МАЛЬТАСА: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СИНТЕЗ И ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2025

Мальтаза , также известная как альфа-глюкозидаза, мальтаза кислота, глюкоза, инвертазы glucosidosucrasa, α-глюкозидаза лизосомальная или мальтаза-глюкоамилаза является ферментом , ответственным за гидролиз мальтозы в клетках кишечного эпителия в течение заключительных стадий пищеварения крахмала.

Он принадлежит к классу гидролаз, особенно к подклассу гликозидаз, которые способны разрушать α-глюкозидные связи между остатками глюкозы (EC. 3.2.1.20). В эту категорию входят несколько ферментов, специфичность которых направлена ​​на экзогидролиз концевых гликозидов, связанных α-1,4-связями.

Катализируемая мальтазой реакция. Слева молекула мальтозы, а справа две молекулы глюкозы, полученные в результате гидролиза (Источник: Dapantazis .jpg через Wikimedia Commons)

Некоторые мальтазы способны гидролизовать полисахариды, но гораздо медленнее. Как правило, после действия мальтазы остатки α-D-глюкозы высвобождаются, однако ферменты того же подкласса могут гидролизовать β-глюканы, высвобождая таким образом остатки β-D-глюкозы.

Существование ферментов мальтазы было впервые продемонстрировано в 1880 году, и теперь известно, что он присутствует не только у млекопитающих, но и в таких микроорганизмах, как дрожжи и бактерии, а также во многих высших растениях и злаках.

Пример важности активности этих ферментов связан с Saccharomyces cerevisiae, микроорганизмом, ответственным за производство пива и хлеба, который способен разлагать мальтозу и мальтотриозу благодаря своим мальтозным ферментам, продукты которых метаболизируются в продукты. характерные ферментаторы этого организма.

характеристики

У млекопитающих

Мальтаза - это амфипатический белок, связанный с мембраной щеточных клеток кишечника. Также известен изофермент, известный как кислая мальтаза, расположенный в лизосомах и способный гидролизовать различные типы гликозидных связей на разных субстратах, а не только мальтозу и связи α-1,4. Оба фермента имеют много общих структурных характеристик.

Лизосомный фермент имеет длину примерно 952 аминокислоты и посттрансляционно процессируется путем гликозилирования и удаления пептидов на N- и C-концах.

Исследования, проведенные с ферментом из кишечника крыс и свиней, показали, что у этих животных фермент состоит из двух субъединиц, которые отличаются друг от друга некоторыми физическими свойствами. Эти две субъединицы происходят из одного и того же предшественника полипептида, который протеолитически расщепляется.

В отличие от свиней и крыс, у человека фермент не состоит из двух субъединиц, а представляет собой одну, высокомолекулярную и сильно гликозилированную (за счет N- и O-гликозилирования).

В дрожжах

Мальтаза дрожжей, кодируемая геном MAL62, весит 68 кДа и представляет собой цитоплазматический белок, который существует в виде мономера и гидролизует широкий спектр α-глюкозидов.

В дрожжах пять изоферментов кодируются в теломерных зонах пяти разных хромосом. Каждый кодирующий локус гена MAL также включает генный комплекс всех генов, участвующих в метаболизме мальтозы, включая пермеазу и регуляторные белки, как если бы это был оперон.

В растениях

Было показано, что фермент, присутствующий в растениях, чувствителен к температурам выше 50 ° C и что мальтаза содержится в больших количествах в проросших и не проросших зерновых.

Кроме того, во время разложения крахмала этот фермент специфичен для мальтозы, поскольку он не действует на другие олигосахариды, но всегда заканчивается образованием глюкозы.

Синтез

У млекопитающих

Кишечная мальтаза человека синтезируется в виде единой полипептидной цепи. Углеводы, богатые остатками маннозы, ко-трансляционно добавляются путем гликозилирования, что, по-видимому, защищает последовательность от протеолитической деградации.

Исследования биогенеза этого фермента устанавливают, что он собирается в виде высокомолекулярной молекулы в «мембраносвязанном» состоянии эндоплазматического ретикулума, и что он впоследствии обрабатывается ферментами поджелудочной железы и «повторно гликозилируется» в Аппарат Гольджи.

В дрожжах

В дрожжах пять изоферментов кодируются в теломерных зонах пяти разных хромосом. Каждый кодирующий локус гена MAL также включает генный комплекс всех генов, участвующих в метаболизме мальтозы, включая пермеазу и регуляторные белки.

В бактериях

Система метаболизма мальтозы у бактерий, таких как E. coli, очень похожа на систему лактозы, особенно в генетической организации оперона, ответственного за синтез регуляторных, переносчиков и ферментно-активных белков на субстрате (мальтазы ).

Характеристики

В большинстве организмов, в которых обнаружено присутствие ферментов, таких как мальтаза, этот фермент играет ту же роль: разложение дисахаридов, таких как мальтоза, с целью получения растворимых углеводных продуктов, которые легче метаболизируются.

В кишечнике млекопитающих мальтаза играет ключевую роль на последних этапах разложения крахмала. Дефицит этого фермента обычно наблюдается в таких условиях, как гликогеноз типа II, связанный с накоплением гликогена.

В бактериях и дрожжах реакции, катализируемые ферментами этого типа, представляют собой важный источник энергии в виде глюкозы, которая вступает в гликолитический путь для ферментации или нет.

У растений мальтаза вместе с амилазами участвует в деградации эндосперма в семенах, которые «спят» и активируются гиббереллинами, гормонами, регулирующими рост растений, в качестве предварительного условия для прорастания.

Кроме того, многие кратковременные продуцирующие крахмал растения в течение дня обладают специфическими мальтазами, которые способствуют разложению промежуточных продуктов в их метаболизме в ночное время, и было обнаружено, что хлоропласты являются основными местами хранения мальтозы в этих организмах.

Ссылки

1. Ауриккио, Ф., Бруни, С.Б., и Сика, В. (1968). Дальнейшая очистка и характеристика кислой α-глюкозидазы. Биохимический журнал, 108, 161-167.
2. Даниэльсен, Э.М., Шостром, Х., & Норен, О. (1983). Биосинтез белков микроворсинок кишечника. Биохимический журнал, 210, 389–393.
3. Дэвис, Вашингтон (1916). III. Распределение мальтазы в растениях. Функция мальтазы в деградации крахмала и ее влияние на амилокластическую активность растительного сырья. Биохимический журнал, 10 (1), 31–48.
4. ExPASy. Портал ресурсов по биоинформатике. (Й). Получено с ferme.expasy.org
5. Лу, Ю., Гехан, Дж. П., и Шарки, Т. Д. (2005). Влияние продолжительности светового дня и циркадных ритмов на деградацию крахмала и метаболизм мальтозы. Физиология растений, 138, 2280–2291.
6. Naims, HY, Sterchi, EE, и Lentze, MJ (1988). Структура, биосинтез и гликозилирование тонкого кишечника человека. Журнал биологической химии, 263 (36), 19709-19717.
7. Нидлман, Р. (1991). Контроль синтеза мальтазы в дрожжах. Молекулярная микробиология, 5 (9), 2079–2084.
8. Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB). (2019). Получено с qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (тысяча девятьсот девяносто пятый год). Гликогеноз II типа (недостаточность кислой мальтазы). Мышцы и нервы, 3, 61–69.
10. Симпсон, Г. и Нейлор, Дж. (1962). Исследование покоя семян Avena fatua. Канадский журнал ботаники, 40 (13), 1659–1673.
11. Соренсен, С., Норен, О., Стостром, Х., и Даниэльсен, М. (1982). Амфифильные микроворсинки кишечника свиней, структура и специфичность мальтазы / глюкоамилазы. Европейский журнал биохимии, 126, 559-568.