ЛИЗОЦИМ: ХАРАКТЕРИСТИКА, СТРУКТУРА, ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2025

В лизоцимы являются гидролитические ферменты широко распространены в природе , способной гидролизовать гликозидных связей пептидогликана стенки бактерий. Они присутствуют в растениях и животных и действуют как защитный механизм от бактериальных инфекций.

Открытие этих ферментов датируется 1922 годом, когда Александр Флеминг понял, что существует белок, обладающий каталитической способностью лизировать бактерии в некоторых тканях и секретах человека.

Графическое изображение структуры лизоцима (Источник: Джавахар Сваминатан и сотрудники MSD Европейского института биоинформатики через Wikimedia Commons)

Благодаря легкости получения и небольшому размеру лизоцим был одним из первых ферментов, которые были секвенированы и структура которого была определена с помощью рентгеновских лучей. В настоящее время он используется в качестве модельной системы в химии, энзимологии, кристаллографии и молекулярной биологии белков.

Лизоцим - это «бактериолитический» фермент, который специализируется на гидролизе β-1,4-глюкозидных связей, которые образуются между N-ацетилмурамовой кислотой и N-ацетилглюкозамином, присутствующим в клеточной стенке пептидогликана, которая особенно подвержена воздействию грамположительные бактерии.

Он выполняет различные функции, как пищеварительные, так и иммунологические, во всех организмах, где он экспрессируется и используется в качестве биотехнологического ресурса для различных целей.

характеристики

Лизоцимы экспрессируются основными группами живых организмов на планете, но они особенно многочисленны у животных, и именно из них они были дополнительно очищены и изучены.

У людей лизоцим в высоких концентрациях содержится в различных жидкостях и тканях, таких как печень, хрящи, слюна, слизь и слезы. Он экспрессируется гемопоэтическими клетками, а также обнаруживается в гранулоцитах, моноцитах и ​​макрофагах, а также в других клетках-предшественниках костного мозга.

Лизоцимы растительного происхождения гидролизуют субстраты, аналогичные тем, которые используются другими близкородственными ферментами, известными как хитиназы, по этой причине они также могут гидролизовать связи в хитине, хотя и с меньшей эффективностью.

Типы лизоцимов у животных и их характеристика

В царстве животных описано по крайней мере три типа лизоцимов:

-Лизоцимы типа C («C», « c onvencional» или « c hicken», что означает «курица» по-английски)

-Lysozymes типа G ( «G» для « г OOSE», что означает , гусь на английском языке) и

Лизоцим - тип I («I» из « i nvertebrados»)

Три класса лизоцимов отличаются друг от друга по аминокислотным последовательностям, биохимическим характеристикам и ферментативным свойствам.

Лизоцимы типа C

Эти лизоцимы считаются «модельными» ферментами этого семейства, поскольку они служили моделью для изучения структуры и функции. Они известны как тип «C» от ​​английского «курица», так как впервые были выделены из белка куриных яиц.

К этому классу относятся лизоцимы, вырабатываемые большинством позвоночных, особенно птицами и млекопитающими. Он также включает ферменты, присутствующие в некоторых членистоногих, таких как Lepidoptera, Diptera, некоторые паукообразные и ракообразные.

Это небольшие ферменты, поскольку их молекулярная масса не превышает 15 кДа. Это основные белки с высокими изоэлектрическими точками.

Лизоцимы типа G

Первый лизоцим этого типа был обнаружен в белке гусиного яйца и присутствует у многих видов птиц, таких как куры, лебеди, страусы, казуары и другие.

В некоторых случаях лизоцимы типа G более многочисленны, чем лизоцимы типа C в яичных белках некоторых птиц, в то время как в других случаях верно обратное, лизоцимы типа C более распространены.

Эти лизоцимы также присутствуют в двустворчатых моллюсках и некоторых оболочниках. Они немного крупнее белков типа С, но их молекулярная масса обычно не превышает 25 кДа.

Лизоцимы I типа

Эти лизоцимы присутствуют в основном у беспозвоночных животных. Его присутствие было определено у кольчатых червей, иглокожих, ракообразных, насекомых, моллюсков и нематод, а у млекопитающих и других позвоночных он отсутствует.

У них более кислые изоэлектрические точки, чем у белков типа C и типа G.

Структура

Три типа животных ферментов, описанные в предыдущем разделе, имеют довольно похожие трехмерные структуры.

Лизоцим человека представляет собой лизоцим типа C и был первым из этих ферментов, который был изучен и структурно охарактеризован. Это небольшой белок из 130 аминокислотных остатков, кодируемый геном, расположенным на хромосоме 12, который имеет 4 экзона и 3 интрона.

Его структура разделена на два домена: один известен как домен α, а другой - домен β . Α-домен состоит из четырех альфа-спиралей, а β-домен состоит из антипараллельного β-листа и большой петли.

Каталитический сайт фермента расположен в щели, которая образована между обоими доменами, и для соединения с субстратом он имеет остатки глутаминовой кислоты и аспарагиновой кислоты. Кроме того, он имеет по крайней мере шесть «подсайтов», известных как A, B, C, D, E и F, способных связываться с шестью последовательными остатками сахара.

Характеристики

Лизоцим не только выполняет физиологические функции по защите и борьбе с бактериальными инфекциями в организмах, которые его выражают, но, как уже упоминалось, он очень полезен в качестве модельного фермента с химической, ферментативной и структурной точек зрения.

В современной промышленности он признан мощным бактерицидом и используется для консервирования продуктов питания и лекарств.

Благодаря реакции, которую катализируют эти ферменты, они могут воздействовать на различные популяции бактерий и изменять стабильность их стенок, что впоследствии приводит к лизису клеток.

В сочетании с другими подобными ферментами лизоцимы могут действовать как на грамположительные, так и на грамотрицательные бактерии, поэтому их можно рассматривать как часть антибактериальной «иммунной» системы различных классов организмов.

В лейкоцитах, присутствующих в крови млекопитающих, эти ферменты выполняют важные функции в деградации вторгшихся микроорганизмов, что делает их необходимыми для иммунной системы человека и других млекопитающих.

Лизоцимы в растениях выполняют по существу те же функции, что и у животных, которые их экспрессируют, поскольку они являются первой линией защиты от бактериальных патогенов.

Ссылки

1. Callewaert, L., и Michels, W. (2010). Лизоцимы в животном мире. J. Biosci. , 35 (1), 127-160.
2. Мерлини, Г., и Беллотти, В. (2005). Лизоцим: парадигматическая молекула для исследования структуры, функции и неправильной укладки белков. Clinica Chimica Acta, 357, 168–172.
3. Мир А. (1977). Лизоцим: краткий обзор. Последипломный медицинский журнал, 53, 257–259.
4. Саху, Н.Р., Кумар, П., Бхусан, Б., Бхаттачарья, Т.К., Дайал, С., и Саху, М. (2012). Лизоцим в животноводстве: руководство по выбору болезней. Журнал достижений зоотехники, 2 (4), 347–360.
5. Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y., & Wintjens, R. (2010). Структурные отношения в суперсемействе лизоцимов: важные доказательства сигнатурных мотивов гликозид гидролазы. PLoS One, 5 (11), 1–10.