ОКСИГЕМОГЛОБИН: ХАРАКТЕРИСТИКИ, СТРУКТУРА И КРИВАЯ СВЯЗЫВАНИЯ - БИОЛОГИЯ - 2025

Или ксигемоглобин - это название, данное гемоглобину, когда он связывается с кислородом. Гемоглобин - это белок, содержащийся в красных кровяных тельцах, основной функцией которого является транспортировка кислорода из легких в ткани.

Первые живые существа были одноклеточными и жили в жидкой среде, из которой они питались и из которой они удаляли свои отходы, как и некоторые организмы, существующие сегодня. В этих условиях эти процессы достигаются за счет простых механизмов диффузии, так как клеточная стенка находится в тесном контакте со средой, которая ее снабжает.

Кривая диссоциации оксигемоглобина (Источник: Ratznium в английской Википедии, более поздние версии были загружены Аароншарпом в en.wikipedia. Через Wikimedia Commons)

Развитие все более сложных многоклеточных организмов означало, что внутренние клетки значительно удалялись от окружающей среды, так что механизмы диффузии как единственный источник питания становились недостаточными.

Таким образом, были разработаны специализированные системы для получения питательных веществ и газов, такие как пищеварительная система и дыхательная система, а также транспортные механизмы, позволяющие приблизить эти питательные вещества и газы к клетке: сердечно-сосудистой системе.

Чтобы производить энергию в виде молекул АТФ, клеткам нужен кислород. Поскольку АТФ не может храниться, он должен постоянно синтезироваться, что означает постоянную потребность клеток в кислороде.

Гемоглобин эволюционно возник как переносчик газа, который «решил» проблему транспорта кислорода из окружающей среды в клетку.

Характеристики и состав

Чтобы обсудить характеристики и структуру оксигемоглобина, необходимо обратиться к гемоглобину, поскольку оксигемоглобин - это не что иное, как гемоглобин, связанный с кислородом. Поэтому ниже будут описаны общие характеристики молекулы в присутствии или без рассматриваемого газа.

Для чего нужен гемоглобин?

Гемоглобин необходим для транспортировки кислорода к тканям в количестве и скорости, которые они требуют, учитывая, что кислород имеет настолько низкую растворимость в крови, что его транспортировка путем диффузии будет недостаточной для обеспечения потребностей тканей.

На что похожа молекула гемоглобина?

Гемоглобин - тетрамерный белок (состоящий из четырех субъединиц), имеет сферическую форму и молекулярную массу 64 кДа.

Его четыре субъединицы составляют единую функциональную единицу, каждая из которых взаимно влияет на другую. Каждая субъединица состоит из полипептидной цепи, глобина и простетической группы, гема или «гемовой» группы, которая действует как кофактор и не состоит из аминокислот; то есть это не белок по своей природе.

Глобин встречается в двух формах: альфа-глобин и бета-глобин. Тетрамер гемоглобина состоит из пары цепей альфа-глобина (из 141 аминокислоты) и пары цепей бета-глобина (из 146 аминокислот).

Каждая из четырех полипептидных цепей присоединена к гемовой группе, которая имеет в центре атом железа в двухвалентном состоянии (Fe2 +).

На что похожа группа гема?

Гемовая группа представляет собой порфириновое кольцо, состоящее из четырех пиррольных колец (гетероциклических ароматических соединений с формулой C4H5N), связанных метильными мостиками. Железо в двухвалентном состоянии в центре связано со структурой через координированные связи азота.

Каждая гемовая группа способна связываться с одной молекулой кислорода, поэтому каждая молекула гемоглобина может связывать только 4 молекулы газа.

В организме человека содержится примерно 2,5 x 1013 эритроцитов, которые представляют собой клетки крови, которые производят и транспортируют гемоглобин. Каждый эритроцит содержит около 280 миллионов молекул гемоглобина и, таким образом, может нести более 1 миллиарда молекул кислорода.

Как образуется оксигемоглобин?

Оксигемоглобин образуется после присоединения атома кислорода к каждому атому железа в двухвалентном состоянии, обнаруженном в каждой гемовой группе молекулы гемоглобина.

Термин оксигемоглобин относится к оксигенированному, а не химически окисленному гемоглобину, так как он не теряет электрон при соединении с кислородом, а железо остается в двухвалентном состоянии.

Оксигенация вызывает изменение четвертичной структуры молекулы, то есть изменение конформации, которое может передаваться от цепей глобина к гемовой группе и наоборот.

Какое максимальное количество кислорода может переносить гемоглобин?

Гемоглобин может связывать максимум четыре молекулы кислорода в своей структуре. Если молярный объем идеальных газов составляет 22,4 л / моль, один моль гемоглобина (64 500 г) связывается с 89,6 литрами кислорода (4 моля O2 x 22,4 л / моль).

Таким образом, каждый грамм гемоглобина должен связываться с 1,39 мл O2, чтобы быть на 100% насыщенным (89,6 л / 64500 г x (1000 мл / л)).

На практике анализы крови дают несколько более низкие результаты, так как есть небольшие количества метгемоглобина (окисленный гемоглобин) и карбоксигемоглобина (гемоглобин + окись углерода (CO)), которые не могут связывать кислород.

Принимая это во внимание, правило «Хюфнера» гласит, что в крови 1 г гемоглобина имеет максимальную способность связывать кислород 1,34 мл.

Кривая связывания оксигемоглобина

Количество молекул кислорода, которые могут связываться с молекулой гемоглобина, зависит от парциального давления кислорода или PO2. В отсутствие кислорода гемоглобин дезоксигенируется, но по мере увеличения PO2 увеличивается количество атомов кислорода, которые связываются с гемоглобином.

Процесс связывания кислорода с гемоглобином зависит от парциального давления кислорода. На графике результат называется «кривой оксигемоглобина» и имеет характерную S-образную форму или сигмовидную форму.

В зависимости от PO2 гемоглобин в меньшей или большей степени способен «высвобождать» или «доставлять» кислород, который он несет, а также загружаться им.

Например, в диапазоне давления от 10 до 60 мм рт. Ст. Получается самая крутая часть кривой. В этом состоянии гемоглобин может легко отказаться от большого количества O2. Это состояние, которое достигается в тканях.

Когда PO2 составляет от 90 до 100 мм рт. Ст. (От 12 до 13 кПа), гемоглобин почти на 100% насыщен O2; и когда артериальное PO2 составляет 60 мм рт. ст. (8 кПа), насыщение O2 все еще достигает 90%.

В легких это преобладающие условия (давление от 60 до 100 мм рт. Ст.), И именно это позволяет молекулам гемоглобина, присутствующим в эритроцитах, заряжаться кислородом.

Эта сигмовидная форма, которая рисует кривую оксигемоглобина, гарантирует, что этот белок ведет себя как отличный загрузчик легких, очень эффективный переносчик в артериальной крови и отличный донор O2 в тканях пропорционально локальной скорости метаболизма. то есть по запросу.

Ссылки

1. Фокс, SI (2006). 9-е издание «Физиология человека» (стр. 501-502). McGraw-Hill press, Нью-Йорк, США.
2. Мюррей, Р.К., Граннер, Д.К., Мэйс, Пенсильвания, и Родвелл, VW (2014). Иллюстрированная биохимия Харпера. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Биохимия (1989). Берлингтон, Северная Каролина: Нил Паттерсон Паблишерс (c) Н. Лалиоти, С. П. Раптопулу, А. Терзис, А. Панагиотопулос, С. П. Перлепес, Э. Манесси-Зупа, J. ​​Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Роберт М. Берн, Мэтью Н. Леви. (2001) Физиология. (3-е изд.) Ediciones Harcourt, SA
5. Запад, JB (1991). Физиологические основы врачебной практики. Уильямс и Уилкинс