ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТ (G3P): СТРОЕНИЕ, ФУНКЦИИ - БИОЛОГИЯ - 2025

Глицеральдегид 3-фосфатдегидрогеназы (GAP) является метаболитом гликолиза (название происходит от греческого; glicos = сладкий или сахара; лизиса = разрыв), который представляет собой метаболический путь , что молекулы глюкозы обращенные на две молекулы пирувата до производят энергию в виде аденозинтрифосфата (АТФ).

В клетках глицеральдегид-3-фосфат связывает гликолиз с глюконеогенезом и пентозофосфатным путем. В фотосинтезирующих организмах глицеральдегид-3-фосфат, образующийся в результате связывания диоксида углерода, используется для биосинтеза сахаров. В печени метаболизм фруктозы производит GAP, который участвует в гликолизе.

Источник: Benjah-bmm27

Структура

Глицеральдегид-3-фосфат - это фосфорилированный сахар с тремя атомами углерода. Его эмпирическая формула: C ₃ H ₇ O ₆ P. Альдегидная группа (-CHO) представляет собой углерод 1 (C-1), гидроксиметиленовая группа (-CHOH) представляет собой углерод 2 (C-2) и гидроксиметильная группа ( -CH ₂ OH) представляет собой углерод 3 (C3). Последний образует связь с фосфатной группой (фосфоэфирная связь).

Конфигурация глицеральдегид-3-фосфата в хиральном С-2 - D. По соглашению, что касается хирального углерода, в проекции Фишера альдегидная группа представлена ​​вверху, гидроксиметилфосфатная группа - вниз, гидроксильная группа - вниз. справа и атом водорода слева.

характеристики

Глицеральдегид-3-фосфат имеет молекулярную массу 170,06 г / моль. Стандартное изменение свободной энергии Гиббса (ΔGº) для любой реакции должно быть рассчитано путем добавления изменения свободной энергии продуктов и вычитания суммы изменения свободной энергии реагентов.

Таким образом определяется изменение свободной энергии (ΔGº) образования глицеральдегид-3-фосфата, которое составляет -1 285 кДж × моль ^-1 . По соглашению, в стандартном состоянии 25ºC и 1 атм свободная энергия чистых элементов равна нулю.

Характеристики

Гликолиз и глюконеогенез

Гликолиз присутствует во всех клетках. Он разделен на две фазы: 1) фаза вложения энергии и синтеза метаболитов с высоким потенциалом передачи фосфатной группы, таких как глицеральдегид-3-фосфат (GAP); 2) Этап синтеза АТФ из молекул с высоким потенциалом переноса фосфатной группы.

Глицеральдегид-3-фосфат и дигидроксиацетонфосфат образуются из фруктозо-1,6-бисфосфата, реакция катализируется ферментом альдолазой. Глицеральдегид-3-фосфат превращается в 1,3-бисфосфоглицерат (1,3BPG) в результате реакции, катализируемой ферментом GAP-дегидрогеназой.

GAP-дегидрогеназа катализирует окисление атома углерода альдегида и передает фосфатную группу. Таким образом, образуется смешанный ангидрид (1,3BPG), в котором ацильная группа и атом фосфора склонны к реакции нуклеофильной атаки.

Затем в реакции, катализируемой 3-фосфоглицераткиназой, 1,3BPG переносит фосфатную группу с углерода 1 на АДФ, образуя АТФ.

Поскольку реакции, катализируемые альдолазой, GAP-дегидрогеназой и 3-фосфоглицераткиназой, находятся в равновесии (ΔGº ~ 0), они обратимы и, таким образом, являются частью пути глюконеогенеза (или нового синтеза глюкозы). ).

Пентозофосфатный путь и цикл Кальвина

В пентозофосфатном пути глицеральдегид-3-фосфат (GAP) и фруктозо-6-фосфат (F6P) образуются в результате реакций разрезания и образования CC-связей из пентоз, ксилулозо-5-фосфата и рибозы 5. -фосфат.

Глицеральдегид-3-фосфат может следовать по пути глюконеогенеза и образовывать глюкозо-6-фосфат, который продолжает пентозофосфатный путь. Глюкоза может быть полностью окислена с образованием шести молекул CO ₂ на окислительной стадии пентозофосфатного пути.

В цикле Кальвина CO ₂ фиксируется в виде 3-фосфоглицерата в реакции, катализируемой рибулозобисфосфаткарбоксилазой. Затем 3-фосфоглицерат восстанавливается NADH под действием фермента, называемого GAP-дегидрогеназой.

2 молекулы GAP необходимы для биосинтеза гексозы, такой как глюкоза, которая используется для биосинтеза крахмала или целлюлозы в растениях.

Метаболизм фруктозы

Фермент фруктокиназа катализирует фосфорилирование фруктозы АТФ по C-1, образуя фруктозо-1-фосфат. Альдолаза А, обнаруженная в мышцах, специфична для фруктозо-1,6-бисфосфата в качестве субстрата. Альдолаза B находится в печени и специфична для фруктозо-1-фосфата в качестве субстрата.

Альдолаза B катализирует альдольное разложение фруктозо-1-фосфата и производит дигидроксиацетонфосфат и глицеральдегид. Глицеральдегидкиназа катализирует фосфорилирование глицеральдегида АТФ, образуя гликолитический промежуточный продукт, глицеральдегид-3-фосфат (GAP).

Другим способом глицеральдегид превращается в глицерин с помощью алкогольдегидрогеназы, которая использует НАДН в качестве электронодонорного субстрата. Затем глицеринкиназа фосфорилирует глицерин через АТФ, образуя глицеринфосфат. Последний метаболит повторно окисляется, образуя дигидроксиацетонфосфат (DHAP) и NADH.

DHAP превращается в GAP ферментом триозофосфат-изомеразой. Таким образом фруктоза превращается в метаболиты гликолиза. Однако внутривенное введение фруктозы может вызвать серьезный ущерб, заключающийся в резком истощении внутриклеточного фосфата и АТФ. Даже возникает лактоацидоз.

Повреждение фруктозы происходит из-за того, что у нее нет уставок, которые обычно имеют катаболизм глюкозы. Во-первых, фруктоза попадает в мышцы через GLUT5, который не зависит от инсулина.

Во-вторых, фруктоза напрямую превращается в GAP и, таким образом, обходит регуляцию фермента фосфофрукткиназы (PFK) в начале гликолиза.

Через Entner-Doudoroff

Гликолиз - универсальный путь катаболизма глюкозы. Однако некоторые бактерии альтернативно используют путь Энтнера-Дудорова. Этот путь включает шесть стадий, катализируемых ферментами, в которых глюкоза превращается в GAP и пируват, которые являются двумя конечными продуктами этого пути.

GAP и пируват превращаются в этанол в результате реакций спиртовой ферментации.

Ссылки

1. Берг, Дж. М., Тимочко, Дж. Л., Страйер, Л. 2015. Биохимия. Краткий курс. WH Freeman, Нью-Йорк.
2. Мисфельд, Р.Л., МакЭвой, М.М. 2017. Биохимия. WW Нортон, Нью-Йорк.
3. Нельсон, Д.Л., Кокс, М.М. 2017. Принципы биохимии Ленингера. WH Freeman, Нью-Йорк.
4. Salway JG 2004. Краткий обзор метаболизма. Блэквелл, Молден.
5. Воет, Д., Воет, Дж. Г., Пратт, К. В. 2008. Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне. Уайли, Хобокен.