ГИДРОФОБНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ: ЧТО ЭТО ТАКОЕ, ВАЖНОСТЬ И ПРИМЕРЫ - БИОЛОГИЯ - 2024

В гидрофобных взаимодействиях (HI) являются силами , которые поддерживают сцепление между неполярными соединениями , погруженными в растворе или полярном растворителе. В отличие от других нековалентных взаимодействий, таких как водородные связи, ионные взаимодействия или силы Ван-дер-Ваальса, гидрофобные взаимодействия зависят не от внутренних свойств растворенных веществ, а от растворителей.

Очень показательным примером этих взаимодействий может служить разделение фаз, которое происходит при смешивании воды с маслом. В этом случае молекулы масла «взаимодействуют» друг с другом в результате расположения молекул воды вокруг них.

Жир в водной эмульсии (Катрин Сохраби, из Wikimedia Commons)

Понятие этих взаимодействий существовало еще до 1940-х годов. Однако термин «гидрофобная связь» был введен Каузманном в 1959 году при изучении наиболее важных факторов стабилизации трехмерной структуры некоторых белков.

HI - одно из наиболее важных неспецифических взаимодействий, происходящих в биологических системах. Они также играют важную роль в широком спектре инженерных приложений, а также в химической и фармацевтической промышленности, которую мы знаем сегодня.

Что такое гидрофобные взаимодействия?

Физическая причина ИГ основана на неспособности неполярных веществ образовывать водородные связи с молекулами воды в растворе.

Они известны как «неспецифические взаимодействия», поскольку связаны не со сродством между молекулами растворенных веществ, а, скорее, со склонностью молекул воды поддерживать свои собственные взаимодействия посредством водородных связей.

При контакте с водой неполярные или гидрофобные молекулы имеют тенденцию к спонтанной агрегации для достижения наибольшей стабильности за счет уменьшения площади поверхности контакта с водой.

Этот эффект можно принять за сильное притяжение, но это только следствие неполярного характера веществ по отношению к растворителю.

Если объяснять с термодинамической точки зрения, эти спонтанные ассоциации происходят в поисках энергетически выгодного состояния, в котором наблюдается наименьшее изменение свободной энергии (∆G).

Учитывая, что ∆ G = ∆ H - T∆ S, наиболее выгодным с энергетической точки зрения будет состояние, в котором энтропия (∆ S) больше, то есть где меньше молекул воды, чья вращательная и поступательная свобода уменьшается при контакте с аполярным растворенным веществом.

Когда неполярные молекулы связываются друг с другом, связанные молекулами воды, получается более благоприятное состояние, чем если бы эти молекулы оставались отдельными, каждая из которых была окружена отдельной «клеткой» из молекул воды.

Биологическое значение

HI очень важны, поскольку они происходят в различных биохимических процессах.

Эти процессы включают конформационные изменения белков, связывание субстратов с ферментами, ассоциацию субъединиц ферментных комплексов, агрегацию и формирование биологических мембран, стабилизацию белков в водных растворах и другие.

В количественном отношении разные авторы взяли на себя задачу определить важность HI в стабильности структуры большого количества белков, заключив, что эти взаимодействия вносят более 50%.

Многие мембранные белки (интегральные и периферические) связаны с липидными бислоями благодаря HI, когда в своих структурах эти белки имеют гидрофобные домены. Кроме того, стабильность третичной структуры многих растворимых белков зависит от HI.

Некоторые методы исследования клеточной биологии используют свойство некоторых ионных детергентов образовывать мицеллы, которые представляют собой «полусферические» структуры амфифильных соединений, аполярные области которых связаны друг с другом благодаря HI.

Мицеллы также используются в фармацевтических исследованиях, связанных с доставкой жирорастворимых лекарственных средств, и их образование также важно для абсорбции сложных витаминов и липидов в организме человека.

Примеры гидрофобных взаимодействий

Мембраны

Прекрасным примером HI является образование клеточных мембран. Такие структуры состоят из бислоя фосфолипидов. Его организация связана с HI, которые возникают между аполярными хвостами при «отталкивании» к окружающей водной среде.

белка

HI оказывают большое влияние на сворачивание глобулярных белков, биологически активная форма которых получается после установления определенной пространственной конфигурации, определяемой присутствием определенных аминокислотных остатков в структуре.

• Случай апомиоглобина

Апомиоглобин (миоглобин без гемовой группы) представляет собой небольшой альфа-спиральный белок, который служит моделью для изучения процесса сворачивания и важности IH среди аполярных остатков в его полипептидной цепи.

В исследовании, проведенном Дайсоном и др. В 2006 году, когда были использованы мутированные последовательности апомиоглобина, было показано, что инициация событий сворачивания апомиоглобина зависит в первую очередь от HI между аминокислотами с аполярными группами альфа-спиралей.

Таким образом, небольшие изменения, внесенные в аминокислотную последовательность, означают важные модификации в третичной структуре, что приводит к образованию плохо сформированных и неактивных белков.

Моющие средства

Еще один яркий пример HI - это действие коммерческих моющих средств, которые мы используем в бытовых целях каждый день.

Моющие средства представляют собой амфипатические молекулы (с полярной областью и аполярной областью). Они могут «эмульгировать» жиры, поскольку обладают способностью образовывать водородные связи с молекулами воды и имеют гидрофобные взаимодействия с липидами, присутствующими в жирах.

При контакте с жирами в водном растворе молекулы детергента связываются друг с другом таким образом, что неполярные хвосты обращены друг к другу, охватывая молекулы липидов, а полярные области открываются к поверхности мицеллы, которые входят в контакт с водой.

Ссылки

1. Чендлер, Д. (2005). Интерфейсы и движущая сила гидрофобной сборки. Природа, 437 (7059), 640-647.
2. Цуй, X., Лю, Дж., Се, Л., Хуанг, Дж., Лю, К., Израэлачвили, Дж. Н., и Цзэн, Х. (2018). Модуляция гидрофобного взаимодействия путем опосредования наноразмерной структуры поверхности и химии, а не монотонно за счет гидрофобности. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903–11908.
3. Дайсон, Дж. Х., Райт, ЧП, и Шерага, ГА (2006). Роль гидрофобных взаимодействий в инициации и распространении сворачивания белков. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Лодиш, Х., Берк, А., Кайзер, Калифорния, Кригер, М., Бретчер, А., Плоег, Х., Амон, А., Скотт, М. и Мартин, К. (2003). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). Фриман, WH & Company.
5. Лаки, М. (2008). Структурная биология мембран: с биохимическими и биофизическими основами. Издательство Кембриджского университета. Получено с www.cambrudge.org/9780521856553
6. Мейер, EE, Розенберг, KJ, и Israelachvili, J. (2006). Недавний прогресс в понимании гидрофобных взаимодействий. Слушания Национальной академии наук, 103 (43), 15739–15746.
7. Нельсон, Д. Л., и Кокс, М. М. (2009). Принципы биохимии Ленингера. Omega Editions (5-е изд.).
8. Немети, Г. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Отто, С., и Энгбертс, JBFN (2003). Гидрофобные взаимодействия и химическая реакционная способность. Органическая и биомолекулярная химия, 1 (16), 2809-2820.
10. Пейс, К.Н., Фу, Х., Фрайар, К.Л., Ландуа, Дж., Тревино, С.Р., Ширли, Б.А., Хендрикс, М., Иимура, С., Гадживала, К., Шольц, Дж. И Гримсли, Г.Р. ( 2011). Вклад гидрофобных взаимодействий в стабильность белка. Журнал молекулярной биологии, 408 (3), 514–528.
11. Сильверштейн, Т.П. (1998). Настоящая причина того, почему масло и вода не смешиваются. Журнал химического образования, 75 (1), 116–118.