ДИГИДРОКСИАЦЕТОНФОСФАТ (DHAP): ХАРАКТЕРИСТИКИ И ПРИМЕНЕНИЕ - ХИМИЯ - 2026

Фосфат диоксиацетон представляет собой химическое соединение под аббревиатурами сокращенных DHAP. Он является промежуточным звеном в некоторых метаболических путях живых организмов, таких как гликолитическая деградация или гликолиз, а также в цикле Кальвина у растений.

Биохимически DHAP является продуктом действия фермента альдолазы на фруктозо-1,6-бисфосфат (FBP), который вызывает альдолитический распад, в результате которого образуются два трехуглеродных соединения: DHAP и глицеральдегид-3-фосфат (GAP). ,

Источник: Дэвид Т. Макферсон

В цикле Кальвина альдолаза выполняет обратную реакцию, конденсируя молекулы DHAP с молекулами GAP с образованием гексозы.

характеристики

DHAP относится к молекулам, известным как кетотриозы. Это моносахариды, состоящие из цепочки из трех атомов углерода (триозы) с карбонильной группой у центрального углерода (C2).

GAP и DAHP являются функциональными изомерами и составляют простейшие углеводы в биологически активных органических молекулах.

Хотя химическая структура многих обычных углеводов, таких как GAP и DHAP, представляет собой альдегиды и кетоны, они получили термин углевод, относящийся к прямым производным сахаридов.

DHAP в гликолизе

При гликолизе глюкоза разлагается до пирувата в результате ряда реакций. Это разложение происходит постепенно, в 10 последовательных стадий, где вмешиваются разные ферменты и продуцируются различные промежуточные продукты, все из которых фосфорилируются.

DHAP появляется в гликолизе в четвертой реакции этого процесса, которая состоит из расщепления FBP на два углевода из трех атомов углерода (триозы), из которых только GAP продолжает последовательность гликолиза, в то время как DHAP требует быть преобразованным в GAP, чтобы следовать по этому пути.

Эта реакция катализируется альдолазой (фруктозобисфосфатальдолаза), которая осуществляет альдольное расщепление между атомами углерода C3 и C4 FBP.

Эта реакция происходит только в том случае, если разделяемая гексоза имеет карбонильную группу у С2 и гидроксил у С4. По этой причине изомеризация глюкозо-6-фосфата (G6P) в фруктозо-6-фосфат (F6P) происходит раньше.

DHAP также участвует в пятой реакции гликолиза, которая является его изомеризацией в GAP под действием фермента триозофосфатизомеразы или TIM. Этой реакцией завершается первая фаза разложения глюкозы.

Альдолазная реакция

При альдольном распаде образуются два промежуточных продукта, где DHAP составляет 90% смеси при равновесии.

Существует два типа альдолаз: а) альдолаза типа I присутствует в клетках животных и растений и характеризуется образованием основания Шиффа между активным центром фермента и карбонилом FBP. б) Альдолаза II типа обнаруживается у некоторых бактерий и грибов, в активном центре у нее есть металл (обычно Zn).

Альдольное расщепление начинается с адгезии субстрата к активному центру и удаления протона с β-гидроксильной группы, образуя протонированное основание Шиффа (иминий-катион). Распад атомов углерода C3 и C4 вызывает высвобождение GAP и образование промежуточного соединения, называемого енамином.

Затем енамин стабилизируется, в результате чего образуется иминиевый катион, который гидролизуется, с которым в конечном итоге высвобождается DHAP, и, таким образом, регенерируется свободный фермент.

В клетках с альдолазой типа II не происходит образования основания Шиффа, представляющего собой двухвалентный катион металла, обычно Zn ²⁺ , который стабилизирует промежуточное соединение енамина для высвобождения DHAP.

ТИМ реакция

Как уже упоминалось, равновесная концентрация DHAP выше, чем у GAP, поэтому молекулы DHAP превращаются в GAP, поскольку последний используется в следующей реакции гликолиза.

Это превращение происходит благодаря ферменту ТИМ. Это пятая реакция процесса гликолитической деградации, и в ней атомы углерода C1 и C6 глюкозы становятся атомами углерода C3 GAP, в то время как атомы углерода C2 и C5 превращаются в C2, C3 и C4 глюкозы. они становятся C1 GAP.

Фермент TIM считается «совершенным ферментом», потому что диффузия контролирует скорость реакции, а это означает, что продукт образуется так же быстро, как объединяются активный центр фермента и его субстрат.

В реакции превращения DHAP в GAP образуется промежуточное соединение, называемое эндиолом. Это соединение способно отдавать протоны гидроксильных групп остатку активного центра фермента TIM.

DHAP в цикле Кальвина

Цикл Кальвина - это цикл фотосинтетического восстановления углерода (ПЦР), который составляет темную фазу процесса фотосинтеза у растений. На этом этапе продукты (АТФ и НАДФН), полученные в легкой фазе процесса, используются для производства углеводов.

В этом цикле образуются шесть молекул GAP, две из которых превращаются в DHAP путем изомеризации, благодаря действию фермента TIM, в реакции, обратной реакции, которая происходит при деградации гликолиза. Эта реакция обратима, хотя равновесие в случае этого цикла и, в отличие от гликолиза, смещено в сторону превращения GAP в DHAP.

Затем эти молекулы DHAP могут следовать двумя путями, один из которых представляет собой альдольную конденсацию, катализируемую альдолазой, в которой она конденсируется с молекулой GAP с образованием FBP.

Другая реакция, которую может принять один из DHAP, - это гидролиз фосфата, катализируемый седогептулозобисфосфатазой. В последнем случае он реагирует с эритрозой с образованием 1,7-бисфосфата седогептулозы.

DHAP в глюконеогенезе

В процессе глюконеогенеза некоторые неглюцидные соединения, такие как пируват, лактат и некоторые аминокислоты, превращаются в глюкозу. В этом процессе DHAP снова появляется в результате изомеризации молекулы GAP под действием TIM, а затем в результате альдольной конденсации он становится FBP.

Ссылки

1. Бейли, PS, и Бейли, Калифорния (1998). Органическая химия: концепции и приложения. Издание Pearson Education.
2. Девлин, TM (1992). Учебник биохимии: с клиническими соотношениями. John Wiley & Sons, Inc.
3. Гаррет, Р. Х. и Гришем, К. М. (2008). Биохимия. Под ред. Томсона Брукса / Коул.
4. Нельсон Д.Л. и Кокс М.М. (2006). Принципы биохимии Ленингера, 4-е издание. Эд Омега. Барселона.
5. Rawn, JD (1989). Биохимия (№ 577.1 RAW). Эд. Interamericana-McGraw-Hill
6. Воет, Д. и Воет, Дж. Г. (2006). Биохимия. Panamerican Medical Ed.