ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ: ОСНОВНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ - БИОЛОГИЯ - 2025

Третичная структура белков является трехмерной конформации , что полипептидные цепи , когда они приобретают загнуть на себя. Эта конформация появляется в результате взаимодействий между боковыми цепями аминокислотных остатков полипептида. Боковые цепи могут взаимодействовать независимо от их положения на белке.

Поскольку это зависит от взаимодействий между группами R, третичная структура показывает неповторяющиеся аспекты цепи, поскольку эти группы различны для каждого аминокислотного остатка. С другой стороны, вторичная структура зависит от карбоксильных и аминогрупп, которые присутствуют во всех аминокислотах.

Третичная структура протеинкиназы фосфатазы с вторичными структурами в альфа-спирали и бета-листе. Взято и отредактировано по ссылке: A2-33. Изменено Алехандро Порто. ,

Некоторые авторы предполагают, что волокнистые белки имеют простую третичную структуру, но, тем не менее, другие авторы указывают, что эта структура типична для глобулярных белков.

Волокнистые белки

В волокнистых белках полипептидные цепи расположены в виде длинных нитей или длинных листов; они обычно состоят из одного типа вторичной структуры. Эта вторичная структура в большинстве случаев более важна, чем третичная структура при определении формы белка.

Его биологическая функция является структурной, придавая прочность и / или эластичность органам и структурам, в которых они находятся, при сохранении их целостности. Все волокнистые белки нерастворимы в воде из-за большого количества присутствующих в них гидрофобных аминокислотных остатков.

Среди этих волокнистых белков кератины и коллаген. Первые обнаруживаются в соединительных тканях и в таких структурах, как волосы, ногти (α-кератины), чешуйки и перья (β-кератины). Коллаген, в свою очередь, содержится, среди прочего, в костях, сухожилиях и коже.

α-Кератины

Эти белки являются частью так называемых белков промежуточных филаментов, которые играют важную роль в цитоскелете многоклеточных организмов. Кроме того, они являются основным компонентом волос, ногтей, шерсти, рогов, копыт и одним из основных белков кожи животных.

Структура молекулы представляет собой α-спираль. Две нити α-кератина могут быть расположены параллельно и намотаны одна на другую, при этом их гидрофобные группы R взаимодействуют друг с другом. Таким образом создается сверхспиральная структура или шар с левым витком.

Третичная структура α-кератина проста и в ней преобладает вторичная структура α-спирали. С другой стороны, четвертичная структура также присутствует, поскольку две молекулы участвуют в сверхспиральной структуре, которые взаимодействуют посредством нековалентных связей.

β-Кератины

Первичная структура аналогична структуре α-кератинов, но в их вторичной структуре преобладают β-листы. Они являются основной составляющей чешуи рептилий и перьев птиц.

коллаген

Этот белок может составлять более 30% от общей белковой массы некоторых животных. Он обнаружен в хрящах, костях, сухожилиях, роговице и коже, среди других тканей.

Вторичная структура коллагена уникальна, она представлена ​​левой спиралью с 3,3 аминокислотными остатками на каждый виток. Три левосторонние спиральные цепи (α-цепи) обвивают друг друга, образуя правостороннюю сверхспиральную молекулу, которую некоторые авторы называют тропоколлагеном.

Молекулы тропоколлагена объединяются в коллагеновое волокно, которое имеет высокую прочность, превосходящую прочность стали и сопоставимую с прочностью высокопрочной меди.

Другие волокнистые белки

Другие типы волокнистых белков - это фиброин и эластин. Первый состоит из β-листов, состоящих в основном из глицина, аланина и серина.

Боковые цепи этих аминокислот имеют небольшой размер, поэтому они могут быть плотно упакованы. В результате получается волокно, которое одновременно является очень прочным и очень мало растяжимым.

В эластине, в свою очередь, валин заменяет серин среди его основных составляющих аминокислот. В отличие от фиброина, эластин очень растяжим, отсюда и его название. В структуре молекулы также действует лизин, который может участвовать в сшивках, которые позволяют эластину восстанавливать свою форму, когда напряжение прекращается.

Глобулярные белки

Глобулярные белки, в отличие от волокнистых, растворимы и обычно имеют несколько типов вторичных структур. Однако в них более важны трехмерные конформации, которые они приобретают при сворачивании на самих себе (третичная структура).

Эти конкретные трехмерные конформации придают конкретную биологическую активность каждому белку. Основная функция этих белков - регуляторная, как это происходит с ферментами.

Характеристики третичной структуры глобулярных белков

Третичная структура глобулярных белков имеет несколько важных характеристик:

- Глобулярные белки компактны благодаря упаковке за счет складывания полипептидной цепи.

- Отдаленные аминокислотные остатки в первичной структуре полипептидных цепей расположены близко друг к другу, имея возможность взаимодействовать друг с другом за счет сворачивания.

- Более крупные глобулярные белки (более 200 аминокислот) могут иметь несколько компактных сегментов, независимых друг от друга и с определенными функциями, и каждый из этих сегментов называется доменом. Домен может содержать от 50 до 350 аминокислотных остатков.

Третичная структура миоглобина. Взято и отредактировано: Thomas Splettstoesser. Изменено Алехандро Порто. ,

Общие правила сворачивания глобулярных белков

Как уже указывалось, белки представляют особые формы сворачивания, которые также придают им определенные характеристики. Это сворачивание не является случайным и поддерживается как первичной и вторичной структурой, так и некоторыми нековалентными взаимодействиями, а также существуют некоторые физические ограничения на сворачивание, для которых были сформулированы некоторые правила:

- Все глобулярные белки имеют определенные паттерны распределения, при этом гидрофобные группы R направлены внутрь молекулы, а гидрофильные остатки - во внешнем слое. Для этого требуется как минимум два слоя вторичной структуры. Петля β-α-β и вершина α-α могут обеспечить эти два слоя.

- β-листы обычно имеют левостороннюю прокатку.

- В полипептидной цепи могут происходить разные повороты для перехода от одной вторичной структуры к другой, такие как β или γ повороты, которые могут изменить направление цепи на четыре или менее аминокислотных остатка.

- Глобулярные белки имеют α-спирали, β-листы, витки и сегменты неправильной структуры.

Денатурация белка

Если белок теряет свою естественную (естественную) трехмерную структуру, он теряет свою биологическую активность и большинство своих специфических свойств. Этот процесс известен под названием денатурация.

Денатурация может происходить при изменении естественных условий окружающей среды, например, при изменении температуры или pH. Этот процесс необратим во многих белках; однако другие могут спонтанно восстановить свою естественную структуру при восстановлении нормальных условий окружающей среды.

Ссылки

1. К. К. Мэтьюз, К. Э. ван Холде и К. Г. Ахерн (2002). Biochemestry. 3-е издание. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Р. Мюррей, П. Мэйс, Д. К. Граннер и В. В. Родвелл (1996). Биохимия Харпера. Appleton & Lange.
3. Дж. М. Берг, Дж. Л. Тимочко и Л. Страйер (2002). Biochemestry. 5-е издание. WH Freeman and Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) Мир клетки. 6-е издание. Pearson Education Inc.
5. А. Ленингер (1978). Биохимия. Ediciones Omega, SA
6. Т. Макки и Дж. Р. Макки (2003). Биохимия: молекулярная основа жизни. 3-е издание. Компании McGraw-HiII, Inc.