АПОФЕРМЕНТ: ХАРАКТЕРИСТИКА, ФУНКЦИИ И ПРИМЕРЫ - БИОЛОГИЯ - 2025

Апофермент является белок часть фермента, поэтому он также известен как апобелка. Апофермент неактивен, то есть он не может выполнять свою функцию по проведению определенной биохимической реакции, и он является неполным, пока не свяжется с другими молекулами, известными как кофакторы.

Белковая часть (апофермент) вместе с кофактором образуют полноценный фермент (холоэнзим). Ферменты - это белки, которые могут увеличивать скорость биохимических процессов. Некоторые ферменты нуждаются в своих кофакторах для проведения катализа, а другим нет.

Основные особенности

Это белковые структуры

Апоферменты соответствуют белковой части фермента, то есть молекулам, функция которых заключается в том, чтобы действовать как катализаторы определенных химических реакций в организме.

Они входят в состав конъюгированных ферментов

Ферменты, не требующие кофакторов, известны как простые ферменты, такие как пепсин, трипсин и уреаза. Вместо этого ферменты, требующие определенного кофактора, известны как конъюгированные ферменты. Они состоят из двух основных компонентов: кофактора, который представляет собой небелковую структуру; и апофермент, структура белка.

Кофактором может быть органическое соединение (например, витамин) или неорганическое соединение (например, ион металла). Органический кофактор может быть коферментом или простетической группой. Кофермент - это кофактор, который слабо связан с ферментом и поэтому может легко высвобождаться из активного центра фермента.

Они допускают наличие множества кофакторов

Есть много кофакторов, которые связываются с апоферментами с образованием холоферментов. Обычными коферментами являются НАД +, ФАД, кофермент А, витамин В и витамин С. Общие ионы металлов, которые связываются с апоферментами, - это, среди прочего, железо, медь, кальций, цинк и магний.

Кофакторы прочно или непрочно связываются с апоферментом, превращая апофермент в холофермент. Как только кофактор удаляется из холофермента, он снова превращается в апофермент, который является неактивным и неполным.

Функции апофермента

Создать холоэнзимы

Основная функция апоферментов - образовывать холоферменты: апоферменты связываются с кофактором, и из этой связи образуется холофермент.

Привести к каталитическому действию

Катализ относится к процессу, посредством которого могут быть ускорены некоторые химические реакции. Благодаря апоферментам холоферменты дополняются и способны активировать свое каталитическое действие.

Примеры

Карбоангидраза

Карбоангидраза является важным ферментом в клетках животных, растительных клетках и в окружающей среде для стабилизации концентрации углекислого газа.

Без этого фермента преобразование углекислого газа в бикарбонат - и наоборот - было бы чрезвычайно медленным, что сделало бы почти невозможным осуществление жизненно важных процессов, таких как фотосинтез у растений и выдох во время дыхания.

гемоглобин

Гемоглобин - это глобулярный белок, присутствующий в красных кровяных тельцах позвоночных и в плазме многих беспозвоночных, функция которого заключается в транспортировке кислорода и углекислого газа.

Связывание кислорода и углекислого газа с ферментом происходит в месте, называемом гемовой группой, которое отвечает за придание крови позвоночных красный цвет.

Глобулярный гемоглобин

Цитохромоксидаза

Цитохромоксидаза - это фермент, присутствующий в большинстве клеток. Содержит железо и порфирин.

Этот окисляющий фермент очень важен для процессов производства энергии. Он находится в митохондриальной мембране, где катализирует перенос электронов от цитохрома к кислороду, что в конечном итоге приводит к образованию воды и АТФ (молекулы энергии).

Алкогольдегидрогеназа

Алкогольдегидрогеназа - это фермент, обнаруживаемый в основном в печени и желудке. Этот апофермент катализирует первый этап метаболизма алкоголя; то есть окисление этанола и других спиртов. Таким образом он превращает их в ацетальдегид.

Его название указывает на механизм действия в этом процессе: приставка «дез» означает «нет», а «гидро» относится к атому водорода. Таким образом, функция алкогольдегидрогеназы заключается в удалении атома водорода из спирта.

Пируваткиназа

Пируваткиназа - это апофермент, который катализирует заключительный этап клеточного процесса расщепления глюкозы (гликолиза).

Его функция заключается в ускорении передачи фосфатной группы от фосфоенолпирувата к аденозиндифосфату с образованием одной молекулы пирувата и одной молекулы АТФ.

Пируваткиназа имеет 4 различные формы (изоферменты) в разных тканях животных, каждая из которых обладает определенными кинетическими свойствами, необходимыми для соответствия метаболическим потребностям этих тканей.

Пируват карбоксилаза

Пируваткарбоксилаза - это фермент, катализирующий карбоксилирование; то есть перенос карбоксильной группы к молекуле пирувата с образованием оксалоацетата.

Он специфически катализирует различные ткани, например: в печени и почках он ускоряет начальные реакции синтеза глюкозы, а в жировой ткани и головном мозге способствует синтезу липидов из пирувата.

Он также участвует в других реакциях, которые являются частью биосинтеза углеводов.

Ацетилкофермент карбоксилаза

Ацетил-КоА-карбоксилаза - важный фермент метаболизма жирных кислот. Это белок, который содержится как в животных, так и в растениях, и состоит из нескольких субъединиц, которые катализируют различные реакции.

Его функция в основном заключается в передаче карбоксильной группы ацетил-КоА, чтобы преобразовать его в малонил-кофермент А (малонил-КоА).

Он имеет 2 изоформы, называемые ACC1 и ACC2, которые различаются по своей функции и распределению в тканях млекопитающих.

Моноаминоксидаза

Моноаминоксидаза - это фермент, который присутствует в нервных тканях, где он выполняет важные функции по инактивации определенных нейромедиаторов, таких как серотонин, мелатонин и адреналин.

Участвует в реакциях биохимической деградации различных моноаминов в головном мозге. В этих окислительных реакциях фермент использует кислород для удаления аминогруппы из молекулы и получения альдегида (или кетона) и соответствующего аммиака.

Лактатдегидрогеназа

Лактатдегидрогеназа - это фермент, обнаруженный в клетках животных, растений и прокариот. Его функция - способствовать превращению лактата в пировиноградную кислоту и наоборот.

Этот фермент важен для клеточного дыхания, во время которого глюкоза из пищи разлагается, чтобы получить полезную энергию для клеток.

Хотя лактатдегидрогеназа широко распространена в тканях, уровни этого фермента в крови низкие. Однако при травме или заболевании многие молекулы попадают в кровоток. Таким образом, лактатдегидрогеназа является индикатором определенных травм и заболеваний, таких как сердечные приступы, анемия, рак, ВИЧ и другие.

каталазы

Каталаза содержится во всех организмах, которые живут в присутствии кислорода. Это фермент, ускоряющий реакцию разложения перекиси водорода на воду и кислород. Таким образом предотвращается накопление токсичных соединений.

Таким образом, он помогает защитить органы и ткани от повреждений, вызванных перекисью, соединением, которое постоянно вырабатывается в ходе многочисленных метаболических реакций. У млекопитающих он преимущественно находится в печени.

Ссылки

1. Агравал, А., Ганде, М., Гупта, Д., и Редди, М. (2016). Предварительное исследование сывороточного прогностического биомаркера лактатдегидрогеназы (ЛДГ) при карциноме груди. Журнал клинических и диагностических исследований, 6–8.
2. Атаппилли, Ф. К., и Хендриксон, Вашингтон (1995). Структура биотинильного домена карбоксилазы ацетил-кофермента А, определенная с помощью фазирования MAD. Строение, 3 (12), 1407–1419.
3. Берг, Дж., Тимочко, Дж., Гатто, Г., Страйер, Л. (2015). Биохимия (8-е изд.). WH Freeman and Company.
4. Батт, А.А., Майклс, С., и Киссинджер, П. (2002). Связь уровня лактатдегидрогеназы в сыворотке с отдельными оппортунистическими инфекциями и прогрессированием ВИЧ. Международный журнал инфекционных болезней, 6 (3), 178–181.
5. Феглер, Дж. (1944). Функция карбоангидразы в крови. Природа, 137–38.
6. Гавеска Х. и Фитцпатрик П.Ф. (2011). Структуры и механизм семейства моноаминоксидаз. Биомолекулярные концепции, 2 (5), 365–377.
7. Гупта, В., и Бамезай, RNK (2010). Пируваткиназа М2 человека: многофункциональный белок. Наука о протеине, 19 (11), 2031–2044.
8. Джитрапакди, С., Сент-Морис, М., Реймент, И., Клеланд, WW, Уоллес, Дж. К., и Аттвуд, П. В. (2008). Структура, механизм и регуляция пируваткарбоксилазы. Биохимический журнал, 413 (3), 369-387.
9. Мюрхед, Х. (1990). Изоферменты пируваткиназы. Biochemical Society Transactions, 18, 193–196.
10. Соломон, Э., Берг, Л., Мартин, Д. (2004). Биология (7-е изд.) Cengage Learning.
11. Супуран, Коннектикут (2016). Строение и функция углеангидраз. Биохимический журнал, 473 (14), 2023–2032.
12. Типтон, К.Ф., Бойс, С., О'Салливан, Дж., Дэйви, Г.П., и Хили, Дж. (2004). Моноаминоксидазы: достоверность и неопределенность. Текущая лекарственная химия, 11 (15), 1965–1982.
13. Воет Д., Воет Дж. И Пратт К. (2016). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (5-е изд.). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Является ли более высокий уровень лактата показателем метастатического риска опухоли? Пилотное исследование MRS с использованием гиперполяризованного 13C-пирувата. Академическая радиология, 21 (2), 223–231.