ЛИЗИН: ХАРАКТЕРИСТИКА, СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ, БИОСИНТЕЗ. - БИОЛОГИЯ - 2025

Лизина ( Lys , K ) или -diaminocaproic ε кислота , является одним из 22 аминокислот , которые составляют до белков живых организмов и для человека, считается , чтобы иметь важное значение, потому что это не имеет никакого пути биосинтеза.

Он был открыт Дрекселем в 1889 году как продукт гидролиза (разложения) казеиногена. Спустя годы Фишер, Зигфрид и Хедин определили, что он также является частью таких белков, как желатин, яичный альбумин, конглютин, фибрин и другие белки.

Химическая структура аминокислоты лизина (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

Его наличие позже было продемонстрировано в прорастающих проростках и в большинстве исследованных растительных белков, с помощью которых была определена его распространенность как общего составного элемента всех клеточных белков.

Он считается одной из основных «ограничивающих» аминокислот в диетах, богатых злаками, и по этой причине считается, что он влияет на качество содержания белка, потребляемого различными слаборазвитыми группами населения мира.

Некоторые исследования показали, что потребление лизина способствует выработке и высвобождению гормонов инсулина и глюкагона, которые оказывают важное влияние на энергетический обмен организма.

характеристики

Лизин представляет собой положительно заряженную α-аминокислоту, она имеет молекулярную массу 146 г / моль, а значение константы диссоциации ее боковой цепи (R) составляет 10,53, что означает, что при физиологическом pH ее замещающая аминогруппа он полностью ионизирован, что дает аминокислоте чистый положительный заряд.

Его присутствие в белках различных типов живых организмов составляет около 6%, и различные авторы считают, что лизин необходим для роста и адекватного восстановления тканей.

Клетки содержат большое количество производных лизина, которые выполняют широкий спектр физиологических функций. Среди них гидроксилизин, метил-лизин и другие.

Это кетогенная аминокислота, что означает, что в результате ее метаболизма образуются углеродные скелеты промежуточных субстратов для путей образования молекул, таких как ацетил-КоА, с последующим образованием кетоновых тел в печени.

В отличие от других незаменимых аминокислот, это не глюкогенная аминокислота. Другими словами, его разложение не заканчивается образованием посредников пути продуцирования глюкозы.

Структура

Лизин относится к группе основных аминокислот, боковые цепи которых имеют ионизируемые группы с положительным зарядом.

Его боковая цепь или группа R имеет вторую первичную аминогруппу, присоединенную к атому углерода в положении ε его алифатической цепи, отсюда его название «ε-аминокапроик».

Он имеет α-атом углерода, к которому присоединены атом водорода, аминогруппа, карбоксильная группа и боковая цепь R, характеризующаяся молекулярной формулой (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

Поскольку боковая цепь имеет три метиленовые группы, и хотя молекула лизина имеет положительно заряженную аминогруппу при физиологическом pH, эта R-группа имеет сильный гидрофобный характер, поэтому она часто «скрыта» в белковых структурах. , исключая только ε-аминогруппу.

Аминогруппа боковой цепи лизина обладает высокой реакционной способностью и обычно участвует в активных центрах многих белков с ферментативной активностью.

Характеристики

Лизин, являясь незаменимой аминокислотой, выполняет множество функций в качестве питательного микроэлемента, особенно у людей и других животных, но он также является метаболитом в различных организмах, таких как бактерии, дрожжи, растения и водоросли.

Характеристики его боковой цепи, особенно характеристики ε-аминогруппы, присоединенной к углеводородной цепи, которая способна образовывать водородные связи, придают ему особые свойства, которые делают его участником каталитических реакций в различных типах ферментов.

Это очень важно для нормального роста и ремоделирования мышц. Кроме того, это молекула-предшественник карнитина, соединения, синтезируемого в печени, мозге и почках, которое отвечает за транспортировку жирных кислот в митохондрии для производства энергии.

Эта аминокислота также необходима для синтеза и образования коллагена, важного белка системы соединительной ткани в организме человека, поэтому она способствует поддержанию структуры кожи и костей.

Он имеет экспериментально признанные функции в:

- Защита кишечника от стрессовых раздражителей, заражения бактериальными и вирусными патогенами и т. Д.

- уменьшить симптомы хронического беспокойства

- Способствовать росту младенцев, которые растут на некачественных диетах

Биосинтез

Люди и другие млекопитающие не могут синтезировать аминокислотный лизин in vivo, и именно по этой причине они должны получать его из животных и растительных белков, поступающих с пищей.

В мире природы развились два разных пути биосинтеза лизина: один используется «низшими» бактериями, растениями и грибами, а другой - эвгленеидами и «высшими» грибами.

Биосинтез лизина в растениях, низших грибах и бактериях

В этих организмах лизин получают из диаминопимелиновой кислоты 7-ступенчатым путем, начиная с пирувата и полуальдегида аспартата. Для бактерий, например, этот путь включает производство лизина для целей (1) синтеза белка, (2) синтеза диаминопимелата и (3) синтеза лизина, который будет использоваться в клеточной стенке пептидогликана.

Аспартат в организмах, представляющих этот путь, не только дает начало лизину, но также приводит к выработке метионина и треонина.

Этот путь расходится на аспартат-полуальдегид для производства лизина и на гомосерин, который является предшественником треонина и метионина.

Биосинтез лизина у высших и эвгленидных грибов

Синтез лизина de novo у высших грибов и микроорганизмов эвгленид происходит через промежуточный L-α-аминоадипат, который многократно трансформируется по-разному, чем у бактерий и растений.

Маршрут состоит из 8 ферментативных стадий, включающих 7 свободных промежуточных продуктов. Первая половина пути проходит в митохондриях и обеспечивает синтез α-аминоадипата. Превращение α-аминоадипата в L-лизин происходит позже в цитозоле.

- Первый этап пути состоит из конденсации молекул α-кетоглутарата и ацетил-КоА ферментом гомоцитрат-синтазой, что дает гомоцитровую кислоту.

- Гомоцитриновая кислота дегидратируется до цис-гомоаконитовой кислоты, которая затем превращается в гомоизоцитриновую кислоту ферментом гомоаконитазой.

- Гомоизоцитриновая кислота окисляется гомоизоцитратдегидрогеназой, тем самым достигая временного образования оксоглутарата, который теряет молекулу диоксида углерода (CO2) и превращается в α-катоадипиновую кислоту.

- Это последнее соединение трансаминируется в результате глутамат-зависимого процесса благодаря действию фермента аминоадипатаминотрансферазы, который производит L-α-аминоадипиновую кислоту.

- Боковая цепь L-α-аминоадипиновой кислоты восстанавливается до L-α-аминоадипин-δ-полуальдегидной кислоты под действием аминоадипатредуктазы, реакции, требующей АТФ и НАДФН.

- Затем сукропинредуктаза катализирует конденсацию δ-полуальдегида L-α-аминоадипиновой кислоты с молекулой L-глутамата. Впоследствии имино восстанавливается и получается сукропин.

- Наконец, связь углерод-азот в глутаматной части сахаропина «разрезается» ферментом сахаропиндегидрогеназой, давая в качестве конечных продуктов L-лизин и α-кетоглутаратную кислоту.

Альтернативы лизину

Экспериментальные тесты и анализы, проведенные на крысах в период роста, позволили выяснить, что ε-N-ацетил-лизин может заменять лизин для поддержки роста потомства, и это благодаря присутствию фермента: ε-лизинацилазы ,

Этот фермент катализирует гидролиз ε-N-ацетил-лизина с образованием лизина, и он делает это очень быстро и в больших количествах.

деградация

У всех видов млекопитающих первая стадия разложения лизина катализируется ферментом лизин-2-оксоглутаратредуктазой, способным превращать лизин и α-оксоглутарат в сахаропин, производное аминокислоты, присутствующее в физиологических жидкостях животных и чье наличие в них было продемонстрировано в конце 60-х гг.

Сукропин превращается в α-аминоадипат, δ-полуальдегид и глутамат под действием фермента сахаропиндегидрогеназы. Другой фермент также способен использовать сакропин в качестве субстрата для его гидролиза до лизина и α-оксоглутарата, он известен как оксидоредуктаза сахаропина.

Сукропин, один из основных промежуточных продуктов метаболизма при разложении лизина, имеет чрезвычайно высокую скорость оборота в физиологических условиях, поэтому он не накапливается в жидкостях или тканях, что было продемонстрировано высокой активностью. сахаропиндегидрогеназы.

Однако количество и активность ферментов, участвующих в метаболизме лизина, в значительной степени зависит от различных генетических аспектов каждого конкретного вида, поскольку существуют внутренние вариации и особые механизмы контроля или регулирования.

"Sacaropinuria"

Существует патологическое состояние, связанное с обильной потерей аминокислот, таких как лизин, цитруллин и гистидин, с мочой, и оно известно как «сахаропинурия». Сукропин представляет собой аминокислотную производную метаболизма лизина, которая выводится вместе с тремя аминокислотами, указанными в моче пациентов с "сакропинурией".

Сукропин был первоначально обнаружен в пивных дрожжах и является предшественником лизина в этих микроорганизмах. В других эукариотических организмах это соединение вырабатывается при расщеплении лизина в митохондриях гепатоцитов.

Продукты, богатые лизином

Лизин получают из продуктов, потребляемых с пищей, и среднему взрослому человеку требуется не менее 0,8 г его в день. Он содержится во многих белках животного происхождения, особенно в красном мясе, таком как говядина, баранина и курица.

Он содержится в рыбе, такой как тунец и лосось, и в морепродуктах, таких как устрицы, креветки и мидии. Он также присутствует в составе белков молочных продуктов и их производных.

В растительной пище он содержится в картофеле, перце и луке-порее. Он также содержится в авокадо, персиках и грушах. В бобовых, таких как фасоль, нут и соя; в тыквенных семечках, орехах макадамия и кешью (мери, кешью и т. д.).

Преимущества его приема

Эта аминокислота входит в состав многих нутрицевтических препаратов, то есть выделяется из природных соединений, особенно из растений.

Он используется в качестве противосудорожного средства, а также доказал свою эффективность в подавлении репликации вируса простого герпеса типа 1 (HSV-1), который обычно проявляется во время стресса, когда иммунная система подавлена ​​или «ослаблена» в виде волдырей. или герпес на губах.

Эффективность добавок L-лизина для лечения герпеса объясняется тем фактом, что они «конкурируют» или «блокируют» аргинин, другую белковую аминокислоту, которая необходима для размножения HSV-1.

Было установлено, что лизин также обладает антианксиолитическим действием, поскольку он помогает блокировать рецепторы, участвующие в ответах на различные стрессовые стимулы, в дополнение к участию в снижении уровня кортизола, «гормона стресса».

Некоторые исследования показали, что это может быть полезно для подавления роста раковых опухолей, для здоровья глаз, для контроля артериального давления, среди прочего.

У животных

Распространенной стратегией лечения инфекций, вызванных вирусом герпеса I, у кошек является прием добавок лизина. Однако в некоторых научных публикациях установлено, что эта аминокислота не обладает противовирусными свойствами у кошачьих, а действует, снижая концентрацию аргинина.

О здоровье младенцев

Экспериментальный прием L-лизина, добавляемого в молоко младенцев в период лактации, оказался полезным для увеличения массы тела и индукции аппетита у детей на первых этапах постнатального развития.

Однако избыток L-лизина может вызвать повышенное выведение с мочой аминокислот, как нейтральных, так и основных характеристик, что приводит к дисбалансу в организме.

Избыточное добавление L-лизина может привести к подавлению роста и другим очевидным гистологическим эффектам в основных органах, вероятно, из-за потери аминокислот с мочой.

В том же исследовании было также показано, что добавление лизина улучшает питательные свойства потребляемых растительных белков.

Другие аналогичные исследования, проведенные у взрослых и детей обоих полов в Гане, Сирии и Бангладеш, выявили полезные свойства приема лизина для уменьшения диареи у детей и некоторых смертельных респираторных заболеваний у взрослых мужчин.

Нарушения, связанные с недостаточностью лизина

Лизин, как и все незаменимые и заменимые аминокислоты, необходим для правильного синтеза клеточных белков, которые способствуют формированию систем органов организма.

Заметный дефицит лизина в пище, поскольку это незаменимая аминокислота, которая не вырабатывается организмом, может привести к развитию тревожных симптомов, опосредованных серотонином, в дополнение к диарее, также связанной с рецепторами серотонина.

Ссылки

1. Бол С., Бунник Е.М. (2015). Добавка лизина неэффективна для профилактики или лечения инфекции кошачьего герпеса 1 у кошек: систематический обзор. BMC Ветеринарные исследования, 11 (1).
2. Карсон, Н., Скалли, Б., Нил, Д., и Карре, И. (1968). Сахаропинурия: новая врожденная ошибка метаболизма лизина. Природа, 218, 679.
3. Колина Р., Дж., Диас Е., М., Мансанилья М., Л., Араке, М., Х., Мартинес Г., Г., Россини, В., М., и Херес-Тимауре, Н. (2015). Оценка уровней усвояемого лизина в рационах с высокой энергетической плотностью для откорма свиней. Журнал MVZ Córdoba, 20 (2), 4522.
4. Стипендиаты, BFCI, и Льюис, MHR (1973). Метаболизм лизина у млекопитающих. Биохимический журнал, 136, 329-334.
5. Форназье, Р.Ф., Азеведо, Р.А., Феррейра, Р.Р., и Вариси, В.А. (2003). Катаболизм лизина: поток, метаболическая роль и регуляция. Бразильский журнал физиологии растений, 15 (1), 9–18.
6. Гош, С., Смрига, М., Вувор, Ф., Сури, Д., Мохаммед, Х., Армах, С.М., и Скримшоу, Н.С. (2010). Влияние добавок лизина на здоровье и заболеваемость у лиц, принадлежащих к бедным пригородным домохозяйствам в Аккре, Гана. Американский журнал клинического питания, 92 (4), 928–939.
7. Хаттон, Калифорния, Перуджини, Массачусетс, и Джеррард, Дж. А. (2007). Ингибирование биосинтеза лизина: развивающаяся стратегия антибиотиков. Молекулярные биосистемы, 3 (7), 458–465.
8. Калогеропулу, Д., ЛаФаве, Л., Швайм, К., Ганнон, М.С., и Наттолл, FQ (2009). Прием лизина заметно ослабляет ответ глюкозы на поступление глюкозы без изменения реакции инсулина. Американский журнал клинического питания, 90 (2), 314–320.
9. Нагаи, Х., и Такешита, С. (1961). Пищевой эффект добавки L-лизина на рост младенцев и детей. Японская педиатрия, 4 (8), 40–46.
10. О'Брайен, С. (2018). Healthline. Получено 4 сентября 2019 г. с веб-сайта www.healthline.com/nutrition/lysine-benefits.
11. Забриски, TM, и Джексон, Мэриленд (2000). Биосинтез и метаболизм лизина в грибах. Отчеты о натуральном продукте, 17 (1), 85–97.