В оксидоредуктазах являются белками с ферментативной активностью, которые ответственны за катализирующее окисление - восстановительные реакции, то есть реакции , включающие удаление атомов водорода или электронов в подложках , на которых они действуют.
Реакции, катализируемые этими ферментами, как следует из их названия, представляют собой окислительно-восстановительные реакции, то есть реакции, в которых одна молекула отдает электроны или атомы водорода, а другая принимает их, изменяя их соответствующие степени окисления.
Графическая схема реакции оксидоредуктазы типа EC 1.2.1.40 (Источник: akane700 Via Wikimedia Commons)
Примером ферментов оксидоредуктазы, очень распространенных в природе, являются дегидрогеназы и оксидазы. Можно упомянуть фермент алкогольдегидрогеназу, который катализирует дегидрирование этанола с образованием ацетальдегида в зависимости от NAD + или обратной реакции для получения этанола во время спиртовой ферментации, осуществляемой некоторыми коммерчески важными дрожжами.
Ферменты цепи переноса электронов в аэробных клетках - это оксидоредуктазы, отвечающие за перекачку протонов, поэтому они генерируют электрохимический градиент через внутреннюю мембрану митохондрий, что позволяет стимулировать синтез АТФ.
Общие характеристики
Ферменты оксидоредуктазы - это ферменты, которые катализируют окисление одного соединения и сопутствующее восстановление другого.
Обычно для их работы требуется присутствие различных типов коферментов. Коферменты выполняют функцию донорства или приема электронов и атомов водорода, которые оксидоредуктазы добавляют или удаляют на своих субстратах.
Эти коферменты могут быть парой NAD + / NADH или парой FAD / FADH2. Во многих аэробных метаболических системах эти электроны и атомы водорода в конечном итоге передаются от участвующих коферментов к кислороду.
Это ферменты с явно выраженным «отсутствием» субстратной специфичности, что позволяет им катализировать реакции поперечного сшивания в различных типах полимеров, будь то белки или углеводы.
классификация
Часто номенклатура и классификация этих ферментов основана как на основном субстрате, который они используют, так и на типе кофермента, который им необходим для функционирования.
Согласно рекомендациям Номенклатурного комитета Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB), эти ферменты относятся к классу EC 1 и включают более или менее 23 различных типов (EC1.1-EC1.23), которые являются :
- EC 1.1: действуют на группы CH-OH доноров.
- EC 1.2: которые действуют на альдегидную группу или оксогруппу доноров.
- EC 1.3: которые действуют на группы CH-CH доноров.
- EC 1.4: действуют на группы CH-NH2 доноров.
- EC 1.5: действуют на группы CH-NH доноров.
- EC 1.6: которые действуют в NADH или в NADPH.
- EC 1.7: действуют на другие соединения азота в качестве доноров.
- EC 1.8: действуют на серные группы доноров.
- EC 1.9: действуют в гемовых группах доноров.
- EC 1.10: действуют на доноров, таких как дифенолы и другие родственные вещества.
- EC 1.11: действуют на перекись как акцептор.
- EC 1.12: действуют на водород как донор.
- EC 1.13: действуют на простых доноров за счет включения молекулярного кислорода (оксигеназы).
- EC 1.14: которые действуют на «парные» доноры с включением или восстановлением молекулярного кислорода.
- EC 1.15: действуют на супероксиды как акцепторы.
- EC 1.16: окисляют ионы металлов.
- EC 1.17: которые действуют на группы CH или CH2.
- EC 1.18: действуют на белки, содержащие железо, и действуют как доноры.
- EC 1.19: действуют на восстановленный флаводоксин в качестве донора.
- EC 1.20: действуют на доноров, таких как фосфор и мышьяк.
- EC 1.21: которые действуют в реакции XH + YH = XY.
- EC 1.22: действуют на галогены доноров.
- EC 1.23: которые уменьшают группы COC как акцепторов.
- EC 1.97: другие оксидоредуктазы.
Каждая из этих категорий дополнительно включает подгруппы, на которые разделены ферменты в соответствии с предпочтениями субстрата.
Например, в группе оксидоредуктаз, которые действуют на группы CH-OH своих доноров, есть некоторые, которые предпочитают НАД + или НАДФ + в качестве акцепторов, в то время как другие используют цитохромы, кислород, серу и т. Д.
Структура
Поскольку группа оксидоредуктаз чрезвычайно разнообразна, установление определенной структурной характеристики довольно сложно. Его структура варьируется не только от фермента к ферменту, но также от вида или группы живых существ и даже от клетки к клетке в разных тканях.
Биоинформатическая модель структуры фермента оксидоредуктазы (Источник: Джавахар Сваминатан и сотрудники MSD в Европейском институте биоинформатики через Wikimedia Commons)
Фермент пируватдегидрогеназа, например, представляет собой комплекс, состоящий из трех последовательно связанных каталитических субъединиц, известных как субъединица E1 (пируватдегидрогеназа), субъединица E2 (дигидролипоамидацетилтрансфераза) и субъединица E3 (дигидролипоамиддегидрогеназа).
Каждая из этих субъединиц, в свою очередь, может состоять из более чем одного белкового мономера одного или разных типов, то есть они могут быть гомодимерными (с двумя равными мономерами), гетеротримерными (с тремя мономерами). разные) и так далее.
Однако обычно они представляют собой ферменты, состоящие из альфа-спиралей и β-свернутых листов, расположенных по-разному, со специфическими внутри- и межмолекулярными взаимодействиями разных типов.
Характеристики
Ферменты оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции практически во всех клетках всех живых существ в биосфере. Эти реакции обычно обратимы, при этом изменяется степень окисления одного или нескольких атомов в одной и той же молекуле.
Оксидоредуктазам обычно требуются два субстрата: один действует как донор водорода или электронов (для окисления), а другой - как акцептор водорода или электронов (для восстановления).
Эти ферменты чрезвычайно важны для многих биологических процессов в разных типах клеток и организмов.
Они работают, например, в синтезе меланина (пигмент, который образуется в клетках кожи человека), в образовании и разложении лигнина (структурное соединение растительных клеток), в складчатости белок и др.
Они используются в промышленности для изменения текстуры некоторых пищевых продуктов, примерами которых являются пероксидазы, глюкозооксидазы и другие.
Кроме того, наиболее известными ферментами этой группы являются те, которые участвуют в качестве электронных переносчиков в транспортных цепях митохондриальной мембраны, хлоропластов и внутренней плазматической мембраны бактерий, где они являются трансмембранными белками.
Примеры оксидоредуктаз
Существуют сотни примеров ферментов оксидоредуктазы в природе и в промышленности. Эти ферменты, как уже говорилось, имеют чрезвычайно важные функции для функционирования клеток и, следовательно, для жизни как таковой.
Оксидоредуктазы включают не только ферменты пероксидазы, лакказы, глюкозооксидазы или алкогольдегидрогеназы; Они также сочетают в себе важные комплексы, такие как фермент глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа или комплекс пируватдегидрогеназы и т.д., важные с точки зрения катаболизма глюкозы.
Он также включает все ферменты комплекса транспорта электронов во внутренней митохондриальной мембране или во внутренней мембране бактерий, подобно некоторым ферментам, обнаруженным в хлоропластах растительных организмов.
Пероксидазы
Пероксидазы представляют собой очень разнообразные ферменты и используют перекись водорода в качестве акцептора электронов для катализа окисления широкого спектра субстратов, включая фенолы, амины или тиолы, среди прочих. В своих реакциях они восстанавливают перекись водорода с образованием воды.
Они очень важны с промышленной точки зрения, причем пероксидаза хрена является наиболее важной и наиболее изученной из всех.
Говоря биологически, пероксидазы важны для удаления активных кислородных соединений, которые могут нанести значительный ущерб клеткам.
Ссылки
- Британская энциклопедия. (2019). Получено 26 декабря 2019 г. с сайта www.britannica.com.
- Эрсили-Кура, Д., Хуппертц, Т., и Келли, А.Л. (2015). Ферментативная модификация текстуры молочных продуктов. В «Модификации текстуры еды» (стр. 71-97). Издательство Вудхед.
- Мэтьюз, К. К., Ван Холд, К. Э. и Ахерн, К. Г. (2000). Биохимия. Добавить. Уэсли Лонгман, Сан-Франциско.
- Нельсон, Д.Л., Ленингер, А.Л., и Кокс, М.М. (2008). Принципы биохимии Ленингера. Macmillan.
- Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB). (2019). Получено с www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/index.html.
- Патель, М.С., Немерия, Н.С., Фьюри, В., и Джордан, Ф. (2014). Комплексы пируватдегидрогеназы: функция и регуляция на основе структуры. Журнал биологической химии, 289 (24), 16615-16623.