20 АМИНОКИСЛОТ БЕЛКОВ И ИХ ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2024

Эти аминокислоты представляют собой органические соединения , которые образуют белки , которые являются аминокислотными цепями. Как следует из названия, они содержат как основные группы (амино, NH2), так и кислотные группы (карбоксил, COOH).

Эти субъединицы являются ключом к образованию сотен тысяч различных белков в таких разных организмах, как бактерия и слон, гриб и дерево.

Диаграмма Ven для аминокислот (Источник: Amino_Acids_Venn_Diagram.png: Клаус Хоффмайер, производная работа: solde9 / общественное достояние, через Wikimedia Commons)

Было описано более 200 различных аминокислот, но ученые определили, что белки всех живых существ (простых или сложных) всегда состоят из одних и тех же 20 аминокислот, которые соединены вместе, чтобы сформировать характерные линейные последовательности.

Поскольку все аминокислоты имеют один и тот же основной «скелет», их дифференцируют именно боковые цепи; следовательно, эти молекулы можно рассматривать как «алфавит», на котором «пишется» язык структуры белков.

Общая основа для всех 20 аминокислот состоит из карбоксильной группы (COOH) и аминогруппы (NH2), связанных через атом углерода, известного как α-углерод (20 общих аминокислот являются α-аминокислотами).

20 аминокислот и их структуры

К α-углероду также присоединены атом водорода (H) и боковая цепь. Эта боковая цепь, также известная как группа R, различается по размеру, структуре, электрическому заряду и растворимости в зависимости от каждой рассматриваемой аминокислоты.

Как классифицируются аминокислоты?

20 наиболее распространенных аминокислот, то есть белковых аминокислот, можно разделить на две группы: незаменимые и несущественные. Последние синтезируются в организме человека, но первые должны поступать с пищей и необходимы для функционирования клеток.

Незаменимыми аминокислотами для человека и других животных являются 9:

- гистидин (H, His)

- изолейцин (I, Ile)

- лейцин (L, Leu)

- лизин (K, Lys)

- метионин (M, Met)

- фенилаланин (F, Phe)

- треонин (T, Thr)

- триптофан (W, Trp) и

- валин (V, Val)

Незаменимые аминокислоты 11:

- Аланин (А, Ала)

- аргинин (R, Arg)

- аспарагин (N, Asn)

- аспарагиновая кислота (D, Asp)

- цистеин (C, Cys)

- глутаминовая кислота (E, Glu)

- глутамин (Q, Gln)

- глицин (G, Gly)

- пролин (P, Pro)

- серин (S, Ser) и

- тирозин (Y, Tyr)

В дополнение к этой классификации, 20 белковых аминокислот (из которых они образуют белки) могут быть разделены в соответствии с характеристиками их R-групп в:

- Неполярные или алифатические аминокислоты : глицин, аланин, пролин, валин, лейцин, изолейцин и метионин.

- Аминокислоты с ароматическими R-группами : фенилаланин, тирозин и триптофан.

- Незаряженные полярные аминокислоты : серин, треонин, цистеин, аспарагин и глутамин.

- Положительно заряженные полярные аминокислоты : лизин, гистидин и аргинин.

- Отрицательно заряженные полярные аминокислоты : аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота.

20 белковых аминокислот

Вот краткое описание основных характеристик и функций каждого из этих важных соединений:

1. Глицин (Gly, G)

Это аминокислота с самой простой структурой, так как ее группа R состоит из атома водорода (H), поэтому она также имеет небольшой размер. Он был впервые выделен в 1820 году из желатина, но он также очень богат белком, из которого состоит шелк: фиброином .

Глицин (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

Это не незаменимая аминокислота для млекопитающих, так как клетки этих животных могут синтезировать ее из других аминокислот, таких как серин и треонин.

Он непосредственно участвует в некоторых «каналах» клеточных мембран, которые контролируют прохождение ионов кальция от одной стороны к другой. Это также связано с синтезом пуринов, порфиринов и некоторых тормозных нейромедиаторов в центральной нервной системе.

1. Аланин (Ала, А)

Эта аминокислота, также известная как 2-аминопропановая кислота , имеет относительно простую структуру, поскольку ее группа R состоит из метильной группы (-CH3), поэтому ее размер также довольно мал.

Аланина (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

Он является частью многих белков и, поскольку он может синтезироваться клетками организма, не считается важным, но имеет метаболическое значение. Он очень богат фиброином шелка, откуда он был впервые выделен в 1879 году.

Аланин может быть синтезирован из пирувата, соединения, вырабатываемого метаболическим путем, известным как гликолиз , который включает расщепление глюкозы для получения энергии в форме АТФ.

Он участвует в глюкозно-аланиновом цикле, который происходит между печенью и другими тканями животных и является катаболическим путем, который зависит от белка для образования углеводов и производства энергии.

Он также участвует в реакциях трансаминирования в глюконеогенезе и в ингибировании гликолитического фермента пируваткиназы, а также в аутофагии печени.

1. Пролин (Pro, P)

Пролин ( пирролидин-2-карбоновая кислота ) представляет собой аминокислоту, которая имеет определенную структуру, поскольку ее группа R состоит из пирролидинового кольца, образованного пятью атомами углерода, связанными вместе, включая атом углерода α.

Пролайн (Источник: исходным пользователем, загрузившим видео, был Paginazero из итальянской Википедии. / Общественное достояние, через Wikimedia Commons)

Во многих белках жесткая структура этой аминокислоты очень полезна для создания «скручиваний» или «складок». Так обстоит дело с коллагеновыми волокнами у большинства позвоночных животных, которые состоят из многих остатков пролина и глицина.

У растений было показано, что он участвует в поддержании клеточного гомеостаза, включая окислительно-восстановительный баланс и энергетические состояния. Он может действовать как сигнальная молекула и модулировать различные функции митохондрий, влиять на пролиферацию или гибель клеток и т. Д.

1. Валин (Вал, В)

Это еще одна аминокислота с алифатической группой R, состоящей из трех атомов углерода (CH3-CH-CH3). Его название по ИЮПАК - 2-3-амино-3-бутановая кислота , хотя в литературе ее также можно найти как α-аминовалериановая кислота .

Валин (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

Валин был впервые очищен в 1856 году из водного экстракта поджелудочной железы человека, но его название было придумано в 1906 году из-за его структурного сходства с валериановой кислотой, экстрагированной из некоторых растений.

Это незаменимая аминокислота, поскольку она не может быть синтезирована организмом, хотя, по-видимому, она не выполняет многих других функций, кроме того, что является частью структуры многих глобулярных белков.

В результате его разложения могут быть синтезированы другие аминокислоты, такие как, например, глутамин и аланин.

1. Лейцин (Leu, L)

Лейцин - еще одна незаменимая аминокислота, входящая в группу аминокислот с разветвленной цепью, наряду с валином и изолейцином. Группа R, которая характеризует это соединение, является изобутильной группой ( CH2-CH-CH3-CH3 ), поэтому она очень гидрофобна (отталкивает воду).

Лейцин (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

Он был открыт в 1819 году как часть белков мышечных волокон животных и овечьей шерсти.

Она очень богата белками, такими как гемоглобин, и непосредственно участвует в регуляции обмена и синтеза белка, поскольку является активной аминокислотой с точки зрения внутриклеточной передачи сигналов и генетической экспрессии. Во многих случаях это усилитель вкуса некоторых продуктов.

1. Изолейцин (Иль, I)

Также в 1904 г. из фибрина, белка, участвующего в свертывании крови, была открыта аминокислота с разветвленной цепью, изолейцин.

Изолейцин (Источник: Taekyubabo, через Wikimedia Commons)

Как и лейцин, это незаменимая аминокислота, боковая цепь которой состоит из разветвленной цепи из 4 атомов углерода (CH3-CH-CH2-CH3).

Он чрезвычайно распространен в клеточных белках и может составлять более 10% их веса. Он также работает в синтезе глутамина и аланина, а также в балансе аминокислот с разветвленной цепью.

1. Метионин (Met, M)

Метионин, также называемый γ-метилтиол-α-аминомасляной кислотой , - это аминокислота, обнаруженная в течение первого десятилетия 20-го века, выделенная из казеина, белка, присутствующего в коровьем молоке.

Метионин (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

Это незаменимая аминокислота, она гидрофобна, поскольку ее группа R состоит из алифатической цепи с атомом серы (-CH2-CH2-S-CH3).

Он необходим для синтеза многих белков, в том числе гормонов, белков кожи, волос и ногтей животных. Он продается в форме таблеток, которые действуют как естественные релаксанты, полезны для сна и, кроме того, для поддержания хорошего состояния волос и ногтей.

1. Фенилаланин (Phe, F)

Фенилаланин или β-фенил-α-аминопропионовая кислота представляет собой ароматическую аминокислоту, R-группа которой представляет собой бензольное кольцо. Он был обнаружен в 1879 году на растении семейства Fabaceae, и сегодня известно, что он является частью многих природных смол, таких как полистирол.

Фенилаланин (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

Как гидрофобная аминокислота фенилаланин присутствует практически во всех гидрофобных доменах белков. Во многих растениях эта аминокислота необходима для синтеза вторичных метаболитов, известных как фенилпропаноиды и флавоноиды.

У животных фенилаланин также содержится в очень важных пептидах, таких как вазопрессин, меланотропин и энкефалин, которые необходимы для функции нейронов.

1. Тирозин (Tyr, Y)

Тирозин ( β-парагидроксифенил-α-аминопропионовая кислота) - еще одна ароматическая аминокислота, R-группа которой представляет собой ароматическое кольцо, связанное с гидроксильной группой (-OH), поэтому она способна взаимодействовать с различными элементами. Он был открыт в 1846 году и обычно получают из фенилаланина.

Тирозин (Источник: NEUROtiker / общественное достояние, через Wikimedia Commons)

Это не незаменимая аминокислота, но может быть, если ее биосинтетические пути не работают. Он выполняет множество функций в организме человека, среди которых выделяются его участие в качестве субстрата для синтеза нейротрансмиттеров и гормонов, таких как адреналин и гормон щитовидной железы.

Он необходим для синтеза меланина, молекулы, которая защищает нас от ультрафиолетовых лучей солнца. Он также способствует выработке эндорфинов (эндогенных болеутоляющих) и антиоксидантов, таких как витамин Е.

Он действует непосредственно на фосфорилирование белков, а также на присоединение групп азота и серы.

1. Триптофан (Trp, W)

Эта аминокислота, также известная как 2-амино-3-индолилпропионовая кислота , входит в группу незаменимых аминокислот, а также является ароматической аминокислотой, поскольку ее группа R состоит из индольной группы.

Триптофан (Источник: Первоначально загрузил Пагиназеро из итальянской Википедии. / Общественное достояние, через Wikimedia Commons)

Его основные функции у животных связаны, помимо синтеза белка, с синтезом серотонина , нейромедиатора, и мелатонина , антиоксиданта, который также действует в циклах сна и бодрствования.

Эта аминокислота также используется клетками в качестве предшественника для образования кофактора НАД, который участвует во множественных ферментативных реакциях окисления и восстановления.

В растениях триптофан является одним из основных предшественников синтеза растительного гормона ауксина , который участвует в регуляции роста, развития и других физиологических функций этих организмов.

1. Серин (Ser, S)

Серин или 2-амино-3-гидроксипропановая кислота - это заменимая аминокислота, которая может быть произведена из глицина. Его группа R представляет собой спирт формулы -CH2OH, поэтому это полярная аминокислота без заряда.

Серина (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

Он функционально важен для многих незаменимых белков и необходим для метаболизма жиров, жирных кислот и клеточных мембран. Участвует в росте мышц и здоровье иммунной системы млекопитающих.

Их функции также связаны с синтезом цистеина, пуринов и пиримидинов (азотистых оснований), церамида и фосфатидилсерина (мембранный фосфолипид). У бактерий он участвует в синтезе триптофана, а у жвачных - в глюконеогенезе.

Он является частью активного центра ферментов с гидролитической активностью, известных как сериновые протеазы, а также участвует в фосфорилировании других белков.

1. Треонин (Thr, T)

Треонин или трео-Ls-α-амино-β-масляная кислота - еще одна незаменимая аминокислота, которая входит в состав большого количества клеточных белков животных и растений. Это была одна из последних обнаруженных аминокислот (1936 г.), которая выполняет множество важных функций в клетках, в том числе:

- Это сайт связывания углеводных цепей гликопротеинов.

- Это сайт узнавания протеинкиназ со специфическими функциями

- Он входит в состав важных белков, таких как те, которые образуют зубную эмаль, эластин и коллаген, а также других белков нервной системы.

- Фармакологически используется как пищевая добавка, анксиолитик и антидепрессант.

Треонин (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

Группа R треонина, как и серина, содержит группу -OH, поэтому это спирт со структурой -CH-OH-CH3.

1. Цистеин (Cys, C)

Эта незаменимая аминокислота была открыта в 1810 году в качестве основного компонента белка в рогах различных животных.

Цистеин (Источник: Первоначально загрузил Пагиназеро из итальянской Википедии. / Общественное достояние, через Wikimedia Commons)

Его группа R состоит из тиольной или сульфгидрильной группы (-CH2-SH), поэтому она важна для образования внутри- и межмолекулярных дисульфидных мостиков в белках, где она обнаружена, что очень важно для установления структуры. трехмерный из них.

Эта аминокислота также участвует в синтезе глутатиона, метионина, липоевой кислоты, тиамина, кофермента А и многих других биологически важных молекул. Кроме того, он входит в состав кератинов, структурных белков, которыми очень много животных.

1. Аспарагин (Asn, N)

Аспарагин - незаменимая аминокислота, принадлежащая к группе незаряженных полярных аминокислот. Это была первая открытая аминокислота (1806 г.), выделенная из сока спаржи.

Аспарагин (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

Он характеризуется группой R - карбоксамид (-CH2-CO-NH2), поэтому он может легко образовывать водородные связи.

Он активен в метаболизме клеток и физиологии тела животных. Он работает в регуляции экспрессии генов и иммунной системы, в дополнение к участию в нервной системе и детоксикации аммиака.

1. Глютамин (Gln, G)

Группа R глутамина описывается некоторыми авторами как амид боковой цепи глутаминовой кислоты (-CH2-CH2-CO-NH2). Это не незаменимая аминокислота, поскольку есть пути ее биосинтеза в клетках животных.

Глютамин (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

Он непосредственно участвует в обмене белков и передаче сигналов в клетках, в экспрессии генов и в иммунной системе млекопитающих. Он считается «топливом» для пролиферирующих клеток и имеет функции ингибитора гибели клеток.

Глутамин также участвует в синтезе пуринов, пиримидинов, орнитина, цитруллина, аргинина, пролина и аспарагина.

1. Лизин (Lys, K)

Лизин или ε-аминокапроновая кислота является незаменимой аминокислотой для человека и других животных. Он был открыт в 1889 году как часть казеина, желатина, яичного альбумина и других белков животного происхождения.

Лизин (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

В своей R-группе лизин содержит положительно заряженную аминогруппу (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +), характеризующуюся его гидрофобностью.

Он не только действует как питательный микроэлемент для клеток организма, но также является метаболитом для различных типов организмов. Он необходим для роста и ремоделирования мышц, а также, по-видимому, обладает противовирусной активностью в отношении метилирования белка и других модификаций.

1. Гистидин (His, H)

Это «полузаменимая» аминокислота, так как существуют пути ее синтеза у взрослых людей, но они не всегда удовлетворяют потребности организма.

Гистидин (Источник: NEUROtiker / общественное достояние, через Wikimedia Commons)

Это полярная аминокислота, имеющая группу R, известную как имидазолий, которая имеет циклическую структуру с двумя атомами азота, характеристики которых позволяют ей участвовать в различных ферментативных реакциях, в которых происходит перенос протонов.

Гистидин участвует в метилировании белков, входит в структуру гемоглобина (белка, переносящего кислород в крови животных), входит в состав некоторых антиоксидантных дипептидов и является предшественником других важных молекул, таких как гистамин.

1. Аргинин (Arg, R)

Эта положительно заряженная аминокислота была впервые выделена в 1895 году из белков пантов некоторых животных. Это не незаменимая аминокислота, но она очень важна для синтеза мочевины, одного из способов, которым азот выводится из организма животных.

Аргинин (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

Его R-группа представляет собой -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 и действует как антиоксидант, регулятор гормональной секреции, детоксификатор аммония, регулятор экспрессии генов, резервуар азота, метилирование белка и т. Д. ,

1. Аспарагиновая кислота (Asp, D)

Аспарагиновая кислота имеет одну группу R со второй карбоксильной группой (-CH2-COOH) и является частью группы отрицательно заряженных аминокислот.

Аспарагиновая кислота (Источник: Первоначально загрузил Пагиназеро из итальянской Википедии. / Общественное достояние, через Wikimedia Commons)

Его основные функции связаны с синтезом пуринов, пиримидинов, аспарагина и аргинина. Он участвует в реакциях переаминирования, в цикле мочевины и в синтезе инозита.

1. Глутаминовая кислота (Glu, E)

Он также принадлежит к группе отрицательно заряженных аминокислот с группой R со структурой -CH2-CH2-COOH, очень похожей на группу аспарагиновой кислоты. Он был открыт в 1866 году из гидролизованного глютена пшеницы и, как известно, входит в состав многих общих белков многих живых существ.

Глутаминовая кислота (Источник: Borb, через Wikimedia Commons)

Эта заменимая аминокислота выполняет множество важных функций в клетках животных, особенно в синтезе глутамина и аргинина, двух других белковых аминокислот.

Кроме того, он является важным медиатором передачи возбуждающих сигналов в центральной нервной системе позвоночных животных, поэтому его присутствие в определенных белках имеет решающее значение для функции мозга, когнитивного развития, памяти и обучения.

Ссылки

1. Фоннум Ф. (1984). Глутамат: нейромедиатор в головном мозге млекопитающих. Журнал нейрохимии, 18 (1), 27–33.
2. Нельсон, Д.Л., Ленингер, А.Л., и Кокс, М.М. (2008). Принципы биохимии Ленингера. Macmillan.
3. Сабадош, Л., и Савур, А. (2010). Пролин: многофункциональная аминокислота. Тенденции в растениеводстве, 15 (2), 89-97.
4. Ву, Г. (2009). Аминокислоты: обмен веществ, функции и питание. Аминокислоты, 37 (1), 1-17.
5. Ву, Г. (2013). Аминокислоты: биохимия и питание. CRC Press.