АЛАНИН: ХАРАКТЕРИСТИКА, СТРОЕНИЕ, ФУНКЦИИ, БИОСИНТЕЗ. - БИОЛОГИЯ - 2024

Аланина (Ala) является одним из 22 известных аминокислот, составляющих структуру белка всех организмов, от бактерий до человека. Поскольку он может быть синтезирован организмом, он классифицируется как заменимая аминокислота.

Белки имеют основную или первичную структуру, состоящую из цепочки аминокислот, называемой полипептидной цепью, в этих цепях каждая аминокислота состоит из центрального углерода, называемого альфа-углеродом.

Химическая структура аминокислоты аланин (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

Углерод α присоединен к четырем группам: аминогруппе (-NH2), карбоксильной группе (-COOH), атому водорода (-H) и группе или боковой цепи (-R), которая идентифицирует каждую аминокислоту. В боковой цепи атомы углерода последовательно принимают буквы ß, γ, δ и ε.

Аминокислоты классифицируются по полярности их боковых цепей, и, таким образом, существуют неполярные гидрофобные и полярные гидрофильные аминокислоты, которые, в свою очередь, могут быть нейтральными, основными и кислотными. Аланин - это гидрофобная аполярная аминокислота, самая простая аминокислота после глицина и самая распространенная в большинстве белков.

Аланин может образовываться в мышцах и транспортироваться в печень, где он вводится в глюконеогенный путь, то есть путь образования глюкозы из негликозидных веществ. Аланин также может синтезироваться в печени в результате катаболизма триптофана и урацила и расщепляться с образованием пирувата.

Он участвует в синтезе триптофана, пиридоксина (витамина B6) и карнозина и, поскольку он может быть преобразован в пируват, он косвенно участвует в регуляции гликемии или в качестве источника энергии для скелетных мышц.

Он используется в качестве пищевой добавки для улучшения спортивных результатов и содержится в говядине, свинине и рыбе, а также в молоке и его производных, а также в яйцах. Некоторые бобовые, фрукты и орехи также богаты аланином.

Структура

Ранее обсуждалось, что аланин, как и все аминокислоты, имеет α-углерод с четырьмя присоединенными к нему группами, причем группа R является метильной группой (-CH3).

Следовательно, при pH тела (около 7,4) α-углерод аланина присоединен к протонированной аминогруппе (-NH3 +), карбоксильной группе, которая потеряла протон (-COO-), водород и метильная группа (-CH3).

Большинство аминокислот ионизируются при pH 7,0, и геометрически они могут иметь изомеры, известные как энантиомеры, которые являются зеркальными отображениями, как правая и левая рука.

Затем все аминокислоты можно найти в виде «хиральных пар», обозначенных как D или L (правое и левое, соответственно), в зависимости от положения атомов, окружающих α-углерод.

Однако аланин, как и большинство аминокислот, находится в основном в L-форме, поскольку это форма, которую ферменты вставляют во время синтеза белка.

Эта аминокислота также может быть обнаружена как β-аланин, в котором аминогруппа присоединена к его β-углероду, то есть к первому атому углерода его боковой цепи.

Β-Аланин содержится в пантотеновой кислоте (витамин B5) и некоторых природных пептидах. D-аланин содержится в некоторых полипептидах, которые являются частью стенок некоторых бактериальных клеток.

Группа R (метил, CH

Метильная группа боковой цепи аланина представляет собой насыщенный углеводород, который придает этой аминокислоте неполярные гидрофобные свойства. Эта характеристика аланина характерна для других аминокислот этой группы, таких как глицин, валин, лейцин и изолейцин.

Аминокислоты, составляющие группу алифатических соединений, являются химически нейтральными аминокислотами и играют очень важную роль в формировании и поддержании трехмерной структуры белков, поскольку они имеют тенденцию реагировать друг с другом, за исключением воды.

Эти аминокислоты, включая аланин, содержат одинаковое количество ионизируемых групп с противоположными зарядами, поэтому они не имеют суммарного заряда и называются «цвиттерионами».

Характеристики

Как и большинство известных аминокислот, аланин используется в синтезе пептидов и белков в целом и участвует в установлении структуры полипептида и в третичной структуре некоторых белков.

Еще одна важная функция аланина - косвенное участие в контроле гликемии:

Он может давать начало пирувату и наоборот, он также может достигать печени и превращаться в глюкозу в результате глюконеогенеза, чтобы высвобождаться в кровоток или использоваться в синтезе гликогена, если это необходимо.

Аланин участвует в качестве переносчика аммония из мышц в печень, поскольку он может быть синтезирован путем аминирования из пирувата, транспортироваться в печень и там трансаминироваться.

Это происходит одновременно с превращением α-кетоглутарата в глутамат, который может войти в цикл мочевины и снова превратиться в пируват.

Прочие функции

Эта аминокислота необходима для синтеза триптофана и пиридоксина. Несмотря на то, что аланин химически слабо реактивен, он может выполнять функции распознавания субстрата и регуляции ферментов.

Одна из функций β-аланина - это пищевая добавка, поскольку он используется в качестве эргогенного средства для упражнений. Прием β-аланина увеличивает концентрацию карнозина (дипептида, образованного β-аланином и гистидином) в скелетных мышцах, действуя как «буфер».

Обычно карнозин не вносит значительного вклада в общую буферную емкость мышечной клетки, и это связано с его низкой концентрацией. Введение β-аланина увеличивает эту концентрацию и, следовательно, буферную способность, тем самым улучшая выносливость за счет снижения утомляемости.

Биосинтез

Самый важный синтез аланина в организме человека происходит путем восстановительного аминирования пировиноградной кислоты. Эта реакция требует единственной ферментативной стадии.

Пируват обеспечивает углеродный скелет, а глутамат - аминогруппу, которая переносится на пируват. Фермент, катализирующий эту обратимую реакцию, - аланинтрансаминаза.

В результате этой реакции образуются аланин и α-кетоглутарат. Затем аланин может присутствовать в глюконеогенезе, в гликолизе и в цикле Кребса.

Другой источник аланина - распад триптофана до ацетил-КоА. На этом пути, когда фермент кинурениназа гидролизует 3-гидроксикинуренин, образуются 3-гидроксиантранилат и аланин. Высвобождается аланин, и 3-гидроксиантранилат следует метаболическому пути.

Разложение урацила - еще один источник аланина. В этом случае образуется β-аланин, который может проходить несколько метаболических путей, один из которых должен стать ацетил-КоА.

деградация

Общий процесс деградации аминокислот

Аминокислоты не хранятся, как углеводы и жиры, поэтому те, которые высвобождаются во время распада белка, необходимо повторно использовать для синтеза новых белков и нуклеотидов.

С другой стороны, аминокислоты могут разлагаться, и их углеродные скелеты могут использоваться в катаболических или анаболических реакциях.

Когда аминокислоты разлагаются, избыток азота образует аммиак, который является токсичным веществом, которое необходимо удалить, и первым шагом в разложении аминокислот является удаление азота.

У млекопитающих это разложение происходит в печени; там любая аминокислота, которая находится в избытке и не может быть использована, разлагается.

Разложение аланина

Разложение аланина происходит путем превращения аланина в пируват. Эта реакция катализируется аланинтрансаминазой и требует присутствия α-кетоглутарата в качестве акцептора аминогруппы и последующего образования глутамата; это обратимая реакция.

Эти реакции образования аланина из пирувата и распада аланина с образованием пирувата являются частью цикла, в котором участвуют скелетные мышцы и печень.

Печень поставляет глюкозу в мышцы, а мышцы посредством гликолиза превращают глюкозу в пируват для выработки АТФ; Этот пируват может участвовать в синтезе аланина, который может высвобождаться в кровоток и возвращаться в печень, которая превращает его обратно в пируват, который вступает в глюконеогенез с образованием глюкозы.

При необходимости цикл повторяется. В печени при производстве пирувата из аланина образуются ионы аммония, которые связываются с глутамином и глутаматом, и они входят в цикл мочевины. Затем мочевина выводится с мочой.

Аланин, глицин, цистеин, серин и треонин являются гликогенными аминокислотами, поскольку их разложение может привести к образованию пирувата, α-кетоглутарата, сукцинил-КоА, фумарата или оксалоацетата, всех глюконеогенных предшественников глюкозы.

Продукты, богатые аланином

Основными источниками аминокислот являются нежирное мясо, рыба, моллюски, яйца и молочные продукты, однако аланин также содержится во многих растительных продуктах. Примеры продуктов, богатых аланином:

- Мясо, такое как говядина, свинина, баранина, курица, индейка, кролик, рыба; яйца, молоко и производные.

- Орехи, такие как фундук, грецкие орехи, каштаны, миндаль и арахис, являются источниками аланина.

- Кокос, авокадо, спаржа, баклажаны, маниока или маниока, свекла, морковь и сладкий картофель.

- Бобовые, такие как кукуруза, фасоль и горох.

- Злаки, такие как рис, рожь, пшеница, какао, овес и рожь.

Ссылки

1. Карузо, Дж., Чарльз, Дж., Унру, К., Гибель, Р., Лермонт, Л., и Поттер, В. (2012). Эргогенные эффекты β-аланина и карнозина: предполагаемые будущие исследования для количественной оценки их эффективности. Питательные вещества, 4 (7), 585–601.
2. Гилле, К., Беллинг, К., Хоппе, А., Булик, С., Хоффманн, С., Хюбнер, К.,… Хольцхюттер, Х.Г. (2010). HepatoNet1: комплексная метаболическая реконструкция гепатоцита человека для анализа физиологии печени. Молекулярная системная биология, 6 (411), 1–13.
3. Мэтьюз, К., ван Холде, К., и Ахерн, К. (2000). Биохимия (3-е изд.). Сан-Франциско, Калифорния: Пирсон.
4. Мюррей, Р., Бендер, Д., Ботам, К., Кеннелли, П., Родуэлл, В., и Вейл, П. (2009). Иллюстрированная биохимия Харпера (28-е изд.). McGraw-Hill Medical.
5. Нельсон, Д. Л., и Кокс, М. М. (2009). Принципы биохимии Ленингера. Omega Editions (5-е изд.).