Миоглобина является шаровыми белками внутриклеточным находятся в цитозоле скелетных и сердечных мышечные клетки. Его основная функция состоит в том, чтобы создавать запас кислорода и способствовать внутриклеточному транспорту кислорода.
Джон Кендрю и Макс Перуц получили Нобелевскую премию по химии в 1962 году за свои исследования глобулярных белков. Эти авторы выяснили трехмерную структуру миоглобина и гемоглобина соответственно. Исторически миоглобин был одним из первых белков, на основе которых была определена трехмерная структура.
Графическое изображение молекулярной структуры трех оксигенированных белков: леггемоглобина, гемоглобина и миоглобина (Источник: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) через Wikimedia Commons)
Глобулярные белки - это компактные молекулы сферической формы; они растворимы в цитозоле или в липидной части клеточных мембран. Они отвечают за основные биологические действия, в отличие от волокнистых белков, основные функции которых являются структурными.
Миоглобин придает свежему мясу красный цвет. Это происходит, когда миоглобин насыщается кислородом как оксимиоглобин, а железо, из которого он состоит, находится в форме двухвалентного железа: Mb-Fe2 + O2.
Когда мясо подвергается воздействию окружающей среды, нестабильное двухвалентное железо окисляется и становится трехвалентным, и в этих условиях цвет меняется на коричневый из-за образования метамиоглобина (Mb-Fe3 + + O2-).
Обычно уровни миоглобина в крови очень низкие, они составляют микрограммы на литр (мкг / л). Эти уровни повышаются, когда происходит разрушение мышц, например, при рабдомиолизе скелетных мышц или при инфаркте миокарда с разрушением тканей, а также при некоторых миопатиях.
Его присутствие в моче наблюдается в определенных условиях, при которых очень важно повреждение тканей. Его ранняя диагностическая ценность при сердечном приступе спорна.
Структура миоглобина
Миоглобин имеет молекулярную массу почти 18 кДа, включая гемовую группу. Он состоит из четырех спиральных сегментов, соединенных «крутыми поворотами». Эти спирали миоглобина плотно упакованы и сохраняют свою структурную целостность даже при удалении гемовой группы.
Структура глобулярных белков, как и всех клеточных белков, является иерархической, поэтому структура миоглобина также является иерархической. Первый уровень - это первичная структура, образованная линейной последовательностью аминокислот, а миоглобин состоит из цепочки из 153 аминокислот.
Графическая схема спиральной и глобулярной структуры миоглобина (Источник: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) через Wikimedia Commons)
Вторичная структура миоглобина состоит из конформации альфа-спиралей. Миоглобин содержит 8 альфа-спиралей, образованных повторяющимися частями полипептида, которые соединены короткими сегментами апериодического расположения.
Третичная структура состоит из трехмерной структуры с биологической активностью. Самыми важными характеристиками этой конструкции являются складки. Четвертичная структура относится к сборке двух или более полипептидных цепей, разделенных и связанных нековалентными связями или взаимодействиями.
Миоглобин и его простетическая группа гема (Источник: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) через Wikimedia Commons)
Миоглобин имеет очень компактную структуру с гидрофобными остатками, направленными внутрь, и гидрофильными или полярными остатками, направленными наружу. Внутренние аполярные остатки состоят из лейцина, валина, метионина и фенилаланина. Единственными внутренними полярными остатками являются два гистидина, которые выполняют функции в активном центре.
Группа простетического гема расположена в щели в аполярной внутренней части полипептидной цепи миоглобина. Эта группа содержит железо в виде двухвалентного железа, которое связывается с кислородом с образованием оксимиоглобина.
функция
Функция миоглобина - связывать кислород с гемовой группой его структуры и формировать запас кислорода для работы мышц. Поскольку кислород задерживается в структуре миоглобина в цитоплазме мышечной клетки, его внутриклеточное давление, определяемое свободным кислородом, остается низким.
Низкое внутриклеточное давление кислорода поддерживает градиент поступления кислорода в клетку. Это способствует прохождению кислорода из кровотока к мышечным клеткам. Когда миоглобин насыщен, внутриклеточный кислород увеличивается, что постепенно уменьшает градиент и, таким образом, уменьшает перенос.
Кривая связывания кислорода с миоглобином гиперболическая. На начальных участках кривой небольшие изменения парциального давления кислорода вызывают большие изменения насыщения миоглобина кислородом.
Затем, когда парциальное давление кислорода увеличивается, насыщение продолжает увеличиваться, но медленнее, то есть требуется гораздо большее увеличение парциального давления кислорода для увеличения насыщения миоглобина, и постепенно увеличивается кривая сглаживается.
Существует переменная, которая измеряет аффинность кривой, называемую P50, это парциальное давление кислорода, необходимое для насыщения миоглобина, содержащегося в растворе, на 50%. Таким образом, если P50 увеличивается, говорят, что миоглобин имеет более низкое сродство, а если P50 уменьшается, говорят, что миоглобин имеет более высокое сродство к кислороду.
Когда исследуются кривые связывания кислорода для миоглобина и гемоглобина, наблюдается, что для любого исследуемого парциального давления кислорода миоглобин более насыщен, чем гемоглобин, что указывает на то, что миоглобин имеет более высокое сродство к кислороду, чем гемоглобин.
Типы мышечных волокон и миоглобина
Скелетные мышцы имеют в своем составе различные типы мышечных волокон, одни из которых называются медленными, а другие - быстрыми. Быстро сокращающиеся волокна структурно и метаболически адаптированы к быстрому, энергичному и анаэробному сокращению.
Медленно сокращающиеся волокна адаптированы для медленных, но более длительных сокращений, типичных для аэробных упражнений с отягощениями. Одним из структурных отличий этих волокон является концентрация миоглобина, что дало им название белых и красных волокон.
Красные волокна имеют высокое содержание миоглобина, что придает им красный цвет, но также позволяет им сохранять большое количество кислорода, необходимого для их функции.
Нормальные значения
Нормальные значения в крови для мужчин составляют от 19 до 92 мкг / л, а для женщин от 12 до 76 мкг / л, однако значения в разных лабораториях отличаются.
Эти значения увеличиваются, когда происходит разрушение мышц, как это происходит при рабдомиолизе скелетных мышц, при обширных ожогах, поражении электрическим током или при обширном некрозе мышц из-за артериальной окклюзии, при инфаркте миокарда и некоторых миопатиях.
В этих условиях миоглобин появляется в моче и придает ей характерный цвет.
Ссылки
- Фаучи, А.С., Каспер, Д.Л., Хаузер, С.Л., Джеймсон, Дж. Л., и Лоскальцо, Дж. (2012). Принципы внутренней медицины Харрисона. Д.Л. Лонго (ред.). Нью-Йорк: Макгроу-Хилл
- Ganong WF: Центральная регуляция висцеральной функции, в обзоре медицинской физиологии, 25-е изд. Нью-Йорк, McGraw-Hill Education, 2016.
- Guyton AC, Hall JE: Отделения жидкостей тела: внеклеточные и внутриклеточные жидкости; Отек, в Учебнике медицинской физиологии, 13-е изд., AC Guyton, JE Hall (eds). Филадельфия, Elsevier Inc., 2016 г.
- Маккэнс, К.Л., и Хьютер, С.Е. (2018). Электронная книга по патофизиологии: биологическая основа болезней у взрослых и детей. Elsevier Health Sciences.
- Мюррей, Р.К., Граннер, Д.К., Мэйс, Пенсильвания, и Родвелл, VW (2014). Иллюстрированная биохимия Харпера. McGraw-Hill.