8 ФАКТОРОВ, ВЛИЯЮЩИХ НА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ - БИОЛОГИЯ - 2025

Эти факторы , влияющие на активность фермента являются теми агентами или условиями , которые могут изменить функционирование ферментов. Ферменты - это класс белков, работа которых заключается в ускорении биохимических реакций. Эти биомолекулы необходимы для всех форм жизни, растений, грибов, бактерий, протистов и животных.

Ферменты необходимы в нескольких важных реакциях организмов, таких как удаление токсичных соединений, расщепление пищи и выработка энергии.

Представление фермента полиневридин-альдегид эстеразы.

Таким образом, ферменты подобны молекулярным машинам, которые облегчают задачи клеток, и во многих случаях их функционирование изменяется или улучшается при определенных условиях.

Список факторов, влияющих на активность ферментов

Концентрация фермента

По мере увеличения концентрации фермента скорость реакции пропорционально увеличивается. Однако это так только до определенной концентрации, поскольку в определенный момент скорость становится постоянной.

Это свойство используется для определения активности ферментов сыворотки (из сыворотки крови) для диагностики заболеваний.

Концентрация субстрата

Увеличение концентрации субстрата увеличивает скорость реакции. Это связано с тем, что большее количество молекул субстрата сталкивается с молекулами фермента, поэтому продукт образуется быстрее.

Однако превышение определенной концентрации субстрата не повлияет на скорость реакции, поскольку ферменты будут насыщены и будут работать с максимальной скоростью.

pH

Изменения концентрации ионов водорода (pH) сильно влияют на активность ферментов. Поскольку эти ионы заряжены, они создают силы притяжения и отталкивания между водородными и ионными связями в ферментах. Это вмешательство вызывает изменения формы ферментов, влияя, таким образом, на их активность.

Каждый фермент имеет оптимальный pH, при котором скорость реакции максимальна. Таким образом, оптимальный pH для фермента зависит от того, где он обычно функционирует.

Например, кишечные ферменты имеют оптимальный pH около 7,5 (слегка щелочной). Напротив, ферменты в желудке имеют оптимальный pH около 2 (очень кислый).

соленость

Концентрация солей также влияет на ионный потенциал, и, следовательно, они могут мешать определенным связям ферментов, которые могут быть частью их активного центра. В этих случаях, как и в случае с pH, будет нарушена активность ферментов.

температура

С повышением температуры увеличивается активность фермента и, следовательно, скорость реакции. Однако при очень высоких температурах ферменты денатурируют, это означает, что избыточная энергия разрывает связи, которые поддерживают их структуру, в результате чего они не работают оптимально.

Таким образом, скорость реакции быстро снижается, поскольку тепловая энергия денатурирует ферменты. Этот эффект можно наблюдать графически на колоколообразной кривой, где скорость реакции зависит от температуры.

Температура, при которой происходит максимальная скорость реакции, называется оптимальной температурой фермента, которая наблюдается в самой высокой точке кривой.

Это значение отличается для разных ферментов. Однако оптимальная температура большинства ферментов в организме человека составляет около 37,0 ° C.

Короче говоря, при повышении температуры сначала скорость реакции будет увеличиваться из-за увеличения кинетической энергии. Однако эффект распада союза будет все больше и больше, и скорость реакции начнет снижаться.

Концентрация продукта

Накопление продуктов реакции обычно замедляет действие фермента. В некоторых ферментах продукты соединяются со своим активным центром с образованием рыхлого комплекса и, таким образом, ингибируют активность фермента.

В живых системах этот тип ингибирования обычно предотвращается путем быстрого удаления образовавшихся продуктов.

Активаторы ферментов

Некоторым ферментам для лучшей работы требуется присутствие других элементов, это могут быть неорганические катионы металлов, такие как Mg ²⁺ , Mn ²⁺ , Zn ²⁺ , Ca ²⁺ , Co ²⁺ , Cu ²⁺ , Na ⁺ , K ^+. , и т.д.

В редких случаях для ферментативной активности также требуются анионы, например хлорид-анион (CI-) для амилазы. Эти маленькие ионы называются кофакторами ферментов.

Существует также другая группа элементов, способствующих активности ферментов, называемых коферментами. Коферменты - это органические молекулы, содержащие углерод, как и витамины, содержащиеся в пище.

Примером может служить витамин B12, кофермент метионинсинтазы, фермента, необходимого для метаболизма белков в организме.

Ингибиторы ферментов

Ингибиторы ферментов - это вещества, которые негативно влияют на функцию ферментов и, следовательно, замедляют, а в некоторых случаях останавливают катализ.

Существует три распространенных типа ингибирования ферментов: конкурентное, неконкурентное и субстратное ингибирование:

Конкурентные ингибиторы

Конкурентный ингибитор - это химическое соединение, подобное субстрату, которое может реагировать с активным центром фермента. Когда активный центр фермента связан с конкурентным ингибитором, субстрат не может связываться с ферментом.

Неконкурентные ингибиторы

Неконкурентный ингибитор - это также химическое соединение, которое связывается с другим сайтом активного сайта фермента, называемым аллостерическим сайтом. Следовательно, фермент меняет форму и больше не может легко связываться со своим субстратом, поэтому фермент не может функционировать должным образом.

Ссылки

1. Альтерс, С. (2000). Биология: понимание жизни (3-е изд.). Джонс и Бартлетт Обучение.
2. Берг, Дж., Тимочко, Дж., Гатто, Г., Страйер, Л. (2015). Биохимия (8-е изд.). WH Freeman and Company.
3. Russell, P .; Wolfe, S .; Hertz, P .; Старр, С. и Макмиллан, Б. (2007). Биология: динамическая наука (1-е изд.). Томсон Брукс / Коул.
4. Сигер, С .; Слабо, М. и Хансен, М. (2016). Химия сегодня: общая, органическая и биохимия (9-е изд.). Cengage Learning.
5. Стокер, Х. (2013). Органическая и биологическая химия (6-е изд.). Brooks / Cole Cengage Learning.
6. Воет Д., Воет Дж. И Пратт К. (2016). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (5-е изд.). Wiley.