ИММУНОГЛОБУЛИНЫ: СТРОЕНИЕ, ВИДЫ И ФУНКЦИИ - АНАТОМИЯ И ПСИХОЛОГИЯ - 2026

Эти иммуноглобулины представляют собой молекулы , производимые В - клетки и плазматические клетки , которые помогают защиту организма. Они состоят из биомолекулы гликопротеина, принадлежащей иммунной системе. Это один из наиболее распространенных белков в сыворотке крови после альбумина.

Антитела - это другое название иммуноглобулинов, и они считаются глобулинами из-за их поведения при электрофорезе сыворотки крови, которая их содержит. Молекула иммуноглобулина может быть простой или сложной, в зависимости от того, представлена ​​ли она в виде мономера или полимеризована.

Общая структура иммуноглобулинов похожа на букву «Y». Существует пять типов иммуноглобулинов, которые имеют морфологические, функциональные и локальные различия в организме. Структурные различия антител не в форме, а в составе; у каждого типа есть конкретная цель.

Иммунный ответ, вызываемый иммуноглобулинами, является высокоспецифичным и очень сложным механизмом. Стимул для его секреции клетками активируется в присутствии посторонних агентов в организме, таких как бактерии. Роль иммуноглобулина будет заключаться в связывании с чужеродным элементом и его удалении.

Иммуноглобулины или антитела могут присутствовать как в крови, так и на мембранной поверхности органов. Эти биомолекулы представляют собой важные элементы защитной системы человеческого организма.

Структура

В состав антител входят аминокислоты и углеводы, олигосахариды. Преобладающее присутствие аминокислот, их количество и распределение - вот что определяет структуру иммуноглобулина.

Как и все белки, иммуноглобулины имеют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры, определяющие их типичный внешний вид.

Что касается количества присутствующих аминокислот, иммуноглобулины имеют два типа цепи: тяжелую цепь и легкую цепь. Также, согласно аминокислотной последовательности в своей структуре, каждая из цепей имеет вариабельную область и константную область.

Тяжелые цепи

Тяжелые цепи иммуноглобулинов соответствуют полипептидным единицам, состоящим из последовательностей из 440 аминокислот.

Каждый иммуноглобулин имеет 2 тяжелые цепи, каждая из которых, в свою очередь, имеет вариабельную область и константную область. Константная область содержит 330 аминокислот, а переменная - 110 секвенированных аминокислот.

Структура тяжелой цепи различна для каждого иммуноглобулина. Всего существует 5 типов тяжелой цепи, которые определяют типы иммуноглобулинов.

Типы тяжелых цепей обозначаются греческими буквами γ, μ, α, ε, δ для иммуноглобулинов IgG, IgM, IgA, IgE и IgD соответственно.

Постоянная область тяжелых цепей ε и μ образована четырьмя доменами, а соответствующие α, γ, δ - тремя. Таким образом, каждая константная область будет отличаться для каждого типа иммуноглобулина, но является общей для иммуноглобулинов того же типа.

Вариабельная область тяжелой цепи состоит из одного домена иммуноглобулина. Эта область имеет последовательность из 110 аминокислот и будет отличаться в зависимости от специфичности антитела к антигену.

В структуре тяжелых цепей можно наблюдать изгиб или изгиб, называемый шарниром, который представляет собой гибкий участок цепи.

Легкие цепи

Легкие цепи иммуноглобулина - это полипептиды, состоящие примерно из 220 аминокислот. У человека есть два типа легких цепей: каппа (κ) и лямбда (λ), последний имеет четыре подтипа. Константный и вариабельный домены имеют последовательности из 110 аминокислот каждая.

Антитело может иметь две легкие цепи κ (κκ) или пару цепей λ (λλ), но оно не может иметь по одной цепи каждого типа одновременно.

Fc и Fab сегменты

Поскольку каждый иммуноглобулин имеет форму буквы «Y», его можно разделить на два сегмента. «Нижний» сегмент, основание, называется кристаллизуемой фракцией или Fc; в то время как ветви «Y» образуют Fab или фракцию, которая связывается с антигеном. Каждый из этих структурных участков иммуноглобулина выполняет разные функции.

Сегмент Fc

Сегмент Fc содержит два или три константных домена тяжелых цепей иммуноглобулина.

Fc может связываться с белками или специфическим рецептором на базофилах, эозинофилах или тучных клетках, тем самым индуцируя специфический иммунный ответ, который устраняет антиген. Fc соответствует карбоксильному концу иммуноглобулина.

Fab сегмент

Фракция Fab или сегмент антитела содержит вариабельные домены на своих концах в дополнение к константным доменам тяжелой и легкой цепей.

Константный домен тяжелой цепи продолжается доменами сегмента Fc, образующими шарнир. Соответствует амино-концу иммуноглобулина.

Важность сегмента Fab заключается в том, что он позволяет связываться с антигенами, чужеродными и потенциально опасными веществами.

Вариабельные домены каждого иммуноглобулина гарантируют его специфичность для данного антигена; эта характеристика даже позволяет использовать его при диагностике воспалительных и инфекционных заболеваний.

Типы

Алехандро Порто, через Wikimedia Commons

Известные до сих пор иммуноглобулины имеют специфическую тяжелую цепь, которая является постоянной для каждого из них и отличается от других.

Существует пять разновидностей тяжелых цепей, которые определяют пять типов иммуноглобулинов, функции которых различны.

Иммуноглобулин G (IgG)

Иммуноглобулин G - самая многочисленная разновидность. Он имеет гамма-тяжелую цепь и существует в мономолекулярной или мономерной форме.

IgG наиболее распространен как в сыворотке крови, так и в тканевом пространстве. Минимальные изменения в аминокислотной последовательности его тяжелой цепи определяют ее деление на подтипы: 1, 2, 3 и 4.

Иммуноглобулин G имеет последовательность из 330 аминокислот в Fc-сегменте и молекулярную массу 150 000, из которых 105 000 соответствуют его тяжелой цепи.

Иммуноглобулин М (IgM)

Иммуноглобулин М представляет собой пентамер, тяжелая цепь которого представляет собой μ. Его молекулярная масса высока, примерно 900000.

Аминокислотная последовательность его тяжелой цепи составляет 440 во фракции Fc. Он обнаруживается преимущественно в сыворотке крови, составляя от 10 до 12% иммуноглобулинов. IgM имеет только один подтип.

Иммуноглобулин А (IgA)

Он соответствует типу тяжелой цепи α и составляет 15% от общего числа иммуноглобулинов. IgA обнаруживается как в крови, так и в секретах, даже в грудном молоке, в форме мономера или димера. Молекулярный вес этого иммуноглобулина составляет 320000, и он имеет два подтипа: IgA1 и IgA2.

Иммуноглобулин Е (IgE)

Иммуноглобулин E состоит из тяжелой цепи ε-типа и его очень мало в сыворотке, около 0,002%.

IgE имеет молекулярную массу 200000 и присутствует в виде мономера, главным образом, в сыворотке, носовой слизи и слюне. Этот иммуноглобулин также часто встречается в базофилах и тучных клетках.

Иммуноглобулин D (IgD)

Разновидность тяжелых цепей δ соответствует иммуноглобулину D, который составляет 0,2% от общего количества иммуноглобулинов. IgD имеет молекулярную массу 180000 и имеет структуру мономера.

Это связано с В-лимфоцитами, прикрепленными к их поверхности. Однако роль IgD неясна.

Смена типа

Иммуноглобулины могут претерпевать изменение структурного типа из-за необходимости защиты от антигена.

Это изменение связано с ролью В-лимфоцитов в выработке антител благодаря свойству адаптивного иммунитета. Структурное изменение происходит в константной области тяжелой цепи без изменения вариабельной области.

Изменение типа или класса может привести к изменению IgM на IgG или IgE, и это происходит как ответ, индуцированный интерфероном гамма или интерлейкинами IL-4 и IL-5.

Характеристики

Роль, которую иммуноглобулины играют в иммунной системе, имеет жизненно важное значение для защиты организма.

Иммуноглобулины являются частью гуморальной иммунной системы; то есть это вещества, выделяемые клетками для защиты от патогенов или вредных агентов.

Они представляют собой эффективные средства защиты, действенные, специфические и систематизированные, имеющие большое значение как часть иммунной системы. У них есть общие и специфические функции в рамках иммунитета:

Общие функции

Антитела или иммуноглобулины выполняют как независимые функции, так и активируют клеточно-опосредованные эффекторные и секреторные ответы.

Связывание антиген-антитело

Иммуноглобулины обладают функцией специфического и избирательного связывания антигенных агентов.

Формирование комплекса антиген-антитело является основной функцией иммуноглобулина, и, следовательно, именно иммунный ответ может остановить действие антигена. Каждое антитело может одновременно связывать два или более антигена.

Эффекторные функции

Большую часть времени комплекс антиген-антитело служит инициатором для активации специфических клеточных ответов или инициирования последовательности событий, определяющих выведение антигена. Двумя наиболее распространенными эффекторными реакциями являются связывание клеток и активация комплемента.

Связывание клеток зависит от наличия специфических рецепторов для Fc-сегмента иммуноглобулина, как только он связался с антигеном.

Такие клетки, как тучные клетки, эозинофилы, базофилы, лимфоциты и фагоциты, обладают этими рецепторами и обеспечивают механизмы элиминации антигена.

Активация каскада комплемента - сложный механизм, который включает начало последовательности, поэтому конечным результатом является секреция токсичных веществ, которые устраняют антигены.

Особые функции

Во-первых, каждый тип иммуноглобулина развивает определенную защитную функцию:

Иммуноглобулин G

- Иммуноглобулин G обеспечивает большую часть защиты от антигенных агентов, включая бактерии и вирусы.

- IgG активирует такие механизмы, как комплемент и фагоцитоз.

- Состав IgG, специфичных для антигена, устойчив.

- Единственное антитело, которое мать может передать своим детям во время беременности, - это IgG.

Иммуноглобулин М

- IgM - это антитела с быстрой реакцией на вредные и инфекционные агенты, поскольку они обеспечивают немедленное действие, пока не будут заменены IgG.

- Это антитело активирует клеточные ответы, включенные в мембрану лимфоцитов, и гуморальные ответы, такие как комплемент.

- Это первый иммуноглобулин, синтезированный человеком.

Иммуноглобулин А

- Он действует как защитный барьер против патогенов, располагаясь на поверхности слизистых оболочек.

- Он присутствует в слизистой оболочке дыхательных путей, пищеварительной системы, мочевыводящих путей, а также в секретах, таких как слюна, слизь из носа и слезы.

- Хотя его активация комплемента низкая, он может быть связан с лизоцимами для уничтожения бактерий.

- Наличие иммуноглобулина D как в грудном молоке, так и в молозиве позволяет новорожденному приобретать его во время кормления грудью.

Иммуноглобулин E

- Иммуноглобулин E обеспечивает мощный механизм защиты от антигенов, вызывающих аллергию.

- Взаимодействие между IgE и аллергеном вызывает появление воспалительных веществ, ответственных за симптомы аллергии, такие как чихание, кашель, крапивница, слезоточивость и слизь из носа.

- IgE также может прикрепляться к поверхности паразитов через свой Fc-сегмент, вызывая реакцию, вызывающую их гибель.

Иммуноглобулин D

- Мономерная структура IgD связана с В-лимфоцитами, которые не взаимодействовали с антигенами, поэтому они играют роль рецепторов.

- Роль IgD неясна.

Ссылки

1. (sf) Медицинское определение иммуноглобулина. Получено с medicinenet.com
2. Википедия (nd). Антитело. Получено с en.wikipedia.org
3. Граттендик, К., Прос, С. (2007). Иммуноглобулины. Получено с sciencedirect.com
4. Яньес, Э. (SF). Иммуноглобулины и другие молекулы В-клеток Курс общей иммунологии. Восстановлено с ugr.es
5. (sf) Введение в иммуноглобулины. Получено с сайта thermofisher.com
6. Буддига, П. (2013). Анатомия иммунной системы. Получено с emedicine.medscape.com
7. Вопросы биохимии (2009). Иммуноглобулины: структура и функции. Получено с сайта biochemistryquestions.wordpress.com
8. (sf) Иммуноглобулины - структура и функции. Получено с microbiologybook.org