ФЕРМЕНТ: КАК ЭТО РАБОТАЕТ И ПРИМЕРЫ - БИОЛОГИЯ - 2025

Фермент , биологический катализатор или биокатализатор представляет собой молекулу, в основном белкового происхождения, который имеет способность ускорять химические реакции , которые происходят внутри живых существ. Каталитические белковые молекулы представляют собой ферменты, а молекулы РНК-природы - рибозимы.

В отсутствие ферментов огромное количество реакций, которые происходят в клетке и допускают существование жизни, не может произойти. Они несут ответственность за ускорение процесса примерно на ¹⁰⁶ порядков, а в некоторых случаях и намного выше.

Принципиальная схема соединения ключ-замок фермент-субстратного комплекса. Источник: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Автор Джерри Кримсон Манн, модифицирован Тимом Виккерсом, векторизован Фвасконцелло производная работа: Retama (обсуждение) производная работа: Bekerr

катализ

Катализатор - это молекула, способная изменять скорость химической реакции, но не расходуется в указанной реакции.

В химических реакциях участвует энергия: начальные молекулы, участвующие в реакции или реагентах, начинают с одной степени энергии. Для достижения «переходного состояния» поглощается дополнительное количество энергии. Впоследствии с продуктами высвобождается энергия.

Разница в энергии между реагентами и продуктами выражается как ∆G. Если уровни энергии продуктов выше, чем у реагентов, реакция носит эндергонический характер и не является спонтанной. Напротив, если энергия продуктов ниже, реакция будет экергонической и спонтанной.

Однако то, что реакция является спонтанной, не означает, что она будет происходить с заметной скоростью. Скорость реакции зависит от ∆G * (звездочка означает энергию активации).

Читатель должен помнить об этих концепциях, чтобы понять, как работают ферменты.

Ферменты

Что такое фермент?

Ферменты - это биологические молекулы невероятной сложности, состоящие в основном из белков. Белки, в свою очередь, представляют собой длинные цепочки аминокислот.

Одной из наиболее выдающихся характеристик ферментов является их специфичность по отношению к молекуле-мишени - эта молекула называется субстратом.

Характеристики ферментов

Ферменты существуют в различных формах. Некоторые состоят полностью из белков, в то время как другие имеют области небелковой природы, называемые кофакторами (металлы, ионы, органические молекулы и т. Д.).

Таким образом, апофермент - это фермент без своего кофактора, а комбинация апофермента и его кофактора называется холоэнзимом.

Это молекулы довольно большого размера. Однако только небольшой участок фермента непосредственно участвует в реакции с субстратом, и этот участок является активным центром.

Когда начинается реакция, фермент взаимодействует со своим субстратом, как ключ задействует замок (эта модель является упрощением реального биологического процесса, но служит для иллюстрации процесса).

Все химические реакции, происходящие в нашем организме, катализируются ферментами. Фактически, если бы эти молекулы не существовали, нам пришлось бы ждать сотни или тысячи лет, пока реакции завершатся. Следовательно, регулирование активности ферментов должно контролироваться очень специфическим образом.

Номенклатура и классификация ферментов

Когда мы видим молекулу, название которой заканчивается на –ase, мы можем быть уверены, что это фермент (хотя есть исключения из этого правила, например, трипсин). Это соглашение об именах ферментов.

Существует шесть основных типов ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы; отвечает за: окислительно-восстановительные реакции, перенос атомов, гидролиз, присоединение двойных связей, изомеризацию и объединение молекул соответственно.

Как работают ферменты?

В разделе о катализе мы упоминали, что скорость реакции зависит от величины ∆G *. Чем выше это значение, тем медленнее реакция. Фермент отвечает за уменьшение этого параметра, тем самым увеличивая скорость реакции.

Разница между продуктами и реагентами остается одинаковой (фермент на нее не влияет), как и их распределение. Фермент способствует образованию переходного состояния.

Ингибиторы ферментов

В контексте изучения ферментов ингибиторы - это вещества, которые снижают активность катализатора. Они подразделяются на два типа: конкурентные и неконкурентные ингибиторы. Первые конкурируют с субстратом, а другие - нет.

Обычно процесс ингибирования обратим, хотя некоторые ингибиторы могут оставаться прикрепленными к ферменту почти постоянно.

Примеры

В наших клетках - и в клетках всех живых существ - огромное количество ферментов. Однако наиболее известны те, которые участвуют в метаболических путях, таких как гликолиз, цикл Кребса, цепь переноса электронов и другие.

Сукцинатдегидрогеназа - это фермент типа оксидоредуктазы, который катализирует окисление сукцината. В этом случае реакция включает потерю двух атомов водорода.

Разница между биологическими катализаторами (ферментами) и химическими катализаторами

Существуют химические катализаторы, которые, как и биологические, увеличивают скорость реакций. Однако между этими двумя типами молекул есть заметные различия.

Катализируемые ферментами реакции происходят быстрее

Во- первых, ферменты способны увеличить скорость реакции на несколько порядков величины близка к 10 ⁶ до 10 ¹² . Химические катализаторы также увеличивают скорость, но только на несколько порядков.

Большинство ферментов работают в физиологических условиях

Поскольку биологические реакции происходят внутри живых существ, их оптимальные условия зависят от физиологических значений температуры и pH. Химики, в свою очередь, нуждаются в жестких условиях температуры, давления и кислотности.

специфичность

Ферменты очень специфичны в реакциях, которые они катализируют. В большинстве случаев они работают только с одной или несколькими подложками. Специфика также относится к типу производимой продукции. Спектр подложек для химических катализаторов намного шире.

Силы, определяющие специфичность взаимодействия между ферментом и его субстратом, те же самые, что диктуют конформацию самого белка (взаимодействия Ван-дер-Ваальса, электростатические, водородные связи и гидрофобные).

Регулировка ферментов точна

Наконец, ферменты обладают большей регулирующей способностью, и их активность варьируется в зависимости от концентрации различных веществ в клетке.

Регуляторные механизмы включают аллостерический контроль, ковалентную модификацию ферментов и изменение количества синтезируемого фермента.

Ссылки

1. Берг, Дж. М., Страйер, Л., и Тимочко, Дж. Л. (2007). Биохимия. Я поменял направление.
2. Кэмпбелл, МК, и Фаррелл, СО (2011). Биохимия. Издание шестое. Thomson. Брукс / Коул.
3. Девлин, Т.М. (2011). Учебник биохимии. Джон Вили и сыновья.
4. Кулман, Дж. И Рем, К. Х. (2005). Биохимия: текст и атлас. Panamerican Medical Ed.
5. Мугиос, В. (2006). Упражнение по биохимии. Кинетика человека.
6. Мюллер-Эстерль, В. (2008). Биохимия. Основы медицины и наук о жизни. Я поменял направление.
7. Портманс, младший (2004). Принципы биохимии упражнений. Karger.
8. Воет, Д. и Воет, Дж. Г. (2006). Биохимия. Panamerican Medical Ed.