ИЗОЛЕЙЦИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, ФУНКЦИИ, БИОСИНТЕЗ, ПИТАНИЕ - БИОЛОГИЯ - 2025

Изолейцин (Ile, I) , является одним из 22 природных аминокислот в составе белков. Поскольку человеческий организм, как и некоторые другие млекопитающие, не может его синтезировать, изолейцин входит в число 9 незаменимых аминокислот, которые должны быть получены с пищей.

Эта аминокислота была впервые выделена в 1903 г. ученым Ф. Эрлихом из азотистых компонентов свекольной или свекольной патоки. Позже тот же автор выделил изолейцин из продуктов разложения фибрина и других белков.

Химическая структура аминокислоты изолейцин (Источник: Clavecin через Wikimedia Commons)

Это неполярная аминокислота, присутствующая в значительной части клеточных белков живых организмов, кроме того, она входит в группу аминокислот с разветвленной цепью BCAA (от английского B ranched C hain A mino A cids), наряду с лейцином и валин.

Он играет роль в установлении третичной структуры многих белков и, кроме того, участвует в образовании различных метаболических предшественников, связанных с энергетическим метаболизмом клеток.

характеристики

Изолейцин классифицируется в группе неполярных аминокислот с R-группами или цепями алифатической природы, то есть с гидрофобными углеводородными цепями.

Благодаря этой характеристике аминокислоты этой группы, такие как аланин, валин и лейцин, имеют тенденцию оставаться рядом друг с другом, что способствует стабилизации белков, частью которых они являются, посредством гидрофобных взаимодействий.

Эта неполярная аминокислота весит приблизительно 131 г / моль и присутствует в белках в количестве, близком к 6%, часто «похоронена» в их центре (благодаря своим гидрофобным свойствам).

Структура

Изолейцин представляет собой α-аминокислоту, которая, как и другие аминокислоты, имеет центральный атом углерода, называемый α-углеродом (который является хиральным), к которому присоединены четыре разные группы: атом водорода, аминогруппа (-NH2), карбоксильная группа (-COOH) и боковая цепь или R-группа.

Группа R изолейцина состоит из одного разветвленного углеводорода с 4 атомами углерода (-CH3-CH2-CH (CH3)), в цепи которого также имеется хиральный атом углерода.

Благодаря этой характеристике изолейцин имеет четыре возможных формы: две из них являются оптическими изомерами, известными как L-изолейцин и D-изолейцин, а другие два - диастереоизомерами L-изолейцина. Преобладающая форма белков - L-изолейцин.

Молекулярная формула изолейцина - C6H13NO2, а его химическое название - α-амино-β-метил-β-этилпропионовая кислота или 2-амино-3-метилпентатоновая кислота.

Характеристики

Изолейцин выполняет несколько физиологических функций у животных, включая

- Лечение раны

- Детоксикация азотных отходов

- Стимуляция иммунных функций и

- Повышение секреции различных гормонов.

Он считается глюкогенной аминокислотой, так как служит молекулой-предшественником для синтеза промежуточных продуктов цикла лимонной кислоты (цикла Кребса), которые позже способствуют образованию глюкозы в печени.

По этой причине считается, что изолейцин участвует в регуляции уровня глюкозы в плазме, что имеет важные последствия с точки зрения энергии организма.

Изолейцин участвует в путях синтеза глутамина и аланина, работая в пользу баланса между аминокислотами с разветвленной цепью.

В клинических условиях некоторые авторы отмечают, что повышение концентраций изолейцина, лейцина, тирозина и валина может быть характерным маркером клеток, пораженных опухолями, за которым следует повышение уровня глутамина.

Прочие функции

Различные научные исследования показали, что изолейцин необходим для синтеза гемоглобина, белка, который отвечает за транспортировку кислорода в крови многих животных.

Кроме того, эта аминокислота активирует поступление питательных веществ в клетки; Некоторые исследования показывают, что во время длительного голодания он способен заменять глюкозу в качестве источника энергии и, кроме того, является кетогенной аминокислотой.

Кетогенные аминокислоты - это аминокислоты, углеродные скелеты которых могут храниться в виде жирных кислот или углеводов, таким образом, они действуют в качестве энергетического резерва.

Изолейцин и другие аминокислоты с разветвленной цепью (в дополнение к факторам роста и условиям окружающей среды) воздействуют на активацию пути передачи сигналов-мишеней рапамицина, mTOR (механический аргумент R апамицина).

Этот путь является важным сигнальным путем у эукариот, способным контролировать рост и метаболизм клеток, а также синтез белка и события аутофагии. Кроме того, он контролирует процесс старения и некоторые патологии, такие как рак или диабет.

Биосинтез

Люди и другие животные не могут синтезировать изолейцин, но он является частью клеточных белков благодаря его получению из пищи, которую мы потребляем ежедневно.

Растения, грибы и большинство микроорганизмов способны синтезировать эту аминокислоту довольно сложными путями, которые, как правило, взаимосвязаны с таковыми других аминокислот, которые также считаются необходимыми для человека.

Существуют, например, пути производства изолейцина, лизина, метионина и треонина из аспартата.

В частности, у бактерий изолейцин продуцируется из аминокислоты треонина через пируват путем конденсации 2 атомов углерода пирувата с молекулой α-кетобутирата, полученной из треонина.

Реакция начинается с действия фермента треониндегидратазы, который катализирует дегидратацию треонина с образованием α-кетобутирата и аммония (NH3). Впоследствии те же ферменты, которые участвуют в биосинтезе валина, вносят вклад в этапы

- Трансаминирование

- Окислительное декарбоксилирование соответствующих кетокислот и

- Дегидрирование.

У этого типа микроорганизмов синтез аминокислот, таких как лизин, метионин, треонин и изолейцин, сильно координируется и регулируется, особенно с помощью отрицательной обратной связи, когда продукты реакций подавляют активность участвующих ферментов.

Несмотря на то, что изолейцин, подобно лейцину и валину, являются незаменимыми аминокислотами для человека, ферменты аминотрансфераз, присутствующие в тканях организма, могут обратимо преобразовывать их в соответствующие α-кетокислоты, которые в конечном итоге могут заменять их в диета.

деградация

Как и многие аминокислоты, известные в природе, изолейцин может разлагаться с образованием посредников различных метаболических путей, среди которых выделяется цикл Кребса (который обеспечивает наибольшее количество коферментов, которые работают для производства энергии или для биосинтеза других соединений).

Изолейцин, триптофан, лизин, фенилаланин, тирозин, треонин и лейцин могут быть использованы для производства ацетил-КоА, ключевого промежуточного продукта метаболизма для множественных клеточных реакций.

В отличие от других аминокислот, аминокислоты с разветвленной цепью (лейцин, изолейцин и валин) не разлагаются в печени, но окисляются в качестве топлива в мышцах, мозге, почках и жировой ткани.

Эти органы и ткани могут использовать эти аминокислоты благодаря присутствию фермента аминотрансферазы, способного действовать на все три и продуцировать соответствующие им α-кетоаминокислоты.

После образования этих окисленных производных аминокислот ферментный комплекс дегидрогеназы α-кетокислот катализирует их окислительное декарбоксилирование, при котором он высвобождает молекулу диоксида углерода (CO2) и производит производное ацил-КоА рассматриваемых аминокислот.

Патологии, связанные с обменом изолейцина

Нарушения метаболизма изолейцина и других аминокислот могут вызывать множество странных и сложных патологий, таких как, например, болезнь «Моча кленового сиропа» (моча с запахом кленового сиропа) или кетоацидурия с разветвленной цепью.

Как следует из названия, это заболевание характеризуется характерным запахом мочи пациентов, которые страдают от него, а также рвотой, припадками, умственной отсталостью и преждевременной смертью.

Это связано, в частности, с ошибками в ферментном комплексе α-кетокислота дегидрогеназа, вместе с которым аминокислоты с разветвленной цепью, такие как изолейцин и его окисленные производные, выводятся с мочой.

В целом, патологии, связанные с катаболизмом аминокислот с разветвленной цепью, таких как изолейцин, известны как органические ацидурии, хотя те, которые непосредственно связаны с этой аминокислотой, встречаются довольно редко.

Продукты, богатые изолейцином

Эта аминокислота присутствует в изобилии в мышечных тканях животных, поэтому мясо животного происхождения, такое как говядина, свинина, рыба и другие аналогичные продукты, такие как баранина, курица, индейка, оленина и другие. , богаты им.

Он также содержится в молочных продуктах и ​​их производных, таких как сыр. Он содержится в яйцах, а также в различных семенах и орехах как важная часть белков, из которых они состоят.

Его много в соевых бобах и горохе, а также в дрожжевых экстрактах, используемых в различных пищевых целях.

Уровни изолейцина в плазме для взрослого человека составляют от 30 до 108 мкмоль / л, для детей и молодых людей от 2 до 18 лет - от 22 до 107 мкмоль / л, а для младенцев от 0 до 2 лет - примерно от 26 до 86 мкмоль / л.

Эти данные свидетельствуют о том, что потребление продуктов, богатых этой и другими родственными аминокислотами, необходимо для поддержания многих физиологических функций организма, поскольку люди не могут синтезировать их de novo.

Преимущества его приема

Пищевые добавки изолейцина обычно содержат другие незаменимые аминокислоты с разветвленной цепью, такие как валин, лейцин или другие.

Среди наиболее распространенных примеров употребления изолейцина - пищевые добавки, используемые спортсменами для увеличения процента мышечной массы или синтеза белка. Однако научные основы, на которых основана эта практика, постоянно обсуждаются, и их результаты не полностью гарантированы.

Изолейцин, однако, используется для противодействия метаболическим эффектам витаминной недостаточности (пеллагры), характерным для пациентов, которые придерживаются диеты, богатой сорго и кукурузой, которые являются продуктами с высоким содержанием лейцина, который может влиять на метаболизм триптофана и никотиновой кислоты в организме человека.

Эффекты пеллагры у экспериментальных крыс, например, включают задержку роста, которую можно преодолеть с помощью добавок изолейцина.

- В животноводстве

В области животноводства аминокислоты, такие как лизин, треонин, метионин и изолейцин, использовались в пилотных испытаниях для кормления свиней, выращиваемых в контролируемых условиях.

В частности, изолейцин, по-видимому, влияет на усвоение азота, хотя не способствует увеличению веса у этих сельскохозяйственных животных.

- В некоторых клинических условиях

Некоторые публикации предполагают, что изолейцин способен снижать уровень глюкозы в плазме, поэтому его прием рекомендуется пациентам, страдающим такими расстройствами, как диабет или низкая скорость производства инсулина.

Вирусные инфекции

Добавки изолейцина оказались полезными для пациентов, инфицированных ротавирусом, вызывающим такие заболевания, как гастроэнтерит и диарея у маленьких детей и других молодых животных.

Недавние исследования пришли к выводу, что потребление этой аминокислоты экспериментальными животными с вышеупомянутыми характеристиками (инфицированными ротавирусом) помогает в росте и функционировании врожденной иммунной системы благодаря активации сигнальных путей или рецепторов PRR с распознаванием узоры.

Расстройства дефицита

Дефицит изолейцина может привести к проблемам со зрением, кожей (например, дерматиту) и кишечнику (проявляющимся в виде диареи и других желудочно-кишечных проявлений).

Поскольку это незаменимая аминокислота для образования и синтеза гемоглобина, а также для регенерации эритроцитов (клеток крови), тяжелый дефицит изолейцина может иметь серьезные физиологические последствия, особенно связанные с анемией и другими гематологическими заболеваниями. ,

Это было экспериментально продемонстрировано на «нормальных» грызунах, которым давали диету с низким содержанием этого изолейцина, что привело к развитию серьезных анемических состояний.

Однако изолейцин участвует в образовании гемоглобина только у младенцев, поскольку белок взрослого человека не содержит значительных количеств такой аминокислоты; это означает, что дефицит изолейцина наиболее очевиден на ранних стадиях развития.

Ссылки

1. Адерс Плиммер, Р. (1908). Химический состав белков. Часть I. Лондон, Великобритания: Longmans, Green и CO.
2. Адерс Плиммер, Р. (1908). Химический состав белков. Часть II. Лондон, Великобритания: Лонгманс, Грин и Колорадо.
3. Баррет, Г., и Элмор, Д. (2004). Аминокислоты и пептиды. Кембридж: Издательство Кембриджского университета.
4. Блау, Н., Дюран, М., Бласковикс, М., и Гибсон, К. (1996). Руководство для врачей по лабораторной диагностике метаболических заболеваний (2-е изд.).
5. Брэдфорд, Х. (1931). История открытия аминокислот. II. Обзор аминокислот, описываемых с 1931 года как компоненты природных белков. Успехи в химии белков, 81–171.
6. Кампос-Ферраз, П.Л., Бозза, Т., Никастро, Х., и Ланча, А.Х. (2013). Отчетливое влияние добавок лейцина или смеси аминокислот с разветвленной цепью (лейцин, изолейцин и валин) на устойчивость к усталости, а также на деградацию гликогена в мышцах и печени у обученных крыс. Питание, 29 (11–12), 1388–1394.
7. Чамп, П., и Харви, Р. (2003). Аминокислоты Аминокислоты. В иллюстрированных обзорах Липпинкотта: биохимия (3-е изд., Стр. 1–12). Липпинкотт.
8. Чандран, К., и Дамодаран, М. (1951). Аминокислоты и белки в образовании гемоглобина 2. Изолейцин. Биохимический журнал, 49, 393-398.
9. Чанг, А.С., и Бимс, Р.М. (1974). Добавка лизина, треонина, метионина и изолейцина к ячменю Peace River для выращивания свиней. Собака. J. Anim. Sci., 436, 429-436.
10. Деджонг, К., Мейеринк, В., ван Берло, К., Дойц, Н., и Соетерс, П. (1996). Снижение концентрации изолейцина в плазме после кровотечения из верхних отделов желудочно-кишечного тракта у людей. Гут, 39, 13-17.
11. Эдсалл, Дж. (1960). Аминокислоты, белки и биохимия рака (том 241). Лондон: Academic Press, Inc.
12. Британская энциклопедия. (2012). Получено 30 августа 2019 г. с https://www.britannica.com/science/isoleucine.
13. Гельфанд Р., Хендлер Р. и Шервин Р. (1979). Углеводы в пище и метаболизм съеденного белка. Ланцет, 65–68.
14. Хадсон, Б. (1992). Биохимия пищевых белков. Springer-Science + Business Media, BV
15. Кнерр, И., Фокли, Дж., И Гибсон, К.М. (2014). Нарушения метаболизма лейцина, изолейцина и валина. В Н. Блау (ред.), «Руководство для врача по диагностике, лечению и наблюдению за наследственными заболеваниями обмена веществ» (стр. 103–141).
16. Корман, Ш. (2006). Врожденные ошибки деградации изолейцина: обзор. Молекулярная генетика и метаболизм, 89 (4), 289–299.
17. Кришнасвами К. и Гопалан К. (1971). Влияние изолейцина на кожу и электроэнцефалограмму при пеллагре. Ланцет, 1167–1169.
18. Мартин Р.Э. и Кирк К. (2007). Транспорт основного питательного вещества изолейцина в человеческих эритроцитах, инфицированных малярийным паразитом Plasmodium falciparum. Кровь, 109 (5), 2217–2224.
19. Национальный центр биотехнологической информации. База данных PubChem. l-Изолейцин, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (по состоянию на 31 августа 2019 г.)
20. Nuttall, FQ, Schweim, K., & Gannon, MC (2008). Влияние перорально вводимого изолейцина с глюкозой и без нее на концентрации инсулина, глюкагона и глюкозы у субъектов, не страдающих диабетом. Европейский электронный журнал клинического питания и метаболизма, 3 (4), 152–158.
21. ван Берло, CLH, ван де Богард, AEJM, ван дер Хейден, MAH, ван Эйк, HMH, Янссен, Массачусетс, Bost, MCF, & Soeters, PB (1989). Является ли повышенное выделение аммиака после кровотечения в пищеварительном тракте следствием полного отсутствия изолейцина в гемоглобине? Исследование на свиньях. Гепатология, 10 (3), 315–323.
22. Викери, HB, и Шмидт, CLA (1931). История открытия аминокислот. Химические обзоры, 9 (2), 169-318.
23. Вулф, Р.Р. (2017). Аминокислоты с разветвленной цепью и синтез мышечного белка у человека: миф или реальность? Журнал Международного общества спортивного питания, 14 (1), 1–7.
24. Ву, Г. (2009). Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты, 37 (1), 1–17.