до 2 недель, так что мышца является высокодинамичной тканью не только с сократительной точки зрения, но также с точки зрения синтеза и обновления. его конструктивных элементов.

Функциональная единица каждой миофибриллы в мышечных клетках или волокнах называется саркомером и ограничена областью, известной как «Z-полоса или линия», от которой актиновые миофиламенты отходят в параллельном порядке.

Поскольку миофибриллы занимают значительную часть саркоплазмы, эти фиброзные структуры ограничивают расположение ядер клеток, которым они принадлежат, по направлению к периферии клеток, близко к сарколемме.

Некоторые патологии человека связаны со смещением ядер внутрь миофибриллярных пучков, и они известны как центро-ядерные миопатии.

Формирование миофибрилл или «миофибриллогенез»

Первые миофибриллы собираются во время развития скелетных мышц эмбриона.

Белки, составляющие саркомеры (функциональные единицы миофибрилл), изначально выровнены по концам и по бокам некоторых «премиофибрилл», которые состоят из актиновых нитей и небольших частей немышечного миозина II и специфического α-актина. мышцы.

Когда это происходит, гены, кодирующие сердечные и скелетные изоформы α-актина, экспрессируются в мышечных волокнах в различных пропорциях. Сначала выражается большее количество сердечной изоформы, а затем она изменяется в сторону скелетной.

После образования премиофибрилл возникающие миофибриллы собираются за зоной образования премиофибрилл, и в них выявляется форма мышечного миозина II.

На этом этапе миозиновые филаменты выравниваются и образуют комплекс с другими специфическими миозин-связывающими белками, что также имеет место с актиновыми филаментами.

Структура и состав

Как уже упоминалось, миофибриллы состоят из сократительных белковых миофиламентов: актина и миозина, которые также известны как тонкие и толстые миофиламенты соответственно. Они видны под световым микроскопом.

- Тонкие миофиламенты

Тонкие волокна миофибрилл состоят из белка актина в его нитчатой ​​форме (актин F), который представляет собой полимер глобулярной формы (актин G), который меньше по размеру.

Нитевидные нити G-актина (F-актина) образуют двойную нить, которая сворачивается в спираль. Каждый из этих мономеров весит более или менее 40 кДа и способен связывать миозин на определенных участках.

Эти волокна имеют диаметр около 7 нм и проходят между двумя областями, известными как полоса I и полоса A. В полосе A эти волокна расположены вокруг толстых нитей во вторичном гексагональном расположении.

В частности, каждая тонкая нить симметрично отделена от трех толстых нитей, и каждая толстая нить окружена шестью тонкими нитями.

Тонкие и толстые нити взаимодействуют друг с другом через «поперечные мостики», которые выступают из толстых нитей и появляются в структуре миофибрилл через равные промежутки времени, близкие к 14 нм.

Схематическое изображение миофиламентов, составляющих миофибриллы, и их поперечные сечения (Источник: Камран Максуд 93 через Wikimedia Commons)

Актиновые филаменты и другие ассоциированные белки простираются за «края» Z-линий и перекрывают миозиновые филаменты по направлению к центру каждого саркомера.

- Толстые миофиламенты

Толстые филаменты представляют собой полимеры белка миозина II (510 кДа каждый) и ограничены участками, известными как «полосы А».

Миозиновые миофиламенты имеют длину примерно 16 нм и расположены гексагонально (если наблюдается поперечное сечение миофибриллы).

Каждая нить миозина II состоит из множества упакованных молекул миозина, каждая из которых состоит из двух полипептидных цепей, имеющих булавовидную область или «головку» и расположенных в «пучки» для формирования нитей.

Оба пучка удерживаются поперек своих концов в центре каждого саркомера, так что «головки» каждого миозина направлены к линии Z, к которой прикрепляются тонкие нити.

Головки миозина выполняют очень важные функции, поскольку они имеют сайты связывания для молекул АТФ и, кроме того, во время сокращения мышц они способны образовывать поперечные мостики для взаимодействия с тонкими актиновыми филаментами.

- Ассоциированные белки

Актиновые филаменты «прикреплены» или «прикреплены» к плазматической мембране мышечных волокон (сарколемма) благодаря их взаимодействию с другим белком, известным как дистрофин.

Кроме того, существуют два важных связывающих актин белка, известных как тропонин и тропомиозин, которые вместе с актиновыми филаментами образуют белковый комплекс. Оба белка важны для регуляции взаимодействий между тонкими и толстыми нитями.

Тропомиозин также представляет собой двухцепочечную нитевидную молекулу, которая связывается со спиралями актина, в частности, в области бороздок, которые встречаются между двумя цепями. Тропонин представляет собой трехкомпонентный глобулярный белковый комплекс, который расположен интервалами на актиновых филаментах.

Этот последний комплекс функционирует как кальций-зависимый «переключатель», регулирующий процессы сокращения мышечных волокон, поэтому он имеет первостепенное значение.

В поперечно-полосатых мышцах позвоночных животных также есть два других белка, которые взаимодействуют с толстыми и тонкими филаментами, известные как тайтин и небулин соответственно.

Небулин выполняет важные функции в регулировании длины актиновых нитей, в то время как тайтин участвует в поддержке и закреплении миозиновых нитей в области саркомера, известной как M-линия.

Другие белки

Есть и другие белки, которые связаны с толстыми миофиламентами, известными как миозин-связывающий протеин C и миомезин, которые отвечают за фиксацию миозиновых филаментов в линии M.

Характеристики

Миофибриллы имеют элементарное значение для двигательной способности позвоночных животных.

Поскольку они состоят из фиброзных и сократительных белковых комплексов мышечного аппарата, они необходимы для выполнения ответов на нервные раздражители, которые приводят к движению и смещению (в скелетно-полосатых мышцах).

Бесспорные динамические свойства скелетной мускулатуры, составляющей более 40% массы тела, придают миофибриллы, которые в то же время содержат от 50 до 70% белков в организме человека.

Миофибриллы, как часть этих мышц, участвуют во всех его функциях:

- Механический : преобразование химической энергии в механическую для создания силы, поддержания позы, движения и т. Д.

- Метаболический : поскольку мышца участвует в основном энергетическом обмене и служит местом хранения основных веществ, таких как аминокислоты и углеводы; он также способствует выработке тепла и потреблению энергии и кислорода, используемых во время физических или спортивных упражнений.

Поскольку миофибриллы состоят в основном из белков, они представляют собой место хранения и высвобождения аминокислот, которые способствуют поддержанию уровня глюкозы в крови во время голодания или голодания.

Кроме того, высвобождение аминокислот из этих мышечных структур важно с точки зрения биосинтетических потребностей других тканей, таких как кожа, мозг, сердце и другие органы.

Ссылки

1. Деспопулос А. и Зильбернагл С. (2003). Цветной атлас физиологии (5-е изд.). Нью-Йорк: Тим.
2. Фридман, А.Л., и Гольдман, Ю.Е. (1996). Механическая характеристика миофибрилл скелетных мышц. Биофизический журнал, 71 (5), 2774–2785.
3. Фронтера, У. Р., & Очала, Дж. (2014). Скелетные мышцы: краткий обзор структуры и функций. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183–195.
4. Голдспинк, Г. (1970). Разрастание миофибрилл при росте мышечных волокон. J. Cell Sct. , 6, 593-603.
5. Мюррей, Р., Бендер, Д., Ботам, К., Кеннелли, П., Родуэлл, В., и Вейл, П. (2009). Иллюстрированная биохимия Харпера (28-е изд.). McGraw-Hill Medical.
6. Розен, Дж. Н. и Бейлис, М. К. (2017). Миофибриллы давят на ядра. Природа клеточной биологии, 19 (10).
7. Сэнгер, Дж., Вангс, Дж., Фан, Й., Уайт, Дж., Ми-Ми, Л., Дубе, Д.,… Прюйн, Д. (2016). Сборка и поддержание миофибрилл в поперечно-полосатой мышце. В Справочнике по экспериментальной фармакологии (стр. 37). Нью-Йорк, США: Springer International Publishing Switzerland.
8. Сэнгер, Дж. У., Ван, Дж., Фан, Ю., Уайт, Дж., И Сэнгер, Дж. М. (2010). Сборка и динамика миофибрилл. Журнал биомедицины и биотехнологии, 2010, 8.
9. Собешек А. и Бремель Р. (1975). Препарат и свойства гладкомышечных миофибрилл позвоночных и актомиозин. Европейский журнал биохимии, 55 (1), 49–60.
10. Вилли К., Уолкер В. и Смит Ф. (1963). Общая зоология (2-е изд.). Лондон: Компания WB Saunders.