ХОЛОЭНЗИМ: ХАРАКТЕРИСТИКА, ФУНКЦИИ И ПРИМЕРЫ - БИОЛОГИЯ - 2025

Голоэнзим является фермент , который состоит из белковой части называется апофермент в сочетании с молекулой небелковой называемого кофактором. Ни апофермент, ни кофактор не активны, когда они действуют по отдельности; то есть, чтобы функционировать, они должны быть связаны.

Таким образом, холоферменты представляют собой комбинированные ферменты и, следовательно, они каталитически активны. Ферменты - это тип биомолекул, функция которых в основном состоит в увеличении скорости клеточных реакций. Некоторым ферментам нужна помощь других молекул, называемых кофакторами.

Апофермент + кофактор = холоэнзим

Кофакторы дополняют апоферменты и образуют активный холофермент, который выполняет катализ. Те ферменты, которые требуют определенного кофактора, известны как конъюгированные ферменты. Они состоят из двух основных компонентов: кофактора, который может быть ионом металла (неорганическим) или органической молекулой; апофермент, белковая часть.

характеристики

Образуется апоферментами и кофакторами

Апоферменты являются белковой частью комплекса, а кофакторами могут быть ионы или органические молекулы.

Они допускают наличие множества кофакторов

Есть несколько типов кофакторов, которые помогают формировать холоферменты. Некоторые примеры - обычные коферменты и витамины, например: витамин B, FAD, NAD +, витамин C и кофермент A.

Некоторые кофакторы с ионами металлов, например, медь, железо, цинк, кальций и магний. Другой класс кофакторов - это так называемые протезные группы.

Временный или постоянный союз

Кофакторы могут связываться с апоферментами с разной интенсивностью. В некоторых случаях союз слабый и временный, а в других случаях союз настолько прочен, что является постоянным.

В случаях, когда связывание носит временный характер, когда кофактор удаляется из холофермента, он снова превращается в апофермент и перестает быть активным.

функция

Холоэнзим - это фермент, готовый выполнять свою каталитическую функцию; то есть для ускорения определенных химических реакций, возникающих в различных областях.

Функции могут варьироваться в зависимости от конкретного действия холофермента. Среди наиболее важных выделяется ДНК-полимераза, функция которой заключается в обеспечении правильного копирования ДНК.

Примеры распространенных холоферментов

РНК-полимераза

РНК-полимераза - это холофермент, катализирующий реакцию синтеза РНК. Этот холоэнзим необходим для построения цепей РНК из цепей ДНК-матрицы, которые функционируют как матрицы в процессе транскрипции.

Его функция заключается в добавлении рибонуклеотидов на 3-й конец растущей молекулы РНК. У прокариот апофермент РНК-полимеразы нуждается в кофакторе, называемом сигма 70.

ДНК-полимераза

ДНК-полимераза также является холоферментом, который катализирует реакцию полимеризации ДНК. Этот фермент выполняет очень важную функцию для клеток, поскольку отвечает за воспроизведение генетической информации.

Для выполнения своей функции ДНК-полимеразе необходим положительно заряженный ион, обычно магний.

Существует несколько типов ДНК-полимеразы: ДНК-полимераза III - это холофермент, который имеет два основных фермента (Pol III), каждый из которых состоит из трех субъединиц (α, ɛ и θ), скользящий зажим, который имеет две бета-субъединицы, и комплекс фиксация заряда, имеющая несколько субъединиц (δ, τ, γ, ψ и χ).

Карбоангидраза

Карбоангидраза, также называемая карбонатдегидратазой, принадлежит к семейству холоферментов, которые катализируют быстрое превращение диоксида углерода (CO2) и воды (H20) в бикарбонат (H2CO3) и протоны (H +).

Ферменту требуется ион цинка (Zn + 2) в качестве кофактора для выполнения своей функции. Реакция, катализируемая карбоангидразой, обратима, по этой причине ее активность считается важной, поскольку она помогает поддерживать кислотно-щелочной баланс между кровью и тканями.

гемоглобин

Гемоглобин - очень важный холофермент для переноса газов в тканях животных. Этот белок, присутствующий в красных кровяных тельцах, содержит железо (Fe + 2), и его функция заключается в транспортировке кислорода из легких в другие части тела.

Молекулярная структура гемоглобина представляет собой тетрамер, что означает, что он состоит из 4 полипептидных цепей или субъединиц.

Каждая субъединица этого холофермента содержит гемовую группу, а каждая гемовая группа содержит атом железа, который может связываться с молекулами кислорода. Гемовая группа гемоглобина является его простетической группой, необходимой для его каталитической функции.

Цитохромоксидаза

Цитохромоксидаза - это фермент, который участвует в процессах производства энергии, которые происходят в митохондриях почти всех живых существ.

Это сложный холофермент, который требует взаимодействия определенных кофакторов, ионов железа и меди, чтобы катализировать реакцию переноса электрона и производства АТФ.

Пируваткиназа

Пируваткиназа - еще один важный холофермент для всех клеток, потому что он участвует в одном из универсальных метаболических путей: гликолизе.

Его функция заключается в том, чтобы катализировать перенос фосфатной группы от молекулы, называемой фосфоенолпируват, к другой молекуле, называемой аденозиндифосфатом, с образованием АТФ и пирувата.

Апоферменту требуются катионы калия (K`) и магния (Mg + 2) в качестве кофакторов для образования функционального холофермента.

Пируват карбоксилаза

Другой важный пример - пируваткарбоксилаза, холофермент, который катализирует перенос карбоксильной группы на молекулу пирувата. Таким образом, пируват превращается в оксалоацетат, важный промежуточный продукт в метаболизме.

Чтобы быть функционально активной, апофермент пируваткарбоксилаза требует кофактора, называемого биотином.

Ацетил-КоА-карбоксилаза

Ацетил-КоА-карбоксилаза - это холофермент, кофактором которого, как следует из названия, является кофермент А.

Когда апофермент и кофермент А связаны, холофермент каталитически активен для выполнения своей функции: переносить карбоксильную группу на ацетил-КоА, чтобы преобразовать ее в малонил-кофермент А (малонил-КоА).

Ацетил-КоА выполняет важные функции как в клетках животных, так и в клетках растений.

Моноаминоксидаза

Это важный холофермент в нервной системе человека, его функция состоит в том, чтобы способствовать распаду определенных нейромедиаторов.

Чтобы моноаминоксидаза была каталитически активной, она должна ковалентно связываться со своим кофактором, флавинадениндинуклеотидом (FAD).

Лактатдегидрогеназа

Лактатдегидрогеназа является важным холоферментом для всех живых существ, особенно в тканях, потребляющих много энергии, таких как сердце, мозг, печень, скелетные мышцы, легкие и другие.

Этот фермент требует присутствия его кофактора, никотинамидадениндинуклеотида (НАД), чтобы катализировать реакцию превращения пирувата в лактат.

каталазы

Каталаза - важный холофермент в предотвращении токсичности клеток. Его функция - расщеплять перекись водорода, продукт клеточного метаболизма, на кислород и воду.

Для активации апофермента каталазы необходимы два кофактора: ион марганца и простетическая группа HEMO, аналогичная гемоглобину.

Ссылки

1. Агравал, А., Ганде, М., Гупта, Д., и Редди, М. (2016). Предварительное исследование сывороточного прогностического биомаркера лактатдегидрогеназы (ЛДГ) при карциноме груди. Журнал клинических и диагностических исследований, 6–8.
2. Атаппилли, Ф. К., и Хендриксон, Вашингтон (1995). Структура биотинильного домена карбоксилазы ацетил-кофермента А, определенная с помощью фазирования MAD. Строение, 3 (12), 1407–1419.
3. Берг, Дж., Тимочко, Дж., Гатто, Г., Страйер, Л. (2015). Биохимия (8-е изд.). WH Freeman and Company.
4. Батт, А.А., Майклс, С., и Киссинджер, П. (2002). Связь уровня лактатдегидрогеназы в сыворотке с отдельными оппортунистическими инфекциями и прогрессированием ВИЧ. Международный журнал инфекционных болезней, 6 (3), 178–181.
5. Феглер, Дж. (1944). Функция карбоангидразы в крови. Природа, 137–38.
6. Гавеска Х. и Фитцпатрик П.Ф. (2011). Структуры и механизм семейства моноаминоксидаз. Биомолекулярные концепции, 2 (5), 365–377.
7. Гупта, В., и Бамезай, RNK (2010). Пируваткиназа М2 человека: многофункциональный белок. Наука о протеине, 19 (11), 2031–2044.
8. Джитрапакди, С., Сент-Морис, М., Реймент, И., Клеланд, WW, Уоллес, Дж. К., и Аттвуд, П. В. (2008). Структура, механизм и регуляция пируваткарбоксилазы. Биохимический журнал, 413 (3), 369-387.
9. Мюрхед, Х. (1990). Изоферменты пируваткиназы. Biochemical Society Transactions, 18, 193–196.
10. Соломон, Э., Берг, Л., Мартин, Д. (2004). Биология (7-е изд.) Cengage Learning.
11. Супуран, Коннектикут (2016). Строение и функция углеангидраз. Биохимический журнал, 473 (14), 2023–2032.
12. Типтон, К.Ф., Бойс, С., О'Салливан, Дж., Дэйви, Г.П., и Хили, Дж. (2004). Моноаминоксидазы: достоверность и неопределенность. Текущая лекарственная химия, 11 (15), 1965–1982.
13. Воет Д., Воет Дж. И Пратт К. (2016). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (5-е изд.). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Является ли более высокий уровень лактата показателем метастатического риска опухоли? Пилотное исследование MRS с использованием гиперполяризованного 13C-пирувата. Академическая радиология, 21 (2), 223–231.